Receptor för sköldkörtelstimulerande hormon

Den aktuella versionen av sidan har ännu inte granskats av erfarna bidragsgivare och kan skilja sig väsentligt från versionen som granskades den 1 juli 2019; verifiering kräver 1 redigering .
receptor för sköldkörtelstimulerande hormon

Modell av 1XUM .
Tillgängliga strukturer
PDB Ortologisk sökning: PDBe , RCSB
Identifierare
SymbolTSHR  ; CHNG1; LGR3; hTSHR-I
Externa ID:nOMIM:  603372 MGI :  98849 HomoloGen :  315 IUPHAR : TSH-receptor ChEMBL : 1963 GeneCards : TSHR-gen
RNA-uttrycksprofil
Mer information
ortologer
SeMänskligMus
Entrez725322095
EnsembleENSG00000165409ENSMUSG00000020963
UniProtP16473P47750
RefSeq (mRNA)NM_000369NM_001113404
RefSeq (protein)NP_000360NP_001106875
Locus (UCSC)Chr 14:
80,95 – 81,15 Mb
Chr 12:
91,4 – 91,54 Mb
Sök i PubMed[ett][2]

Den sköldkörtelstimulerande hormonreceptorn ( rTSH) tillhör superfamiljen av membranbundna GPCR : er kopplade till Gs-proteinet ( adenylatcyklasaktiverande protein ) [1] . Det är beläget på epitelcellerna i sköldkörteln . Genom att aktivera adenylatcyklas ökar det konsumtionen av jod av körtelceller. Den efterföljande ökningen av cAMP-nivåerna bestämmer effekten av TSH på biosyntesen av trijodtyronin (T3) och tyroxin (T4) (syntesen varar ungefär en minut), vilka är de viktigaste hormonerna som reglerar tillväxt och utveckling [2] .

Byggnad

Dessa receptorer innehåller sju aminosyrasekvenser med 20-25 hydrofoba rester som bildar en b-helix.[ förtydliga ] , tre varianter av extracellulära (belägen i det extracellulära utrymmet) och intracellulära (beläget i det intracellulära utrymmet) slingor som ansluter i transmembranområdet, samt den N-terminala extracellulära änden och den C-terminala intracellulära änden. Den extracellulära regionen av receptorn inkluderar ett fragment som binder till sköldkörtelstimulerande hormon, och den transmembrana delen tillhandahåller signalöverföring in i cellen.

Fysiologi

På ytan av tyrocyten uttrycks ett litet antal rTTH-molekyler (100–10 000 molekyler per cell), som har hög affinitet för Gs- och Gq-typerna av G-proteinet , som aktiverar adenylatcyklaset och fosfolipaset. kaskader, respektive. Adenylatcyklas-cAMP-kaskaden implementerar effekterna av sköldkörtelstimulerande hormon på jodupptag, syntesen av TPO ( tyreoideaperoxidas ) och TG (tyroglobulin) och hormonsekretion. Fosfolipas C-kaskaden stimulerar produktionen av väteperoxid, såväl som jodering och syntesen av sköldkörtelhormoner .

Patologi

TSH-receptorn kan binda inte bara till sköldkörtelstimulerande hormon, utan även till autoantikroppar som stimulerar denna receptor. Sådan bindning sker i diffus giftig struma (Graves sjukdom). Källan till dessa antikroppar är B-lymfocyter sensibiliserade för tyrocyter. Autoantikroppar binder till TSH-receptorn och verkar på tyrocyter på ett sätt som liknar det som observeras med TSH. Samtidigt är varaktigheten av effekterna som orsakas av verkan av antikroppar mycket längre än med verkan av TSH.

TSH-receptorn kan binda till autoantikroppar som kan blockera dess interaktion med TSH. Detta kan leda till utveckling av atrofisk tyreoidit, hypotyreos och myxödem .

Mutationer

Det finns fall av mutationer åtföljda av autoaktivering av receptorer och manifesteras av kliniska former av hypertyreos, i strid med strukturen och egenskaperna hos den intracellulära delen av receptorn. Mutationer har också beskrivits som leder till en kränkning av strukturen av den extracellulära delen av receptorn och en minskning av dess känslighet för TSH, vilket ökade nivån av TSH i blodserumet med oförändrad sköldkörtelfunktion.

Anteckningar

  1. Farid NR , Szkudlinski MW Minireview: Strukturell och funktionell evolution av tyrotropinreceptorn   // Endokrinologi . — 2004-09-01. — Vol. 145 , nr. 9 . - P. 4048-4057 . — ISSN 0013-7227 . - doi : 10.1210/en.2004-0437 . — PMID 15231707 .
  2. Calebiro D., Nikolaev VO, Lohse MJ Avbildning av ihållande cAMP-signalering av internaliserade G-proteinkopplade receptorer  //  Journal of Molecular Endocrinology : journal. - 2010. - Juli ( vol. 45 , nr 1 ). - S. 1-8 . - doi : 10.1677/JME-10-0014 . — PMID 20378719 .

Länkar