β-arket ( β-veckat lager ) är en av formerna av den vanliga sekundära strukturen hos proteiner , något sällsyntare än alfahelixen . Beta-ark består av beta-strängar (strängar) som är lateralt förbundna med två eller tre vätebindningar , och bildar lätt vridna, vikta ark.
Kombinationen av många beta-ark kan leda till bildandet av proteinaggregat och fibriller, som observeras vid många sjukdomar hos människor och djur, särskilt amyloidos (inklusive Alzheimers sjukdom ).
Termerna är lånade från engelska: β-kedja (β-kedja) eller β-sträng (β-sträng) är en sektion av en polypeptidkedja med en längd på 3 till 10 aminosyror, i en förlängd, nästan linjär form; En β-sheet (β-sheet) är en struktur av minst två β-strängar, som är sammankopplade med vätebindningar .
β-arkstrukturen föreslogs först av William Astbury på 1930-talet. Han föreslog idén om bildandet av vätebindningar mellan peptidgrupperna i två parallella eller antiparallella β-kedjor. Astbury hade dock inte tillräckligt med data om geometrin för bindningar mellan aminosyror för att bygga en tydlig modell, särskilt med tanke på att han inte visste om peptidbindningens planaritet . En förbättrad modell föreslogs av Linus Pauling och Robert Corey 1951 [1] . Deras modell inkluderade planaritet av peptidbindningar, som de tidigare hade förklarat som ett resultat av keto-enol-tautomerisering.
Huvuddelen av β-strängar ligger bredvid andra strängar och bildar med dem ett omfattande system av vätebindningar mellan C=O- och NH- grupperna i peptidryggraden. I ett helt utsträckt β-ark går intilliggande β-strängar upp, sedan ner, sedan upp igen, etc. Närliggande β-strängar i ett β-ark är arrangerade på ett sådant sätt att deras Cα-atomer är intilliggande och deras sidokedjor pekar åt ett håll. Den veckade strukturen hos β-strängen förklaras av det faktum att vinklarna φ och ψ (mellan C α och NH respektive C α och C=O) är mindre än 180° (−139° och +135°), vilket leder till en sicksackliknande kedjeform . Arrangemanget av angränsande strängar kan vara parallella eller antiparallella, beroende på peptidkedjornas riktning. Det antiparallella arrangemanget är mer föredraget, eftersom i detta fall vätebindningarna mellan strängarna är orienterade parallellt med varandra och vinkelrätt mot symmetriaxeln för p-skivan.
Ett idealiskt β-ark (ett där konformationen av huvudkedjan för alla aminosyrarester är densamma) har en platt struktur. Men 1973 märkte Chothia att i proteiner är β-skivor alltid vridna som en höger propeller, och platt och vänster propeller β-skivor finns nästan aldrig [2] .
Stora aromatiska rester ( Tyr , Phen , Trp ) och β-grenade aminosyror ( Tre , Val , Ile ) finns oftast i mitten av β-arket. Intressant nog är aminosyrarester som Pro lokaliserade vid kanterna av strängarna i β-arket, förmodligen för att undvika proteinaggregation, vilket kan leda till bildandet av amyloider [3] .
Ett mycket enkelt strukturellt motiv som involverar β-ark är β-hårnålen , där två antiparallella strängar är sammanlänkade med en kort slinga med två till fem rester, varav en ofta är en glycin eller en prolin , som båda kan anta den dihedriska konformationer som krävs för snäv rotation eller slinga av β-konvexitet . Individuella strängar kan också länkas på mer komplexa sätt med längre slingor som kan innehålla α-helixar .
Det grekiska nyckelmotivet består av fyra angränsande antiparallella trådar och öglor som förbinder dem. Den består av tre antiparallella trådar anslutna med hårnålar, medan den fjärde är intill den första och ansluten till den tredje längre slingan. Denna typ av struktur bildas lätt under proteinveckning [4] . Den fick sitt namn efter ett mönster som är vanligt för grekisk prydnadskonst (se Meander ).
På grund av kiraliteten hos deras ingående aminosyror uppvisar alla strängar en vridning till höger, uppenbar i de flesta högre ordningens β-arkstrukturer. Speciellt har länkslingan mellan två parallella strängar nästan alltid en rätt korskiralitet, starkt gynnad av bladets inneboende slingrning. Denna länkslinga innehåller ofta en spiralformad region, i vilket fall den kallas ett β-α-β-motiv . Ett närbesläktat motiv, kallat β-α-β-α-motivet, utgör huvudkomponenten i den vanligast observerade tertiära proteinstrukturen, TIMA-cylindern.
En enkel proteintopologi som består av 2 eller flera på varandra följande antiparallella β-strängar sammankopplade med hårnålsöglor [5] [6] . Detta motiv är vanligt i β-plåtar och kan hittas i flera strukturella arkitekturer, inklusive β-cylindrar och β-propellrar.
psi-loopmotivet (Ψ-loop) består av två antiparallella strängar med en sträng mellan sig, som är kopplad till båda vätebindningarna. Det finns fyra möjliga strängtopologier för enkla Ψ-slingor. Detta motiv är sällsynt, eftersom processen som leder till dess bildande verkar osannolik under proteinveckning. Ψ-loopen identifierades först i asparaginproteasfamiljen [7] .
β-ark finns i alla β-, α+β- och α/β-domäner, såväl som i många peptider eller små proteiner med en dåligt definierad övergripande arkitektur [8] [9] . Alla β-domäner kan bilda β-cylindrar , β-smörgåsar , β-prismor , β-propellrar och β-helixar .
β-veckade arkstrukturer består av förlängda p-strängade polypeptidkedjor, varvid strängarna är förbundna med sina grannar genom vätebindningar. På grund av denna förlängda ryggradskonformation, motstår β-skivor sträckning. β-ark i proteiner kan utföra lågfrekventa, dragspelsliknande rörelser, observerade med Raman-spektroskopi [10] och analyserade med hjälp av en kvasi-kontinuerlig modell [11] .
β-helixen bildas av repeterande strukturella enheter som består av två eller tre korta β-strängar förbundna med korta slingor. Dessa block är "staplade" ovanpå varandra i en spiral, så att successiva upprepningar av samma sträng bildar en vätebindning med varandra i en parallell orientering. Se β-helix
I vänsterhänta β-helixar är själva trådarna ganska raka och otvinnade; de resulterande spiralformiga ytorna är nästan plana och bildar en regelbunden triangulär prismatisk form, som visas för 1QRE arkeiskt kolanhydras till höger. Andra exempel är lipid A-syntesenzymet LpxA och insektsfrostskyddsproteiner med en vanlig uppsättning sidokedjor på ena sidan som efterliknar isstrukturen [12] .
Högerhänta β-helixar, typiska för enzymet pektatlyas , som visas till vänster, eller det svansliknande proteinet i P22-fagen, är mindre regelbundna i tvärsnitt, längre och indragna på ena sidan; av de tre länkslingorna är en i serie bara två rester lång, medan de andra är variabla, ofta utformade för att bilda en länk eller ett aktivt ställe [13] .
Bilateral β-helix (högerhänt) finns i vissa bakteriella metalloproteaser; dess två slingor är sex rester långa och binder stabiliserande kalciumjoner för att upprätthålla strukturell integritet, med hjälp av ryggraden och syrgasen i Asp-sidokedjan i GGXGXD-sekvensmotivet [14] . Denna veckning kallas β-roll i SCOP-klassificeringen.
| Sekundär struktur av ett protein | ||
|---|---|---|
| Spiraler | ||
| Tillägg |
| |
| Supersekundär struktur | ||