Calmodulin är ett litet, surt, mycket konserverat kalciumbindande protein , en medlem av EF - handproteinsuperfamiljen .
Calmodulin finns i cytoplasman hos alla eukaryota celler, vilket skiljer det från andra kalciumbindande proteiner. Calmodulin isolerades först från bovin hjärna och sekvenserades 1980 . En proteinmolekyl består av två globulära lober ( domäner ) åtskilda av ett centralt spiralformigt gångjärn. Varje globulär lob har två Ca 2+ bindningsställen som innehåller ett helix-loop-helix (EF-hand) motiv. Proteinet består av 148 aminosyrarester och har en molekylvikt på cirka 16 700 Da. Calmodulin i sig uppvisar inte enzymatisk aktivitet, utan är en integrerad underenhet av ett antal enzymer ( proteinkinaser), proteinfosfataser , fosfodiesteraser , muskelrörlighetsenzymer). Den binder och aktiverar över 40 mål. En sådan mängd funktioner och samtidigt specificiteten för verkan av kalmodulin har ännu inte förklarats. Koncentrationen av kalmodulin i cellen varierar inom 5-10 μM och är ungefär hälften av koncentrationen av alla CaM-bindande proteiner.
Hittills har rumsliga strukturer av kalciumrikt kalmodulin erhållits från flera olika organismer med upplösningar på 2,2Å, 1,7Å och 1,0Å. Kalciumformen av calmodulin är en långsträckt hantelformad molekyl med dimensionerna 45Å×45Å×65Å. Molekylen består av två globulära domäner separerade av ett centralt spiralformigt gångjärn bestående av 28 aminosyrarester (helix D och E). Båda klotloberna är strukturellt lika och är belägna ungefär på samma axel som den centrala α-helixen. Varje globulär lob har två Ca 2+ bindningsställen som innehåller ett helix-loop-helix (EF-hand) motiv. Molekylen innehåller sju spiraler bildade av resterna 7-19 (helix A), 29-39 (helix B), 36-55 (helix C), 65-92 (helix D), 102-112 (helix E), 119- 128 (helix F) och 138-148 (helix G). Helixar av två EF-handmotiv i varje lob bildar hydrofoba fickor rika på fenylalanin- och metioninrester , exponerade för lösningsmedel och involverade i målbindning.