Hydrogenaser ( H 2ase [1] ) är enzymer som katalyserar den reversibla oxidationen av molekylärt väte (H 2 ). De är vanliga bland bakterier och arkéer och har även beskrivits i vissa eukaryoter . Hydrogenaser spelar en nyckelroll i metabolismen av mikroorganismer som oxiderar väte, såväl som jäsande mikroorganismer som använder protoner som en terminal elektronacceptor [1] . De fungerar också i cellerna hos diazotrofa bakterier för att utnyttja väte som genereras som ett resultat av kvävefixering [1] . Hydrogenaser tillhör klassen oxidoreduktaser (EC 1) och till underklassen av enzymer som interagerar med väte som elektrondonator (EC 1.12).
Framåt- och bakåtreaktionerna som katalyseras av hydrogenaser kan representeras av följande formler:
(1) H2 + A oxe → 2H + + A röd (2) 2H + + D röd → H2 + DoxDirekt reaktion (1) är absorptionen av molekylärt väte ( eng. hydrogen-uptake ) och är associerad med reduktionen av elektronacceptorer (A), till exempel syre , nitrat , sulfat , koldioxid eller fumarat . I den omvända reaktionen (2) sker reduktion av väte, tillsammans med oxidation av elektrondonatorer (D), såsom ferredoxin , som tjänar till att avlägsna överskott av reducerande ekvivalenter under fermentering . Små lösliga proteiner som ferredoxin , cytokrom c 3 och cytokrom c 6 kan fungera som direkta oxidationsmedel eller reducerare av väte [2] .
Kända hydrogenaser - metalloproteiner , beroende på reaktionscentrumets struktur , delas in i tre grupper:
[NiFe]-hydrogenaser och [FeFe]-hydrogenaser skiljer sig från [Fe]-hydrogenaser genom närvaron av järn-svavelkluster [3] .
Ur lokaliseringssynpunkt i cellen särskiljs cytosoliska (konstruktiva) och membranbundna (energi) hydrogenaser. De senare, som ett resultat av väteabsorption och efterföljande elektrontransport, bildar en protondrivande kraft ( pmf ) på membranet [1] .