Karbaminhemoglobin ( CO 2 Hb , även känd som karbhemoglobin och karbhemoglobin ) är ett av de ämnen som transporterar koldioxid i blodet . På så sätt transporteras 23 % av koldioxiden med blodet (70 % omvandlas till bikarbonat under inverkan av kolsyraanhydras och överförs sedan till plasman, 7 % löses i plasman). [ett]
När vävnader släpper ut koldioxid i blodomloppet löses cirka 10 % i plasma. Resten av koldioxiden transporteras direkt eller indirekt av hemoglobin . Cirka 10 % av koldioxiden binder direkt till hemoglobin och bildar karbaminohemoglobin som ett resultat av reaktionen mellan koldioxid och aminogruppsresten (-NH 2 ) från globinmolekylen, vilket leder till bildandet av en karbaminsyrarest (-NHCOO) - ). Resten av koldioxiden transporteras i plasman som bikarbonat. [2]
När koldioxid binder till hemoglobin bildas karbaminohemoglobin, vilket sänker hemoglobinets affinitet för syre genom Bohr-effekten . Under reaktionen binder en koldioxidmolekyl till resten av aminogruppen. [3] I frånvaro av syre är det mer sannolikt att obundna hemoglobinmolekyler binder koldioxid. Haldane - effekten ökar affiniteten hos syrefattigt hemoglobin för protoner, och transporten av syre till vävnader ökar hemoglobinets affinitet för koldioxid , vilket gör det lättare att ta bort från celler. Eftersom vätejoner bildas under bildandet av denna förening, är hemoglobin nödvändigt för dess buffring. [3]
Hemoglobin kan bara binda till fyra molekyler koldioxid. Dessa molekyler reagerar med de fyra terminala aminogrupperna i de fyra proteinkedjorna i deoxiformen av hemoglobin för att bilda ett karbamat . En molekyl hemoglobin kan alltså transportera fyra molekyler koldioxid till lungorna, där de frigörs när hemoglobin binder till syre.
När koldioxid diffunderar som en löst gas från vävnadskapillärer, binder den till α-aminoterminalen av globulinkedjan för att bilda karbohemoglobin. På grund av Bohr-effekten stabiliseras T-konformationen av karbhemoglobin. Deoxihemoglobin absorberar i sin tur lätt protoner och koldioxid. [fyra]