Ribonukleas T1

Den aktuella versionen av sidan har ännu inte granskats av erfarna bidragsgivare och kan skilja sig väsentligt från versionen som granskades den 8 juli 2019; verifiering kräver 1 redigering .

Ribonukleas T1 (eller RNase T1 , RNase T1 ) är ett endonukleas ( EC 3.1.27.3 ) isolerat från svampar som skär enkelsträngade RNA -molekyler efter guaninrester , det vill säga i 3' -änden. Den mest studerade formen av detta enzym är mögeln RNase T1 från Aspergillus oryzae .

På grund av dess specificitet för guaniner används RNase T1 ofta för att klyva denaturerat RNA före sekvensering . Liksom andra RNaser, såsom RNase A , är ribonukleas ett populärt mål för att studera veckning . [ett]

Ribonukleas T1 är ett litet α+β-protein som består av 104 aminosyrarester . Proteinstrukturen innehåller fyra antiparallella beta-veckade ark täckta av en lång alfahelix i nästan fem varv. RNase T1 har två disulfidbindningar, Cys2-Cys10 och Cys6-Cys103, varav den senare är involverad i veckning, [2] fullständig reduktion av disulfidbindningar leder till proteinveckning. [3]

Anteckningar

  1. ↑ Pace, CN; Heinemann U., Hahn U., Saenger W. Ribonukleas T1: Struktur, funktion och stabilitet  (engelska)  // Angewandte Cheni, International Edition : journal. - 1991. - Vol. 30 . - s. 343-360 . - doi : 10.1002/anie.199103433 .
  2. ↑ Pace, CN; Grimsley GR, Thomson JA, Barnett BJ Konformationsstabilitet och aktivitet av ribonukleas T1 med noll, en och två intakta disulfidbindningar  (engelska)  // Journal of Biological Chemistry  : journal. - 1988. - Vol. 263 . - P. 11820-11825 .
  3. ↑ Oobatake, M; Takahashi S., Ooi T. Konformationell stabilitet av ribonukleas T1. II. Saltinducerad renaturering  (engelska)  // Journal of Biochemistry (Tokyo): tidskrift. - 1979. - Vol. 86 . - S. 65-70 .

Se även