Statmin

Statmin
Identifierare
Symboler STMN1 , C1orf215, LAP18, Lag, OP18, PP17, PP19, PR22, SMN, stathmin 1
Externa ID:n OMIM: 151442 MGI: 96739 HomoloGene: 4063 GeneCards: 3925
RNA-uttrycksprofil
Mer information
ortologer
Typer Mänsklig Mus
Entrez
Ensemble
UniProt
RefSeq (mRNA)

NM_203401
NM_001145454
NM_005563
NM_152497
NM_203399

NM_019641

RefSeq (protein)

NP_001138926
NP_005554
NP_981944
NP_981946

NP_062615

Locus (UCSC) Chr 1: 25,88 – 25,91 Mb Chr 4: 134,2 - 134,2 Mb
PubMed- sökning [ett] [2]
Redigera (människa)Redigera (mus)

Statmin (onkoprotein 18) är ett evolutionärt konserverat protein involverat i regleringen av mikrotubulus dynamik . Mikrotubuli är en av de tre viktigaste komponenterna i cytoskelettet , de är också nödvändiga för sammansättningen av fissionsspindeln , en struktur involverad i mitos , ett av stadierna i cellcykeln . Statmin påverkar balansen mellan montering och sönderdelning av mikrotubuli och reglerar processerna för snabb omstrukturering av cytoskelettet som svar på yttre faktorer. Brott mot strukturen av statmin kan leda till oupphörlig montering av mitotiska spindlar och, som ett resultat, till den okontrollerade cellcykeln som observeras i cancerceller . Detta ledde till ett alternativt namn för statmin - " oncoprotein 18 ". Statmin-genen har också kallats " rädsla genen " på grund av proteinets roll i funktionen av känslorelaterade hjärnstrukturer, framför allt amygdala och dess kopplingar. Brott mot statmin- fosforyleringsmönstret observeras vid schizofreni och Alzheimers sjukdom [1] .

Verkningsmekanism

Statmin binder till dimera strukturer som bildas av alfa- och beta- tubulin , proteinet som utgör mikrotubuli. En mol statmin kan binda två mol tubulindimerer och bildar kompakta trekomponents T2S-komplex . Tubulin i T2S-komplex är oförmöget att polymerisera och bilda mikrotubuli. Genom att deaktivera tubulin provocerar statmin indirekt sönderfallet av mikrotubuli.

Aktiviteten av statmin i cellen beror på stadiet i cellcykeln; det kontrolleras av proteinkinaser som svar på olika cellulära signaler. Fosforylering av statminmolekylen vid en av de fyra serinresterna - Ser16, Ser25, Ser38, Ser63 - minskar vidhäftningen av statmin till tubulin, vilket ökar koncentrationen av tillgängligt tubulin i cytoplasman . Förstärkt fosforylinering av statmin krävs för tubulinfrisättning vid initiering av den mitotiska fasen av cellcykeln. Under den sista fasen av cellcykeln, cytokines , defosforyleras statmin massivt.

Funktioner av statmin i hjärnan

Ökat uttryck av statmin observeras i den laterala kärnan av amygdala , såväl som i strukturerna i thalamus och cortex som bildar utgående förbindelser med den laterala kärnan. Enligt dessa föreningar kommer information om stimuli associerade med medfödd och förvärvad rädsla förmodligen in i amygdala . Statmin knockout- möss är mindre oroliga utomhus och i miljöer utformade för att framkalla betingad och medfödd rädsla och undvikande reaktioner. [2] Detta tros bero på ett fel i minnessystemet som är associerat med amygdala. Samtidigt har dessa möss inte försämrat rumsminne i samband med hippocampus arbete . Allt detta tyder på att statmin är nödvändigt för processerna för långsiktig potentiering i de afferenta anslutningarna av cortex och thalamus med amygdala.

Anteckningar

  1. Hayashi K, Pan Y, Shu H, Ohshima T, Kansy JW, White CL 3rd, Tamminga CA, Sobel A, Curmi PA, Mikoshiba K, Bibb JA. (2006) Fosforylering av det tubulinbindande proteinet, stathmin, av Cdk5- och MAP-kinaser i hjärnan. J Neurochem. 2006 okt;99(1):237-50. Epub 2006 21 augusti. PMID 16925597
  2. Shumyatsky GP, Malleret G., Shin RM, Takizawa S., Tully K., Tsvetkov E., Zakharenko SS, Joseph J., Vronskaya S., Yin D., Schubart UK, Kandel ER, Bolshakov VY stathmin, en gen berikad i amygdala, kontrollerar både inlärd och medfödd rädsla  // Cell  :  journal. - Cell Press , 2005. - November ( vol. 123 , nr 4 ). - s. 697-709 . - doi : 10.1016/j.cell.2005.08.038 . — PMID 16286011 .

Länkar