Trypsin

Trypsin  är ett enzym av hydrolasklassen som bryter ner peptider och proteiner ; har också esterasaktivitet (hydrolys av estrar ).

Trypsin syntetiseras i bukspottkörteln som en inaktiv prekursor ( proenzym ) trypsinogen . Trypsiner från ett antal djur erhölls i kristallin form (för första gången 1932). Den bovina trypsinmolekylen ( molekylvikt ca 24 kDa) består av 223 aminosyrarester som bildar en polypeptidkedja och innehåller 6 disulfidbindningar . Den isoelektriska punkten för trypsin ligger vid pH 10,8, och den optimala katalytiska aktiviteten är vid pH 7,8–8,0.

Trypsiner tillhör gruppen serinproteaser och innehåller serin- och histidinrester i det aktiva centret . Trypsiner utsätts lätt för självnedbrytning (autolys), vilket leder till kontaminering av trypsinpreparat med inaktiva produkter (ett industriellt preparat innehåller upp till 50 % inaktiva föroreningar). Trypsinberedningar med hög renhet erhålls genom kromatografiska metoder.

Fysiska egenskaper

Trypsin är ett färglöst kristallint ämne med en smältpunkt på cirka 150 °C.

Biologiska egenskaper och funktioner

Huvudfunktionen är matsmältningen. Katalyserar hydrolysen av proteiner och peptider. Det kan vara i ett inaktivt tillstånd i form av trypsinogen. Det aktiveras, inklusive av tarmens enzym enteropeptidas , genom klyvning av hexapeptiden . Det katalyserar också hydrolysen av estervaxer. Den optimala katalytiska aktiviteten är vid pH 7,8–8. Det aktiva centret är av proteinkaraktär och består huvudsakligen av serin och histidin . Syntetiseras som trypsinogen i bukspottkörteln och används i tarmarna hos däggdjur och fiskar . Omvandlar andra hydrolasproenzymer till aktiva enzymer .

Applikation

Trypsin används för att göra läkemedel . Trypsinpreparat har antiinflammatoriska och anti-ödematösa effekter (när de administreras intravenöst och intramuskulärt); kapabel att selektivt dela vävnader som har genomgått nekros . Inom medicinen används trypsin för att behandla sår, brännskador, tromboser, ofta i kombination med andra enzymer och med antibiotika . Det används i analysen av den primära strukturen hos ett protein , på grund av att det selektivt hydrolyserar bindningar mellan positivt laddade aminosyrarester av lysin och arginin .

Relaterade enzymer

De "närmaste släktingarna" till trypsin är trypsinogen , pepsin , chymotrypsin . Anjoniska analoger av trypsin har hittats i högre djur, medan neutrala analoger har hittats i många djur och växter.

Förändring av hydrolytiska egenskaper

Trypsinaktiviteten undertrycks av organofosforföreningar , vissa metaller och ett antal högmolekylära proteinämnen - trypsinhämmare, som finns i vävnader hos djur, växter och mikroorganismer. Joner Ca 2+ , Mg 2+ , Ba 2+ , Sr 2+ , Mn 2+ ökar den hydrolytiska aktiviteten hos trypsin.

Litteratur

• Northrop D., Kunitz M., Herriott R. Crystalline enzymes, trans. från engelska, M., 1950.
• Mosolov V.V. Proteolytic enzymes, M., 1971.
• V. I. Struchkov, A. V. Grigoryan, V. K. Gostishchev, S. V. Lokhvitsky, L. S. Tapinsky Proteolytiska enzymer vid purulent kirurgi., M., 1970
• KN Veremeenko Proteolytiska enzymer i bukspottkörteln och deras användning på kliniken. Kiev, 1967
• Systemisk enzymterapi. Erfarenhet och framtidsutsikter / Ed. IN OCH. Kulakova, V.A. Nasonova, V.S. Saveliev. - St Petersburg: Inter-Medica. 2004. - 264 sid.

Länkar

• Trypsin (Trypsin): instruktion, tillämpning och formel - Encyclopedia of drugs and pharmacy products.

Ordböcker och uppslagsverk	Stor dansk Stor katalanska Stor norsk Stor ryss Kroatisk Britannica (online) Brockhaus
I bibliografiska kataloger	BNF : 12261477z J9U : 987007553514405171 LCCN : sh85138301 LNB : 000315161