Glykogenfosforylas (1,4-α-D-glukan: α-glykosyltransferasortofosfat) är ett enzym som katalyserar det hastighetsbegränsande steget i glykogenolysprocessen : nedbrytningen av glykogen till glukos-1-fosfat genom fosforolys.
Glykogenfosforylas var det första upptäckta enzymet i fosforylasklassen. Under hennes forskning etablerades för första gången möjligheten att reglera enzymet genom fosforylering och defosforylering. Glykogenfosforylas var också ett av de första kända allosteriska enzymerna, och det första för vilket de exakta tredimensionella strukturerna av den aktiva och inaktiverade formen fastställdes genom röntgendiffraktionsanalys.
På 1930-talet slog Carl och Gerty Corey fast att glykogenfosforylas från skelettmuskel kan finnas i två former som omvandlas till varandra: katalytiskt aktivt fosforylas a och inaktivt fosforylas b. Ytterligare forskning på detta enzym utfördes av Earl Sutherland, som fann att fosforylas b dominerar i muskler i vila, medan fosforylas a dominerar under aktiva sammandragningar. Omvandlingen av en inaktiv form till en aktiv sker under påverkan av adrenalin . 1959 Edwin Krebs och Edmond Fischer fastställde att a- och b-formerna av fosforylas skiljer sig åt i närvaro av en fosfatgrupp bunden till resten av serin 14. Högprecisionsröntgendiffraktionsanalys av båda formerna utfördes av Robert Fletterick och Louis Johnson.
Glykogenfosforylas är en dimer av två identiska subenheter med en längd på 842 aminosyrarester (97 kDa). Varje subenhet innehåller aminokincium (resterna 1–484) och karboxycinciumdomäner (resterna 485–842). Aminokintzium-domänen är i sin tur uppdelad i två subdomäner, varav en innehåller platsen för kovalent modifiering (Ser14), allosteriska ställen och ytan av interaktion med en annan monomer i Dymer. Den andra underdomänen innehåller glykogenbindningsstället (rester 316–484).
Det aktiva stället är beläget i mitten av subenheten mellan de N- och C-terminala domänerna. Det är ungefär 30 Å från glykogenbindningsstället och är anslutet till det genom en smal slits, i vilken 4–5 glukosrester placeras. Detta gap har en krökningsradie som motsvarar radien för den spiralformade grenen av glykogen och är för smal för att fånga förgreningsstället ((α1 → 6) bindningen).
Separation av det aktiva stället och glykogenbindningsstället tillåter enzymet att katalysera klyvningen av många glykosidbindningar i en enda glykogenmolekyl utan att behöva lossna och återfästa till den. Således ökas enzymets bearbetningskapacitet.