Kristallin är det vanliga namnet för en blandning av proteiner som utgör ögonlinsen hos människor och andra djur. Kristallin består av flera individuella proteiner: hos människor är α- och β-kristalliner chaperoneproteiner som upprätthåller strukturen hos linsproteinerna och följaktligen dess transparens. y-kristallin är ett strukturellt protein i linsen. Kristalliner finns också i hornhinnan , där de spelar samma roll och ger transparens [1] . Dessa proteiner har även hittats i andra organ och vävnader: i hjärtat [2] och i bröstcancer [3]. Eftersom det har visat sig att trauma mot linsen möjligen utlöser nervregenerering [4] har kristallin blivit ett forskningsområde för neuroforskare . Hittills har det visat sig att kristallin β b2 (cryβb2) kan främja tillväxten av nervfibrer [5] .
Kristallins huvudsakliga funktion, åtminstone i ögats lins, är förmodligen att det höjer brytningsindexet samtidigt som det inte hindrar ljusets passage. Detta är dock inte den enda funktionen. Det blir allt tydligare att kristalliner kan ha flera metaboliska och regulatoriska funktioner, både i linsen och på andra ställen i kroppen [6] . De flesta av de proteiner som innehåller βγ-kristallina domäner karakteriseras som kalciumbindande proteiner med ett nytt grekiskt nyckelkalciumbindande motiv.
Det är intressant och överraskande, ur en evolutionär synvinkel, att vissa kristaller är aktiva enzymer , medan andra inte har enzymatisk aktivitet, men visar homologi med andra enzymer [7] [8] . Kristalliner av olika systematiska grupper av organismer är relaterade till olika proteiner: hos fåglar och reptiler är de relaterade till laktatdehydrogenaser (LDH) och argininosuccinatlyaser (ASL), hos däggdjur är de relaterade till alkoholdehydrogenaser (ADH) och kinonreduktaser , och hos bläckfiskar är de relaterade till glutation-S-transferaser (GST) och aldehyddehydrogenaser . Oavsett om uppkomsten av kristalliner är resultatet av en lycklig olycka i samband med det faktum att dessa specifika enzymer visade sig vara transparenta och vattenlösliga, eller om egenskaperna hos dessa enzymer på något sätt skyddar linsen - allt detta är ett ämne för aktiv modern forskning. Förvärvet av nya funktioner av kristalliner under utvecklingen av proteiner som ursprungligen hade andra funktioner är ett klassiskt exempel på hur principerna för preaptation och förändring av funktioner fungerar på molekylär nivå.
Rygggradsögonlinskristalliner delas in i tre grupper: alfa-, beta- och gammakristalliner. Uppdelningen i dessa grupper motsvarar sekvensen i vilken dessa proteiner elueras (tvättas ut) från kolonnen under gelkromatografi . Dessa tre grupper kallas också ubiquistkristalliner. Beta- och gamma-kristalliner (såsom CRYGC) är lika i aminosyrasekvens, struktur och domänarrangemang; därför tilldelas de en grupp, βγ-kristallina superfamiljen. De α- och βγ-kristallina superfamiljerna representerar de huvudsakliga superfamiljerna av proteiner som finns i ögonlinsen. Utöver dessa kristalliner finns det andra taxonspecifika kristalliner som endast kan hittas i linserna hos vissa organismer - till exempel delta-, epsilon-, tau-, iota-kristalliner. Alfa-, beta- och deltakristalliner har hittats i linserna hos fåglar och reptiler . Alfa-, beta- och gammakristalliner har hittats i linserna hos alla andra ryggradsdjur .