Alfa helix

Den aktuella versionen av sidan har ännu inte granskats av erfarna bidragsgivare och kan skilja sig väsentligt från versionen som granskades den 2 januari 2022; kontroller kräver 4 redigeringar .

Alpha helix (α-helix) - den sekundära strukturen av proteiner , som har formen av en högerhänt helix och i vilken varje aminogrupp (-NH) i ryggraden bildar en vätebindning med karbonylgruppen (-C \u003d O) av aminosyran , som är 4 aminosyror tidigare (vätebindning ). Detta element i den sekundära strukturen kallas ibland också den klassiska Pauling-Corey-Branson alfahelixen efter namnen på de författare som först beskrev denna struktur 1951 [1] [2] .

Parametrar för en ideal α-helix:

Dessa parametrar beräknades baserat på antagandet att konformationen av alla aminosyrarester (vinklar φ och ψ) som ingår i α-helixen är densamma. Men i verkliga proteiner skiljer sig konformationerna av individuella aminosyrarester något, vilket kan leda till en lätt krökning av helixaxeln, till ett annat antal aminosyrarester i helixsvängarna, etc.

Anteckningar

  1. ↑ PAULING L., COREY RB, BRANSON HR. Strukturen av proteiner; två vätebundna spiralkonfigurationer av polypeptidkedjan  (engelska)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : journal. - 1951. - Vol. 37 . - S. 205-211 . - doi : 10.1073/pnas.37.4.205 . — PMID 14816373 .
  2. ↑ PAULING L., COREY R.B. Atomkoordinater och strukturfaktorer för två spiralformade konfigurationer av polypeptidkedjor  (engelska)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : journal. - 1951. - Vol. 37 . - S. 235-240. . — PMID 14834145 .

Se även

Litteratur

 Sekundär struktur av ett protein
Spiraler
Tillägg
Supersekundär struktur