Glutamin-2-oxoglutarataminotransferas eller glutamatsyntas [1] ( GOGAT , GOGAT ) är ett enzym som katalyserar bildningen av glutaminsyra från glutamin och α-ketoglutarat . Tillsammans med glutaminsyntetas (GS) spelar det en central roll i kväveassimilering av fotosyntetiska eukaryoter och prokaryoter, även om det även förekommer i kemotrofa bakterier. Det är särskilt betydelsefullt i många marina ekosystem, där primärproduktionen bestäms av tillgången på oorganiska kväveföreningar .
Tång använder nitrat- och ammoniumjoner som en källa till oorganiskt kväve . Båda föreningarna ingår i sammansättningen av aminosyror som ett resultat av det sekventiella arbetet med glutaminsyntetas och glutamatsyntas. GOGAT- isoenzymer katalyserar amidkväveöverföringen från glutamin till α-ketoglutarat (2-oxoglutarat), med användning av antingen NADH / NADPH eller ferredoxin som reduktionsmedel . I fotosyntetiska eukaryoter verkar isoenzymerna GS och GOGAT i kloroplastens cytoplasma och stroma .
Beroende på vilket reduktionsmedel som används av enzymet särskiljs tre grupper av glutamatsyntaser:
NADH-beroende glutamatsyntas har hittats i kärngenomet hos kärlväxter , svampar och kiselalger . NADPH-beroende glutamatsyntas är vanligt i icke-fotosyntetiska bakterier och arkéer. Ferredoxinberoende glutamatsyntas har uteslutande beskrivits i cyanobakterier och fotosyntetiska eukaryoter, och i de senare är det aktivt i kloroplasten, även om enzymet är kodat i plastidgenomet i röda alger och i kärngenomet i kärlväxter .