Metallotionein

Metallothionein är en  familj av lågmolekylära proteiner med ett högt innehåll av cystein . Molekylvikten varierar från 500 Da till 14 kDa. Proteiner är lokaliserade på Golgi-apparatens membran . Metallothioneiner kan binda både fysiologiska ( zink , koppar , selen ) och främlingsfientliga ( kadmium , kvicksilver , silver , arsenik , etc.) tungmetaller. Bindningen av tungmetaller tillhandahålls av närvaron av tiolgrupper av cysteinrester, som utgör cirka 30% av den totala aminosyrasammansättningen. [ett]

Metallothioneiner upptäcktes 1957 genom att isolera kadmiumbindande proteiner från hästens njure cortex . [2] Även om metallothioneinernas funktioner inte är helt klarlagda, är dessa proteiner involverade i försvaret mot tungmetalltoxicitet, spelar en roll i regleringen av fysiologiska tungmetaller zink och koppar, och ger skydd mot oxidativ stress . Hos människor finns det 4 isoformer av metallothioneiner: metallothionein 1, 2, 3 och 4, där metallothionein 1 uttrycks av 9 separata gener (subtyper A, B, E, F, G, H, L, M, X). Stora mängder av dessa proteiner syntetiseras i levern och njurarna. Syntesen beror på kostens nivåer av zink, koppar och selen, samt aminosyrorna histidin och cystein.

Anteckningar

  1. ↑ Metallothioneins and Related Chelators  (ospecificerad) / Sigel, A.; Sigel, H.; Sigel, R.K.O. - Cambridge: Royal Society of Chemistry , 2009. - V. 5. - (Metaljoner i livsvetenskaper). - ISBN 978-1-84755-899-2 .
  2. ↑ Margoshes, M. och B. L. Vallee. Ett kadmiumprotein från hästens njurbark  //  Journal of American Chemical Society : journal. - 1957. - Vol. 79 , nr. 17 . — S. 4813 . - doi : 10.1021/ja01574a064 .

Litteratur

Länkar