Tubulin är proteinet från vilket mikrotubuli byggs upp . I dem, såväl som i cellernas cytoplasma , är det i form av en dimer av en α-tubulin- och en β-tubulinmolekyl. I en sådan dimer är en GTP- molekyl fäst vid varje tubulinmolekyl . Var och en av dessa underenheter har tre domäner . Formen av γ-tubulin deltar i kärnbildningen av mikrotubuli, det vill säga bildandet av ett frö från vilket tillväxten börjar. Tubulin kan binda GTP- molekyler i lösning . Mikrotubuli växer endast genom att fästa tubulin-dimerer, i vilka båda subenheterna är bundna till GTP-molekyler. I väggarna av mikrotubuliGTP bunden till β-subenheten hydrolyseras till GDP (GTP bunden till α-subenheten är stabil). Formen av tubulin som är associerad med BNP separeras lättare från mikrotubuli, vilket bestämmer den dynamiska instabiliteten hos mikrotubuli - under vissa förhållanden sönderdelas de snabbt nästan helt.
Under lång tid trodde man att tubulin endast är karakteristiskt för eukaryota celler. Nyligen genomförda studier har dock identifierat ett homologt FtsZ-protein som är involverat i prokaryot division, vilket kan vara en evolutionär föregångare till tubulin [1] .
Delta- och epsilonformer av tubulin har hittats i centrioler och verkar vara involverade i spindelbildning .
Molekylvikten för β-tubulin är cirka 55 kDa. Den längsgående dimensionen är 8 nm.
Tubulin är ett mål för läkemedel mot cancer ( taxol , docetaxel , paklitaxel ) och kolchicin . Kolchicin binder till tubulin, vilket förhindrar bildning av mikrotubuli. Denna egenskap används för att erhålla artificiella polyploider och vid behandling av gikt (colchicin minskar rörligheten av neutrofiler , och bidrar därigenom till nedgången av den inflammatoriska processen).