Metanmonooxygenas (MMO) är ett labilt enzymsystem som oxiderar metan i metanotrofa bakterier . För närvarande har två enzymsystem identifierats: lösligt (sMMO) och membranbundet (pMMO). Förutom metan kan MMO också katalysera oxidationen av alkaner , alkener, etrar, acykliska, aromatiska och heterocykliska föreningar .
Den övergripande reaktionen som katalyseras av MMO är följande:
CH4 + O2 + NAD(P)H + H + → CH3OH + H2O + NAD(P) +
Löslig sMMO är ett trekomponentsystem och består av hydroxylas (A), reduktas (C) och komponent B. Protein A (250 kDa) är centrum för katalytisk aktivitet och innehåller två syrebindande diiron (2 Fe)-kluster. Protein C-reduktas (38,5 kDa) - en monomer polypeptid innehållande FAD och FeS-kluster . Den senare överför elektroner från NADPH till diironklustret av hydroxylas. Komponent B (15 kDa) är en monomer polypeptid som inte innehåller metalljoner eller kofaktorer och är ett regulatoriskt protein.
Det membranbundna metanmonooxygenaskomplexet har studerats mindre. Membranbunden pMMO från Methylosinus trichosporium är ett trekomponentsenzymsystem som består av ett lösligt CO-bindande cytokrom c (13 kDa), ett Cu-innehållande protein (47 kDa) och ett 9,4 kDa protein. Effektiva elektrondonatorer för enzymet i cellfria extrakt är metanol (i närvaro av metanoldehydrogenas) eller askorbat , som direkt reducerar CO-bindande cytokrom c, vilket är väsentligt för funktionen av pMMO. NADH var en effektiv donator för rMMO.