Inom biokemi är affinitet (även bindningsaffinitet ) ett mått på molekylers tendens att binda till andra molekyler, till exempel mellan bindningspartners i en protein- ligandinteraktion : ju högre affinitet, desto större är associationskonstanten Ka ( även kallad bindningskonstanten).
Men för närvarande, istället för associationskonstanten, används vanligtvis det omvända måttet, dissociationskonstanten Kd : ju högre affinitet proteinet har för dess ligand, desto lägre är dissociationskonstanten för komplexet. Om exemplet med bildning/klyvning av enzym-substratkomplexet [ES].
definitioner enligt lagen om massverkan eller kinetiska konstanter (hastighetskonstanter k) listas här:
associationskonstant (bindningskonstant) | ||
dissociationskonstant | . |
I enzymkinetik används ibland Km , Michaelis-konstanten , som ett mått på ett enzyms affinitet för dess substrat. I praktiken har detta en viss rätt, men teoretiskt sett måste dissociationskonstanten för ES-komplexet K d och Michaelis-konstanten strängt särskiljas. Enligt Briggs och Haldane beror Michaelis-konstanten också på antalet förändringar k 2 och beräknas enligt följande:
.Härledning från K m till Kd är endast möjlig om . Detta antagande är inte lämpligt i alla fall, men gjordes ursprungligen av Leonor Michaelis och Maud Menten för att härleda Michaelis-Menten-ekvationen .
Affinitet kan bestämmas med hjälp av en ligandbindningsanalys .