Chaperones ( engelska chaperones ) är en klass av proteiner vars huvudsakliga funktion är att återställa den korrekta inhemska tertiära eller kvartära strukturen hos proteiner, samt bildning och dissociation av proteinkomplex.
Termen "molekylär chaperon" användes första gången 1978 i arbetet av Ron Lasky, professor i embryologi vid University of Cambridge [1] , när den beskrev kärnproteinet nukleoplasmin, som kan förhindra aggregering av histonproteiner med DNA under bildandet av nukleosomer . Chaperoner finns i alla levande organismer, och deras verkningsmekanism, icke-kovalent bindning till proteiner och deras "utvridning" med hjälp av energin från ATP - hydrolys , är också konservativ.
Många chaperoner är värmechockproteiner ( HSP ), dvs proteiner vars uttryck börjar som svar på en ökning av temperaturen eller andra cellulära påfrestningar [2] . Värme påverkar i hög grad proteinveckning , och vissa följeslagare är involverade i att korrigera den potentiella skadan som kommer från felveckning av proteiner. Andra chaperoner är involverade i veckningen av de nyskapade proteinerna i det ögonblick då de "sträcks ut" från ribosomen. Och även om de flesta nysyntetiserade proteiner kan vikas i frånvaro av chaperoner, kräver en minoritet av dem nödvändigtvis deras närvaro.
Dessutom har chaperones höga regenerativa funktioner. De bekämpar grundorsaken till hudens åldrande. Producerad i hudceller bidrar chaperoner till normal veckning av proteiner till stabila kvartära strukturer. Baserat på värmechockproteiner skapas redan nya generationer geler med chaperoner, som hjälper huden att få i sig de saknade proteinerna, eftersom produktionen av chaperoner minskar med åldern .
Andra typer av chaperoner är involverade i transporten av ämnen över membran , såsom i mitokondrier och det endoplasmatiska retikulum i eukaryoter . Glukokortikoidreceptorer bildar ett komplex med en chaperon i cytosolen, som hindrar receptorn från att binda till DNA-molekylen.
Chaperoner klassificeras efter sin molekylvikt: HSP104, HSP100, HSP90, HSP70, HSP60, HSP40 och små chaperoner (sHSP).
Nya funktioner hos chaperoner fortsätter att upptäckas, såsom involvering i proteinnedbrytning , bakteriell adhesinaktivitet och som svar på proteinaggregationssjukdomar - cystisk fibros och lysosomala lagringssjukdomar - såväl som neurodegenerativa sjukdomar som Alzheimers , Huntingtons och Parkinsons [3] .
Vikten av att chaperonerna fungerar normalt för kroppens funktion kan illustreras av exemplet med den α -kristallina chaperonen , som är en del av det mänskliga ögats lins . Mutationer i detta protein leder till grumling av linsen på grund av proteinaggregation och, som ett resultat, till grå starr [4] .