Rossmann-vecket är ett strukturellt motiv i den tertiära strukturen av ett protein som binder nukleotider (specifikt NAD -kofaktorn ). [1] Strukturen, som består av två identiska delar, innehåller sex nästan parallella β-ark , sammankopplade med två par av α-helixar , efter ordningen β-α-β-α-β. Eftersom varje Rossmann-veck kan binda en nukleotid, består bindningsdomänen för dinukleotider såsom NAD av två parallella Rossmann-veck. En enda Rossmann-veckning kan binda en mononukleotid, såsom FMN- kofaktorn .
Motivet är uppkallat efter Michael Rossman , som först upptäckte och beskrev denna struktur som ofta förekommer i nukleotidbindande proteiner som dehydrogenaser [2] .
År 1989 fann Israel Hanukoglu från Weizmann Institute of Science att nukleotidsekvensen för NADP-bindande strukturer i vissa proteiner skiljer sig från NAD-bindande motiv [3] . Denna upptäckt har använts för att omvända konstruera kofaktorselektiviteten hos enzymer [4] .