| Treonindeaminas | |
|---|---|
| 3D-diagram av treonindeaminas-tetramer | |
| Identifierare | |
| Kod KF | 4.3.1.19 |
| Enzymdatabaser | |
| IntEnz | IntEnz-vy |
| BRENDA | BRENDA inträde |
| ExPASy | NiceZyme-vy |
| MetaCyc | Metabolisk väg |
| KEGG | KEGG inträde |
| PRIAM | profil |
| PDB- strukturer | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Genontologi | AmiGO • EGO |
| Sök | |
| PMC | artiklar |
| PubMed | artiklar |
| NCBI | NCBI-proteiner |
Treonindeaminas , eller treonindehydratas , är ett enzym som katalyserar deamineringsreaktionen av L-formen av treonin (med bildning av a-ketobutyrat och ammoniak ). α-Ketobutyrat kan sedan omvandlas till L- isoleucin . För arbetet med treonindeaminas krävs vitamin B 6 (pyridoxal fosfat). Allosteriskt reglerad. Treonindeaminas finns i bakterier , jäst och växter, men saknas hos djur. Det är på grund av frånvaron av treonindeaminas som isoleucin är en essentiell aminosyra för människor och andra djur.
Treonindeaminas är en homotetramer (består av 4 identiska subenheter). Varje subenhet har 2 domäner: en domän innehåller ett aktivt katalytiskt ställe, den andra domänen innehåller ett allosteriskt regulatoriskt centrum som reversibelt binder effektorer ( isoleucin och valin ). Ett regulatoriskt ställe på en tetramersubenhet kan verka på ett katalytiskt ställe på en annan underenhet.
Treonindeaminas hämmas av dess slutprodukt, isoleucin . Ett överskott av denna aminosyra (till exempel in i cellen från utsidan) hämmar syntesen treonindeaminas. Enzymet har två isoleucinbindningsställen, ett med hög specificitet och ett med låg specificitet. Bindning av isoleucin till ett mycket specifikt ställe ökar förmågan till efterföljande bindning av isoleucin till ett andra lågspecifikt ställe. Valin, som har en struktur som liknar isoleucin, ökar tvärtom aktiviteten av treonindeaminas, binder konkurrenskraftigt till en mycket specifik plats av enzymet och förhindrar därmed bindningen av isoleucin. Det har visat sig att endast små koncentrationer av valin kan öka treonindeaminasaktiviteten, medan valin i mycket höga koncentrationer (osannolikt in vivo ) konkurrenskraftigt kan binda enzymets aktiva ställen, vilket stör dess funktion.