Beta helix
En betahelix är en tandemproteinupprepningsstruktur som bildas av associationen av parallella betasträngar i ett spiralformigt mönster med två [1] eller tre [2] ytor. Betahelixen är en typ av solenoidproteindomän . Strukturen stabiliseras av intersträng - vätebindningar , protein-protein-interaktioner och ibland bundna metalljoner . Både vänsterhänta och högerhänta beta-helixar har identifierats. Dubbelsträngade beta-helixar är också ett mycket vanligt inslag i proteiner och är vanligtvis synonymt med "jelly roll"-veck.
Den första beta-helixen observerades i enzymet pectate lyase , som innehåller en sju-varv helix som når 34 Å (3,4 nm ) i längd. P22-fagsvansspikproteinet , en komponent i P22-bakteriofagen , har 13 varv och är 200 Å (20 nm) långt i den sammansatta homotrimeren. Dess inre är tätt packad utan en central por och innehåller både hydrofoba rester och laddade rester neutraliserade av saltbryggor .
Både pektatlyas och P22 svansspikprotein innehåller högerhänta spiraler; vänsterhänta versioner har observerats i enzymer som UDP-N-acetylglukosamin acyltransferas och arkaeal kolsyraanhydra [3] . Andra proteiner som innehåller beta-helixar inkluderar frostskyddsproteinet från skalbaggen Tenebrio molitor ( högerhänt) [4] och från grannjurmasken, Choristoneura fumiferana (vänsterhänt) [5] , där treoniner är regelbundet placerade på β-helixarna . binder till ytan av iskristaller och hämmar deras tillväxt.
Beta-helixar kan effektivt binda till varandra, antingen ansikte mot ansikte (passar ytorna på deras triangulära prismor) eller ände mot ände (bildar vätebindningar). Därför kan β-spiraler användas som "taggar" för att inducera andra proteiner att associera, liknande spiralformade spiralsegment.
Medlemmar av pentapeptidupprepningsfamiljen har visats ha en fyrkantig beta-helixstruktur. [6]
Se även
Anteckningar
- ↑ CATH-databas - veck och homologa superfamiljer inom beta 2-solenoidarkitekturen. . CATH-databas . (obestämd)
- ↑ CATH-databas - veck och homologa superfamiljer inom beta 3-solenoidarkitekturen. . CATH-databas . Arkiverad från originalet den 26 juli 2011. (obestämd)
- ↑ "En vänstra beta-helix avslöjad av kristallstrukturen av ett kolsyraanhydras från arkeonen Methanosarcina thermophila". EMBO J. 15 (10): 2323-30. Maj 1996. DOI : 10.1002/j.1460-2075.1996.tb00588.x . PMID 8665839 .
- ↑ "Mimik av isstruktur genom ythydroxyler och vatten av ett beta-helix-frostskyddsprotein". naturen . 406 (6793): 322-4. Juli 2000. Bibcode : 2000Natur.406..322L . DOI : 10.1038/35018604 . PMID 10917536 .
- ↑ "Kristallstrukturen av beta-spiralformigt frostskyddsmedelsprotein pekar på en allmän isbindningsmodell". struktur . 10 (5): 619-27. Maj 2002. doi : 10.1016/ s0969-2126 (02)00745-1 . PMID 12015145 .
- ^ " Pentapeptidrepetitionsproteiner ". biokemi . 45 (1): 1-10. Januari 2006. doi : 10.1021/ bi052130w . PMID 16388575 .
Litteratur
- Branden C, Tooze J. (1999). Introduktion till proteinstruktur 2nd ed. Garland Publishing: New York, NY. sid. 84-6.
- Dicker IB och Seetharam S. (1992) "Vad är känt om strukturen och funktionen av Escherichia coli -proteinet FirA?" Mol. mikrobiol. 6 , 817-823.
- Raetz CRH och Roderick SL. (1995) "A Left-handed Parallel β Helix in the Structure of UDP- N -Acetylglucosamine Acyltransferase", Science , 270 , 997-1000. (vänsterhänt)
- Steinbacher S, Seckler R, Miller S, Steipe B, Huber R och Reinemer P. (1994) "Crystal structure of P22 tailspike protein: interdigitated subunits in a thermostabil trimer", Science , 265 , 383-386. (högerhänt)
- Vaara M. (1992) "Åtta bakteriella proteiner, inklusive UDP-N-acetylglukosamin acyltransferas (LpxA) och tre andra transferaser av Escherichia coli, bestående av ett sex-rest periodicitetstema", FEMS Microbiol. Lett , 97 , 249-254.
- Yoder MD, Keen NT och Jurnak F. (1993) "Nytt domänmotiv: strukturen av pektatlyas C, en utsöndrad växtvirulensfaktor", Science , 260 , 1503-1507. (högerhänt)
Länkar
| Sekundär struktur av ett protein |
|---|
| Spiraler |
| |
|---|
| Tillägg |
|
|---|
| Supersekundär struktur |
|
|---|