Inom biokemi och molekylärbiologi är proteinveckning (proteinvikning, från engelsk veckning ) processen för spontan veckning av en polypeptidkedja till en unik infödd (naturlig, från engelska infödd ) rumslig struktur (den så kallade tertiära strukturen ).
Varje proteinmolekyl börjar bildas som en polypeptid , översatt från mRNA -sekvensen som en linjär kedja av aminosyror . Polypeptiden har inte en stabil tredimensionell struktur (exempel på vänster sida av bilden). Men alla aminosyror i kedjan har vissa kemiska egenskaper: hydrofobicitet , hydrofilicitet , elektrisk laddning. När aminosyror interagerar med varandra och den cellulära miljön erhålls en väldefinierad tredimensionell struktur - konformation . Som ett resultat bildas kaviteter av aktiva centra på den yttre ytan av proteinkulan , såväl som kontaktpunkter för subenheter av multimera proteiner med varandra och med biologiska membran .
I sällsynta fall kan två proteinkonformationer vara naturliga samtidigt (så kallade konformers ). De kan variera mycket och till och med utföra olika funktioner. För detta är det nödvändigt att det i olika regioner av proteinmolekylens fasutrymme existerar två tillstånd som är ungefär lika i energi, som var och en kommer att inträffa i sin naturliga form med en lämplig sannolikhet.
För att stabilisera den tertiära strukturen genomgår många proteiner i cellen posttranslationell modifiering . Mycket ofta finns det disulfidbryggor mellan rumsligt nära sektioner av polypeptidkedjan.
Den korrekta tredimensionella strukturen är mycket viktig för att proteiner ska fungera korrekt. Vikningsfel resulterar vanligtvis i ett inaktivt protein med olika egenskaper. Man tror att vissa sjukdomar beror på ackumulering av felveckade proteiner i celler (beskrivs mer i detalj i artikeln Prioner ) [1] .
Vikning involverar chaperoneproteiner . Och även om de flesta nysyntetiserade proteiner kan vikas i frånvaro av chaperoner, kräver en minoritet av dem nödvändigtvis deras närvaro.
Mekanismen för proteinveckning är inte helt klarlagd. Experimentell bestämning av den tredimensionella strukturen hos ett protein är ofta mycket svårt och dyrt. Emellertid är aminosyrasekvensen för ett protein vanligtvis känd. Därför försöker forskare använda olika biofysiska metoder för att förutsäga den rumsliga strukturen av ett protein från dess aminosyrasekvens [2] .