Beta utbuktning

Beta-bulge kan beskrivas som en lokal störning av den vanliga beta- arkvätebindningen genom införande av ytterligare aminosyrarester i en eller båda vätebindningarna i β-kedjorna [1] [2] [3] [4] .

Typer

β-utbuktningar kan grupperas efter längden på brytningen, antalet rester som infogas i varje sträng, parallelliteten eller antiparallelliteten hos de brutna β-strängarna och deras dihedriska vinklar (som styr placeringen av deras sidokedjor). Det finns vanligtvis två typer av betautbuktningar.

Den första typen, klassisk betautbuktning , förekommer inom eller vid kanten av ett antiparallellt betaark ; den första resten på den yttre kanten är vanligtvis i α R -konformationen snarare än den normala β.

Den andra typen, den beta-konvexa slingan (även kallad G1 beta-konvex typ), förekommer ofta i kombination med ett antiparallellt blad, men även i andra situationer. En rest har en α L -konformation och ingår i en beta-sväng eller alfa-sväng, så att motivet ibland bildar en beta-hårnålsögla [5] .

Effekter på kedjestruktur

På nivån av ryggradsstrukturen kan klassiska β-utbuktningar orsaka ett enkelt β-ark- aneurysm , såsom en utbuktning i den långa β-hårnålen av ribonukleas A (rester 88-91). β-konvexitet kan också orsaka β-arkvikning och självkorsning, till exempel när två rester med vänster- och högerhänta α-spiralformade dihedriska vinklar sätts in mittemot varandra i en β-hårnål, som sker i Met9 och Asn16 i pseudoazurin (PDB-kod för tillägg 1PAZ).

Inflytande på funktionaliteten hos proteiner

De kvarhållna utbuktningarna påverkar regelbundet proteinets funktionalitet. Den mest grundläggande funktionen av utbuktningar är att ta emot en extra rest som tillkommer på grund av mutation etc. samtidigt som bindningsstrukturen och därmed proteinets övergripande arkitektur bibehålls. Andra utbuktningar är associerade med proteinbindningsställen. I vissa fall, såsom i proteiner från immunglobulinfamiljen, hjälper konserverade utbuktningar till dimerisering av Ig-domäner. De har också funktionell betydelse i proteinerna DHFR (dihydrofolatreduktas) och SOD (superoxiddismutas), där slingor som innehåller utbuktningar omger det aktiva stället .

Anteckningar

1. ↑ Richardson, JS (1978). "β-utbuktningen: en vanlig liten enhet av icke-repetitiv proteinstruktur." Proc Natl Acad Sci USA . 75 (6): 2574-8. DOI : 10.1073/pnas.75.6.2574 . PMID  275827 .
2. ↑ Richardson, JS (1981). "Proteinstrukturens anatomi och taxonomi". Adv Protein Chem . 34 : 167-339. DOI : 10.1016/S0065-3233(08)60520-3 . PMID  7020376 .
3. ↑ Chan, A.W. (1993). "Identifiering, klassificering och analys av beta-utbuktningar i proteiner." Proteinvetenskap . 2 (10): 1574-90. DOI : 10.1002/pro.5560021004 . PMID  8251933 .
4. ↑ Craveur, P (2013). "β-utbuktningar: strukturell omfattande analys av oregelbundenheter i β-ark" . protein vetenskap . 22 (10): 1366-1378. DOI : 10.1002/pro.2324 . Arkiverad från originalet 2021-08-09 . Hämtad 2021-08-09 . Utfasad parameter används |deadlink=( hjälp )
5. ↑ Milner-White EJ (1987). "Beta-utbuktningar i slingor som återkommande egenskaper hos proteinstrukturen". Biochim Biophys Acta . 911 (2): 261-5. DOI : 10.1016/0167-4838(87)90017-3 . PMID  3801498 .