Gallpigment

Gallpigment (eller gall- ) pigment , även biliner , är biologiska pigment , linjära tetrapyrroler [1] , som formellt är derivat av bilan (bilinogen) med oxiderade terminala pyrrolkärnor, bildade under hemkatabolism . Först isolerad från galla , som ges en karakteristisk färg, från vilken de fick sitt namn; färgen på olika gallpigment varierar från gul-orange till blå-grön. Bildas i många organismer som en metabolisk produkt av vissa porfyriner . Bilin (även kallat bilichrom ) benämndes som ett gallpigmentdäggdjur , men det kan också hittas hos lägre ryggradsdjur , ryggradslösa djur , såväl som i röda alger , gröna växter och cyanobakterier . Färgen på biliner kan variera från röd, orange, gul och brun till blå och grön.

Kemiskt sett är biliner en linjär struktur av fyra pyrrolringar ( tetrapyrroler ). I mänsklig metabolism representeras de av bilirubin , en hemnedbrytningsprodukt. Hydroximetylbilan är ett av de populära anabola medlen som produceras av biosyntesreaktionen av porfobilinogen (PBG) och uroporfobilinogen I (reaktionen är allmänt känd som porfobilinogen deaminas ).

Biliner har hittats i djur och phycocinobiliner i kromoforerna av det fotosyntetiska pigmentet phycocyanin i alger och växter. I växter fungerar biliner också som fotopigment för fotoreceptorproteinet fytokrom . Ett exempel på ryggradslösa bilin är micromatabilin , som ger den gröna färgen till spindeln Micrommata virescens [2] .

Biosyntes och biologisk roll

Gallpigment bildas hos ryggradsdjur som ett resultat av metaboliseringen av hemoglobin , myoglobin och hem-innehållande proteiner, med den oxidativa klyvningen av α-metinbindningen av hem ( den protetiska gruppen av hemoglobin ).

Processen katalyseras av hemoxygenas ( EC 1.14.99.3), medan nikotinamidadenindinukleotidfosfat (NADPH) fungerar som vätedonator:

hem + 3 AH 2 + 3 O 2 biliverdin + Fe 2+ + CO + 3 A + 3 H 2 O

Processen involverar också hemoproteinreduktas ( EC 1.14.99.3), som återställer hemoxygenas.

I det första steget av reaktionen hydroxyleras α-metingruppen för att bilda 5-hydroxihem, varefter den hydroxylerade bryggan oxideras för att frigöra kolmonoxid och bilda verdoghem . I sin tur oxideras verdogem till ett instabilt komplex av biliverdin med järnhaltigt järn, som sönderdelas med frisättningen av Fe 2+ och biliverdin [3] .

Därefter förvandlas biliverdin (blågröna kristaller, gulgröna i lösningar), när det reduceras, katalyserat av biliverdinreduktas , till bilirubin (bruna kristaller, gul-orange i lösningar):

Bilirubin dominerar i gallan hos människor och köttätande däggdjur, och biliverdin dominerar i gallan hos växtätande däggdjur, fåglar, reptiler och fiskar.

Hemmetabolism med bildandet av gallpigment sker i cellerna i retikuloendotelsystemet , fagocyterar gamla eller skadade erytrocyter  - främst i mjälten och Kupffer-celler i levern . I tarmen genomgår bilirubin bakteriell reduktion med bildandet av urobiliner och urobilinogener, i synnerhet sterkobilinogen (40–280 mg per dag hos människor). Sterkobilinogen oxideras under inverkan av ljus till sterkobilin .

Patologiska tillstånd där en kränkning av metabolismen av hemoglobin och gallpigment leder till ackumulering av en överskottsmängd bilirubin i blodet (hyperbilirubinemi), leder till ikterisk färgning av huden, slemhinnor och sklera - gulsot .

Nomenklatur

föräldrastruktur Antal
metingrupper
Färg namn Förening
Bilan
(5,10,15,21,23,24-hexahydrobilin)
0 Färglös Mesobilirubinogen
(Urobilinogen I)
Sterkobilinogen
Urobilinogen D
(Mesobilirubinogen D)
Bilen
(5,15,21,24-tetrahydrobilin)
ett gul till orange Sterkobilin
Urobilin D
(Mesobilin D)
Urobilin I
(Mesobilin I)
Biladiener
(10,23-dihydrobilin, 5,21-
dihydrobilin)
2 orange röd Bilirubin
Mesobilirubin
Phycoerythrobilin
(se Phycobilins )
Bilin (bilatrien) 3 grön till blågrön Biliverdin
Phycocyanobilin
(se Phycobilins )

Anteckningar

  1. tetrapyrroles // IUPAC Gold Book . Hämtad 10 maj 2011. Arkiverad från originalet 21 oktober 2012.
  2. Oxford, G.S. & Gillespie, R.G. (1998). Evolution och ekologi av spindelfärgning. Annual Review of Entomology 43:619-643. doi: 10.1146/annurev.ento.43.1.619
  3. EC 1.14.99.3 // IUBMB Enzyme Nomenclature (länk ej tillgänglig) . Hämtad 14 juni 2011. Arkiverad från originalet 31 maj 2013. 

Litteratur