Transmembranprotein

Ett transmembranprotein  är ett membranprotein som tränger igenom lipiddubbelskiktet där det finns. Transmembranproteiner är tätt förankrade i membranet av en speciell klass av lipider som kallas det ringformiga lipidhöljet . Många av dessa proteiner har en transportfunktion som tillåter specifika ämnen att passera det biologiska membranet för att komma in i cellen eller tvärtom hindra dem från att lämna den.

I en vattenlösning klibbar transmembranproteiner samman och fälls ut. Deras extraktion kräver användning av rengöringsmedel eller opolära lösningsmedel, även om några av dem (som har en beta-fatstruktur ) kan extraheras med hjälp av denatureringsmedel . Alla transmembranproteiner är integralmembranproteiner , men inte alla integralproteiner är transmembrana [1] .

Klassificering

Efter struktur

Det finns två typer av transmembranproteiner [2] : alfa-helixproteiner och betasträngade proteiner (β-fat). Alfa-spiralformade proteiner finns på de inre membranen av bakterieceller eller i plasmamembranen av eukaryota celler, och ibland i de yttre membranen av bakterier [3] . Detta är en mycket stor grupp av transmembranproteiner: hos människor är 27% av alla proteiner alfa-spiralformade membranproteiner [4] . β-fat finns endast i de yttre membranen av gramnegativa bakterier , i väggarna hos grampositiva bakterier och i de yttre membranen av mitokondrier och kloroplaster . Alla transmembrana β-fat har en liknande topologi, vilket kan indikera deras gemensamma evolutionära ursprung och en liknande vikningsmekanism.

Topologi

Denna klassificering är baserad på positionen för de N- och C-terminala domänerna och gäller för alla integrala membranproteiner. Typ I, II och III är proteiner som korsar membranet endast en gång, och typ IV är de som korsar membranet flera gånger. Typ I-transmembranproteiner har en N-terminal signalsekvens och är förankrade till lipidmembranet genom en translokationsstoppsekvens , som frisätts av translokonet , så att de två delarna av proteinet lämnas att sticka ut på motsatta sidor av membranet. De är arrangerade på ett sådant sätt att deras N-terminal är riktad in i lumen av det endoplasmatiska retikulum under deras syntes och translokation (N-terminalen kommer att riktas till det extracellulära utrymmet om det mogna proteinet är lokaliserat på plasmalemma ). Typ II och III-proteiner är förankrade av en signalankarsekvens , som inte är belägen i slutet, utan inuti polypeptidkedjan. Typ II-proteiner riktas in i ER-lumen genom sin C-terminal och typ III-proteiner genom sin N-terminal. Typ IV är uppdelad i IV-A, där N-terminalen är riktad till cytosolen, och IV-B, där N-terminalen är riktad till ER-lumen [5] . Typ V-proteiner är integrerade proteiner som inte är transmembrana och är förankrade till lipidmembranet av kovalent kopplade lipider. Typ VI inkluderar proteiner som har både transmembrandomäner och lipidankare [6] .

Anteckningar

  1. ↑ Steven R. Goodman. Medicinsk cellbiologi  (neopr.) . - Academic Press , 2008. - S. 37 -. — ISBN 978-0-12-370458-0 .
  2. ↑ Jin Xiong. Essentiell bioinformatik  (neopr.) . - Cambridge University Press , 2006. - S. 208 -. - ISBN 978-0-521-84098-9 .
  3. ↑ alfa-spiralformade proteiner i yttre membran inkluderar Stannin och vissa lipoproteiner , och andra
  4. ↑ Almén MS, Nordström KJ, Fredriksson R., Schiöth HB Kartläggning av det mänskliga membranproteomet: en majoritet av de mänskliga membranproteinerna kan klassificeras efter funktion och evolutionärt ursprung  // BMC Biol  . : journal. - 2009. - Vol. 7 . - S. 50 . - doi : 10.1186/1741-7007-7-50 . — PMID 19678920 .
  5. ↑ Harvey Lodish etc.; Molecular Cell Biology, sjätte upplagan, s.546
  6. ↑ Nelson, DL, & Cox, MM (2008). Principles of Biochemistry (5:e upplagan, s. 377). New York, NY: W. H. Freeman and Company.