β-sandwichdomäner består av 80-350 aminosyror och finns vanligtvis i proteiner . De kännetecknas av två motsatta antiparallella β-ark [1] . Antalet strängar som finns i sådana domäner kan skilja sig från ett protein till ett annat. β-sandwichdomäner förekommer i många olika vecktyper.
Vikningen av immunglobulintyp som finns i antikroppar (Ig-veckning) består av en sandwichstruktur av två grupper av antiparallella β-kedjor (7 och 9 st.) arrangerade i två β-ark med ett grekiskt nyckelmotiv [2] . Motivet "grekisk nyckel" förekommer också i mänskligt transtyretin .
Gelérullmotivet , en utveckling av det grekiska nyckelmotivet, finns i kolhydratbindande proteiner som concanavalin A och olika lektiner , i den kollagenbindande domänen av Staphylococcus aureus Adhesin och i fibronektinbindande moduler, som i tenascin ( den tredje upprepningen av fibronektin typ III). L-typ lektindomänen är en variant av jelly roll-motivet. C2-domänen i sin typiska version (PKC-C2) är en β-sandwich bestående av 8 β-strängar.