Michaelis-Mentens ekvation
Michaelis-Menten- ekvationen, den mest välkända modellen för enzymatisk kinetik , beskriver beroendet av hastigheten för en reaktion som katalyseras av ett enzym på koncentrationen av substratet under vissa allmänt accepterade antaganden. Ekvationen är uppkallad efter fysikokemisterna Leonor Michaelis och Maud Leonora Menten , som publicerade en artikel 1913 där de utförde en matematisk analys av enzymatisk kinetik [1] . Det enklaste kinetiska schemat , för vilket Michaelis-ekvationen är giltig:
Ekvationen ser ut så här:
,
var
- - den maximala reaktionshastigheten, lika med ;
- är Michaelis konstant. Per definition, var är hastighetskonstanten för reaktionen av enzym-substratkomplexets nedbrytning i enzymet och det initiala substratet, är hastighetskonstanten för enzym-substratkomplexbildningsreaktionen och är hastighetskonstanten för enzym-substratkomplexet nedbrytningsreaktion till enzymet och produkten (se nedan härledning av ekvationen för reaktionshastighet). Michaelis-konstanten är numeriskt lika med substratkoncentrationen vid vilken reaktionshastigheten är hälften av maximum [2] ;
- är koncentrationen av substratet.
Härledning av ekvationen
Härledningen av ekvationen föreslogs först av Briggs och Haldane [3] . Härledning av den enzymatiska reaktionshastighetsekvationen som beskrivs av Michaelis-Menten-schemat.
Beteckningar på hastighetskonstanter:
är hastighetskonstanten för reaktionen för bildning av ett enzym-substratkomplex från ett enzym och ett substrat
är hastighetskonstanten för reaktionen av dissociation av enzym-substratkomplexet till enzymet och substratet
är hastighetskonstanten för reaktionen av omvandlingen av enzym-substratkomplexet till enzymet och produkten
För enzym-substratkomplexet är kvasistationaritetsmetoden tillämplig, eftersom i de allra flesta reaktioner hastighetskonstanten för omvandlingen av enzym-substratkomplexet till enzymet och produkten är mycket större än hastighetskonstanten för bildning av enzym-substratkomplexet från enzymet och substratet. Med andra ord:
![{\frac {d[ES]}{dt}}=k_{1}[E][S]-(k_{{-1}}+k_{2})[ES]=0](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/98da7edc3e8d72f83cc08812a5d52df74d722da1)
Låt oss ta hänsyn till det faktum att enzymet, som ursprungligen endast var i den fria formen, är närvarande under reaktionen både i form av ett enzym-substratkomplex och i form av fria enzymmolekyler. På det här sättet:
![[E]_{0}=[E]+[ES]](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/ba52da4c6d4494af0b3086f8bef8bcbafe07c347)
Låt oss omvandla detta till:
![[E]=[E]_{0}-[ES]](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/38a3432f38d179fd4bd949bfd1f128332d7b585b)
Låt oss koppla in den i den första ekvationen. Efter att ha öppnat parenteserna och grupperat termerna får vi följande:
![{\frac {d[ES]}{dt}}=k_{1}[E]_{0}[S]-(k_{1}[S]+k_{{-1}}+k_{2} )[ES]=0](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/596a246e021ea24eaa631dee2d3efe4acac5db12)
Låt oss uttrycka koncentrationen av enzym-substratkomplexet härifrån:
![[ES]={\frac {k_{1}[E]_{0}[S]}{k_{1}[S]+k_{{-1}}+k_{2}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/a35cc28a42844b7e1a49ea8786172048c921e41e)
Hastigheten för den enzymatiska reaktionen som helhet (det vill säga hastigheten för produktbildning) är hastigheten för nedbrytning av enzym-substratkomplexet enligt första ordningens reaktion med en konstant k 2 :
![v=k_{2}[ES]](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/167a51292f42d4ce38afd4d3014c05eaba15b248)
Ersätt i denna formel uttrycket som vi fick för koncentrationen av ES. Vi får:
![v={\frac {k_{1}k_{2}[E]_{0}[S]}{k_{1}[S]+k_{{-1}}+k_{2}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/ca82b80d484268f6308cb1a17b71499f493a461c)
Dividera täljaren och nämnaren med k 1 . Som ett resultat:
![v={\frac {k_{2}[E]_{0}[S]}{{\frac {k_{{-1}}+k_{2}}{k_{1}}}+[S] }}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/7648a1f7f44a8bbbd663fdb93b2ff698d35cd13a)
Uttrycket i nämnaren — (k −1 +k 2 )/k 1 — kallas Michaelis-konstanten (K m ). Detta är en kinetisk konstant (med dimensionen koncentration), som är lika med koncentrationen av substratet vid vilken hastigheten för den enzymatiska reaktionen är hälften av det maximala värdet.
För det inledande steget av reaktionen kan minskningen av koncentrationen av substratet försummas. Då kommer uttrycket för den initiala reaktionshastigheten att se ut så här:
![v_{0}={\frac {k_{2}[E]_{0}[S]_{0}}{[S]_{0}+K_{m}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/a9e79675f8f3dfca8fed5cfef958c8f91c1e97fb)
Om k −1 >>k 2 , då i det första steget av den enzymatiska reaktionen, upprättas jämvikt över tiden (reaktionens kvasi-jämviktsläge), och uttrycket för hastigheten för den enzymatiska reaktionen inkluderar inte längre Michaelis-konstanten , men substratkonstanten KS , som kännetecknar interaktionen mellan enzymet och substratet under jämviktsförhållanden:
;![v_{0}={\frac {v_{{max}}[S]}{[S]+K_{s}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/c738e61fa4b714ab604d77cbb4e36e67ed9412e8)
![K_{s}={\frac {k_{{-1}}}{k_{1}}}={\frac {[E][S]}{[ES]}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/0ae1e5ddbc60b78f11185d9439cb5074638890b4)
Värdet på KS kan användas för att bedöma den kemiska affiniteten hos substratet för enzymet.
Se även
Anteckningar
- ↑ Michaelis L., Menten ML Die kinetik der invertinwirkung //Biochem. z. - 1913. - T. 49. - Nej. 333-369. - S. 352. . Datum för åtkomst: 6 december 2015. Arkiverad från originalet 8 december 2015.
- ↑ Biokemi: lärobok / Redigerad av Severin E. S. - M .: Geotar-Med, 2004. - 784 sid.
- ↑ Briggs GE, Haldane JBS A not on the kinematics of enzyme action // Biochem J. - 1925. - Vol. 19 , nr. 2 . — S. 338–339 . — PMID 16743508 .
| Enzymer | |
|---|---|
| Aktivitet | |
| förordning | |
| Klassificering | |
| Typer |
|