Det prokaryota cytoskelettet är samlingsnamnet för alla strukturella filament i prokaryoter . Tidigare trodde man att prokaryoter inte har ett cytoskelett , men sedan början av 1990-talet har bevis börjat samlas på förekomsten av olika filament i prokaryoter [2] . Prokaryoter har inte bara analoger av nyckelproteiner i det eukaryota cytoskelettet , utan även proteiner som inte har några analoger i eukaryoter [ 3] [4] [5] [6] . Cytoskelettelement spelar viktiga roller i celldelning , skydd, formupprätthållande och polaritetsbestämning i olika prokaryoter [7] [8] .
FtsZ , det först beskrivna prokaryota cytoskelettelementet, bildar en ringstruktur i mitten av cellen känd som Z-ringen, som drar ihop sig under celldelning, liknandeeukaryota aktin - myosin- kontraktila ringen . Z-ringen är en mycket dynamisk struktur som består av många buntar av protofilament, och mekanismerna för komprimering av Z-ringen, såväl som antalet protofilament, är fortfarande okända. FtsZ fungerar som ett organiserande protein och är väsentligt för celldelning, och rekryterar alla kända proteiner som krävs för celldelning till delningsplatsen [9] .
Trots funktionell affinitet till aktin är FtsZ homolog med det eukaryota mikrotubuli -bildande proteinet tubulin . Även om en jämförelse av de primära strukturerna (dvs aminosyrasekvenserna ) av FtsZ och tubulin endast indikerar en liten likhet, är deras tredimensionella strukturer anmärkningsvärt lika. Dessutom, liksom tubulin, är monomer FtsZ bunden till GTP , och dess polymerisation med andra FtsZ-monomerer sker med förbrukning av GTP-energi, liknande hur det sker under tubulindimerisering [ 10] . Eftersom FtsZ är avgörande för bakteriell celldelning, kan det fungera som ett mål för antibiotika [11] .
MreB är ett bakteriellt protein som tros vara analogt med eukaryot aktin. De primära strukturerna av aktin och MreB har liten likhet, men deras tredimensionella strukturer och mekanismer för polymerisation till protofilament är mycket lika. I nästan alla icke-sfäriska bakterier krävs MreB för att bibehålla cellformen . MreB är sammansatt till ett nätverk av protofilament under cellmembranet över hela dess område [12] . MreB bestämmer cellformen genom lokalisering och aktivitet av peptidoglykansyntetiserande enzymer och genom att bilda ett elastiskt nätverk av filament under cellmembranet som motstår yttre tryck. I Caulobacter crescentus kondenserar MreB från sitt nätverk av filament till en tät ring i skiljeväggen strax före separationen av två celler. Det antas att detta är nödvändigt för lokaliseringen av den icke-centrala septum av denna bakterie. I polära bakterier är MreB viktigt för att bestämma polaritet, till exempel är det i C. crescentus ansvarig för korrekt lokalisering av minst fyra polära proteiner [13] .
Crescentin är en analog av eukaryota mellanliggande filamentproteiner . I motsats till fallen som beskrivits ovan har crescentin och intermediära filamentproteiner ganska liknande primära strukturer, förutom likheten med tredimensionella strukturer. CreS - genen som kodar för crescentin är 25 % identisk och 40 % lik genen som kodar för keratin 19 , och 24 % identisk och 40 % lik nukleär lamin A. Dessutom har crescentinfilament en diameter på cirka 10 nm , vilket faller inom intervallet för diametrar för eukaryota mellanliggande filament (8–15 nm) [14] . Crescentin bildar en kontinuerlig filament som sträcker sig från pol till pol längs den halvmåneformade inre, konkava ytan av bakterien Caulobacter crescentus . Både MreB och crescentin krävs för att bibehålla den karakteristiska formen hos C. crescentus- celler. Det antas att MreB ger denna bakteries celler en stavformad form, och crescentin böjer den ytterligare till en halvmåneform [1] .
ParM är ett cytoskelettelement som strukturellt liknar aktin men fungerar som tubulin. Dessutom polymeriserar den dubbelriktat och uppvisar dynamisk instabilitet, vilket är karakteristiskt för tubulinpolymerisation [4] [15] . Det bildar ett system med ParR och parC som är nödvändigt för separation av R1 -plasmiderna . ParM fäster till ParR, ett DNA-bindande protein som specifikt binder till 10 direkta upprepningar i parC- regionen av R1-plasmiden. ParM är fäst vid ParR med två ändar av dess filament. Sedan förlängs filamentet och drar två kopior av R1-plasmiden i olika riktningar [16] . Funktionen av detta system liknar uppdelningen av kromosomer under celldelning av eukaryoter, och ParM fungerar som tubulin i fissionsspindeln , ParR som en kinetochore och parC som en kromosomcentromer . Separation av F-plasmider sker på ett liknande sätt: SopA-proteinet fungerar som ett cytoskelettfilament, och SopB-proteinet binder till sopC- regionen av F-plasmiden, liknande kinetochore respektive centromer [17] . En aktinliknande homolog av ParM har också hittats i den grampositiva bakterien Bacillus thuringiensis . Den sätts samman till mikrotubuliliknande strukturer och deltar i separationen av replikerade plasmider [18] .
MinCDE-systemet är ett filamentsystem som lokaliserar septum exakt i mitten av Escherichia coli -cellen . MinC förhindrar bildning av septa genom att störa FtsZ-polymerisation. MinC, MinD och MinE bildar en spiralformad struktur som omsluter cellen och är ansluten till membranets insida av MinD-proteinet. MinCDE-spiralen upptar polerna och avslutar en trådliknande struktur känd som E-ringen, bestående av MinE-proteinet och belägen i den mellersta delen av polarområdet. E-ringen krymper, närmar sig stolpen och demonterar MinCDE-spiralen längs vägen. I det här fallet samlas de separerade komponenterna i E-ringen vid den motsatta polen och startar demonteringen av MinCDE-spiralen från den andra änden. Processen upprepas, och MinCDE-spiralen oscillerar mellan positionerna vid cellens två poler. Denna svängning fortsätter under cellcykeln , på grund av vilken koncentrationen av MinC-proteinet, som hämmar septumbildning, är lägre i mitten av cellen än vid polerna [19] . Det dynamiska beteendet hos Min-proteiner rekonstruerades in vitro , där ett artificiellt lipiddubbelskikt fungerade som en membrananalog [20] .
Bactophilin är ett cytoskelettprotein som bildar filament i hela cellen i den stavformade proteobakterien Myxococcus xanthus [21] . Bactophilin (BacM) är avgörande för att upprätthålla korrekt cellform och cellväggsintegritet. M. xanthus - celler som saknar BacM är morfologiskt deformerade: deras celler är krökta och mutanter för motsvarande gen ( bacM ) kännetecknas av minskad resistens mot antibiotika som verkar på cellväggen. BacM skärs från sin fullstorleksform och blir polymeriserbar. Baktofiliner är också involverade i att bibehålla cellformen i andra bakterier, inklusive de krökta cellerna i Proteus mirabilis [22] , spiralformen av Helicobacter pylori [23] , och är också involverade i bildandet av stjälkar i Caulobacter crescentus [ 24] .
Crenactin är en aktinanalog som finns i archaea av phylum Crenarchaeota , nämligen medlemmar av ordningen Thermoproteales och Candidatus Korarchaeum [25] . Aminosyrasekvensen för crenactin har den högsta graden av likhet med den för aktin bland alla kända aktinhomologer [26] . Krenactin har studerats väl i archaea Pyryobaculum calidifontis och har en hög specificitet för ATP och GTP. Arter som har crenactin är alla stavformade eller nålformade. P. calidifontis crenactin har visat sig bilda spiralformade strukturer som sträcker sig längs hela cellens längd, så det är möjligt att crenactin spelar samma roll för att bibehålla cellformen som MreB-proteinet från andra prokaryoter [25] [27] .
En annan prokaryotisk homolog av aktin MamK är involverad i organiseringen av magnetosommembran . Magnetosomer är organeller av bakterier av släktena Magnetospirillum och Magnetococcus som innehåller magnetitkristaller omgivna av ett membran och hjälper bakterien att navigera i det geomagnetiska fältet . I en cell är magnetosomer ordnade i en rad, långa filament av MamK-proteiner är alltid associerade med dem [28] .
| Strukturen hos en bakteriecell | |
|---|---|
| Cellvägg |
|
| yttre skal |
|
| Formen |
|