Kooperativitet är ett biokemiskt fenomen som är karakteristiskt för enzymer eller receptorer som har flera bindningsställen. Kooperativitetsfenomenet noteras också för stora molekyler som har många identiska subenheter ( DNA , proteiner , fosfolipider ), i det ögonblick då fasövergångar inträffar - smältning , utveckling, avveckling .
När substratet binder till det aktiva stället för en subenhet av enzymet, aktiveras de återstående subenheterna. Ligander kan ha en icke-samverkande, positiv eller negativ kooperativ effekt.
Ett exempel på positiv kooperativitet är bindningen av syre genom hemoglobin .
Negativ kooperativitet betyder motsatsen - i det ögonblick då liganden binds till proteinet minskar proteinets affinitet för liganden. Ett exempel är interaktionen mellan glyceraldehyd-3-fosfat och enzymet glyceraldehyd-3-fosfatdehydrogenas .
Kooperativitet, fenomenet kooperativitet - sådana förändringar i systemets tillstånd , vars samverkan mellan elementen ökar med förändringsprocessens gång så att den avsevärt accelererar dess kurs som helhet ( positiv kooperativitet ). Således ökar styrkan i växelverkan mellan atomer eller molekyler när förändringar i systemet ökar, vilket gör dem kollektivt konsekventa. Kooperativitet kan inte förklaras med ett enkelt tillägg av egenskaperna hos enskilda atomer och molekyler, dess natur ligger i samarbetet mellan elementen i systemet, som ett resultat av vilket systemet beter sig som en enda ensemble, underställd en viss lag om förändring .
Ralph Fowler använde först termen "kooperativa övergångar".
Ordböcker och uppslagsverk |
---|
Enzymer | |
---|---|
Aktivitet | |
förordning | |
Klassificering | |
Typer |
|