Cellulär motilitet är en cells spontana rörelse från en plats till en annan med energiförbrukning. Det är en central process i utvecklingen och underhållet av flercelliga organismer. Vävnadsbildning under embryonal utveckling, sårläkning och immunsvar kräver organiserad cellrörelse i specifika riktningar på specifika platser. Celler migrerar ofta som svar på specifika externa signaler, inklusive kemiska signaler och mekaniska signaler [1] .
Aktinfilamenten är organiserade så att de så kallade plusändarna fästs på cellmembranet, och minusändarna vetter mot insidan av cellen. När en cell exponeras för tillväxtfaktorer (till exempel epidermal tillväxtfaktor, insulinliknande tillväxtfaktorer), insulin, bombesin eller fetalt serum, aktiveras proteiner från den lilla GTPase-familjen - Rho, Rac eller Cdc 42. Aktiverad GTP- faser genom ett antal proteiner (Dia, WASP/Scar, LIM-kinas, fosfatidylinositol-4,5-kinas) förändrar den funktionella aktiviteten hos aktinbindande proteiner (cofilin, gelsolin, profilin, Arp 2/3, etc.), stimulerar således aktinpolymerisation, tillväxt och förgrening av mikrofilament, och bildandet av stressfibriller och relaterade fokala kontakter. Som ett resultat av omarrangemang av aktincytoskelettet orsakade av tillväxtfaktorer i cellen, bildas pseudopodier av en filamentös form (filopodium) respektive en lamellär form (lamellopodia). Bildandet av filopodia baseras på polymerisationen av flera aktinmikrofilament (samlade i ett knippe) vid deras plusändar, filamentens ändar växer, vilket genererar en tryckkraft. Denna kraft "utbuktar" plasmamembranet i form av en mycket smal pseudopodial utväxt - filopodia. Arp2/3 fungerar som kärnan för bildandet av nya mikrofilament och kan bilda grenpunkter på filament. vilket leder till bildandet av extremt buskiga nätverk av aktinfilament i framkanten av vissa celler, kan dra enstaka aktinfilament till buntar, som förenas från sidan till flera filament samtidigt. De aktiveras av närbesläktade proteiner WASP, Scar/WAVE, N-WASP, som binder till underenheten av Arp2/3-komplexet och är en slags mediator av aktiverade Rac- och Cdc42-proteiner.
Lamellipodia bildas som ett resultat av förgrening av mikrofilament: aktinpolymerisation vid plusändarna av de förgrenade filamenten genererar en tryckkraft som "utbuktar" en relativt bred sektion av plasmamembranet och bildar lamellipodia (Lamellipodia), som cellen bildar i riktningen för dess rörelse. Den nybildade lamellipodia skapar cellkontakter med ytan längs vilken cellen rör sig. Därefter förstör den gamla kontakter med underlaget och drar fram dess bakkant. Cellsammandragning uppstår på grund av stressfibriller, som bildas av aktinfilament och det kontraktila proteinet myosin. Genom sin princip liknar denna process muskelsammandragning [2] [3] .