Glycosylphosphatidylinositol (GPI-ankare) är en glykolipid som kan fästa till C-terminalen av ett protein under posttranslationell modifiering . Den består av en fosfatidylinositolgrupp länkad av en kolhydratlinker ( glukosamin och mannos , glykosidiskt kopplad till en inositolrest ) till den C-terminala aminosyran i det mogna proteinet. De två fettsyrorna som utgör fosfatidyl-inositolgruppen förankrar proteinet i cellmembranet .
Proteiner som accepterar GPI innehåller en signalsekvens vid C-terminalen som leder dem till det endoplasmatiska retikulumet. Denna sekvens består av hydrofoba aminosyror och är nedsänkt i ES-membranet och klyvs därefter av och ersätts av GPI-ankaret.
Proteinet passerar genom Golgi-apparaten längs den sekretoriska vägen och släpps ut i det intercellulära utrymmet, där det hålls på det yttre lagret av plasmalemma med hjälp av ett ankare. Eftersom sådana proteiner uteslutande hålls på membranet av GPI-ankaret, leder dess klyvning med hjälp av fosfolipaser till frisättningen av proteinet, och denna process kontrolleras. Denna splittring används i forskning.
Enzymet fosfolipas C klyver fosfoglycerolbindningen i proteiner genom denna typ av posttranslationell modifiering. Behandling med fosfolipas C resulterar i separation av membranproteiner från plasmamembranet. T-cellsmarkören Thy-1 ( acetylkolinesteras ), liksom intestinala och placenta alkaliska fosfataser, är glykosylfosfatidylinositolerade och frisätts vid behandling med fosfolipas C.
Man tror att proteiner innehållande GPI företrädesvis är belägna i lipidflottor , vilket tyder på en hög nivå av mikrodomänorganisation av plasmamembranet.