Staudinger ligation

Staudinger -ligering är en  modifiering av Staudinger-reaktionen , som används i stor utsträckning inom kemisk biologi och biokonjugering för kovalent bindning av biomolekyler med lågmolekylära märkningar, såväl som för märkning av celler i levande organismer. Reaktionen föreslogs 2000 av C. Bertozzis grupp [1] . Eftersom de funktionella grupperna som är involverade i det ( azid och fosfin ) praktiskt taget inte är representerade i organismer och inte är benägna att interagera med naturliga föreningar, hänvisar Staudinger-ligering till bioortogonala reaktioner .

Bioortogonalitet

Staudinger ligering var det första exemplet på en bioortogonal reaktion som kan inträffa i cellerna hos levande organismer utan att störa naturliga biokemiska processer. Hans upptäckt kom från sökandet efter kemiska reaktioner mellan funktionella grupper som är sällsynta i biomolekyler och som ett resultat har en helt annan reaktivitet än de vanligast förekommande naturliga funktionella grupperna.

Enligt teorin om hårda och mjuka syror och baser är azid och fosfin mjuka elektrofiler respektive nukleofiler , medan biomolekyler huvudsakligen innehåller hårda nukleofiler, som inte kan reagera med azider.

Med hjälp av exemplet med läkemedel ( azidothymidine ) visades det att azider är biokompatibla , och fosfiner förekommer praktiskt taget inte i biomolekyler [2] och återställer inte disulfidbindningar .

Mekanism

Reaktionen är baserad på interaktionen mellan azid , som är en mjuk elektrofil, och fosfin  , en mjuk nukleofil. I det första steget sker nukleofil tillsats av fosfin till den terminala kväveatomen i azidgruppen, vilket resulterar i bildningen av fosfazid 1 . Vidare, genom den mellanliggande bildningen av en fyrledad ring 2 , spjälkar fosfaziden av en kvävemolekyl och bildar iminofosforan 3 . I den klassiska Staudinger-reaktionen var detta steg det sista, varefter iminofosforan vanligtvis utsattes för hydrolys med bildning av två produkter - en amin och fosfinoxid. Modifieringen som föreslagits av C. Bertozzi består i att införa en estergrupp i en av arylsubstituenterna i fosfinen som en elektrofil fälla. I detta fall angriper den nukleofila kväveatomen i iminofosforan estergruppen för att bilda den bicykliska produkten 4 . Hydrolys av P-N-bindningen ger en slutprodukt 5 där biomolekylen och märkningen är sammanlänkade via en stark amidbindning [3] .

Staudinger spårlös ligation

Kort efter publiceringen av C. Bertozzi föreslogs flera varianter av Staudinger-ligering, där fosfinoxiden som bildas i reaktionen avlägsnas från slutprodukten genom hydrolys. Denna modifiering kallas spårlös ligering enligt Staudinger .  Ur kemisk synvinkel realiserades avlägsnandet av fosfinoxid genom att modifiera reagensen på ett sådant sätt att fosfinet hamnade i alkoholdelen av estern och spjälkades av när den nukleofila kväveatomen i iminofosforan-intermediären attackerades.

R.T. Raines grupp infogade en hjälpmerkaptandel i fosfin för att transesterifiera den skyddade aminosyratioestern. När azid införs i reaktionen bildas iminofosforan, som ett resultat av omlagringen där fosfin spjälkas av och sedan hydrolyseras av vatten. Detta tillvägagångssätt har tillämpats på syntesen av peptiden och kan bli ett alternativ till naturlig kemisk ligering [4] .

Saxon och Bertozzi föreslog också sina fosfinreagenser för spårlös Staudinger-ligering, vilket visar möjligheterna för reaktionen med en azidinnehållande nukleosid som exempel [5] .

Ett liknande tillvägagångssätt har använts för syntes av glykoproteiner. I detta fall infördes fosfin i estergruppen av det modifierade kolhydratet, som sedan reagerade med ett azidinnehållande protein för att bilda en produkt där kolhydraten och proteinet var sammanlänkade med en stark amidbindning [6] .

Applikation

Reaktionen användes för att modifiera azidinnehållande biomolekyler med olika lågmolekylära märkningar ( biotin , fluorescerande färgämnen, FLAG-peptid ), såväl som för att konjugera peptider, proteiner, modifiera ytor, etc. [7]

Se även

Anteckningar

  1. Saxon E., Bertozzi CR Cell Surface Engineering genom en modifierad Staudinger-reaktion   // Vetenskap . - 2000. - Vol. 287 , nr. 5460 . — S. 2007–2010 . - doi : 10.1126/science.287.5460.2007 . — PMID 10720325 .
  2. Chakraborty A., Wang D., Ebright YW, Ebright RH Azide-specifik märkning av biomolekyler av Staudinger-Bertozzi Ligering: Fosfinderivat av fluorescerande sönder Lämpliga för enkelmolekylära fluorescensspektroskopi   // Metoder Enzymol . - 2010. - Vol. 472 . — S. 19–30 . - doi : 10.1016/S0076-6879(10)72018-8 .
  3. Lin FL, Hoyt HM, van Halbeek H., Bergman RG, Bertozzi CR Mechanistic Investigation of the Staudinger Ligation  //  J. Am. Chem. soc. - 2005. - Vol. 127 , nr. 8 . — S. 2686–2695 . doi : 10.1021 / ja044461m . — PMID 15725026 .
  4. Nilsson BL, Kiessling LL, Raines RT Staudinger Ligation: A Peptide from a Thioester and Azide  //  Org, Lett. - 2000. - Vol. 2 , nr. 13 . — S. 1939–1941 . - doi : 10.1021/ol0060174 .
  5. Saxon E., Armstrong JI, Bertozzi CR A "Traceless" Staudinger Ligation for the Chemoselective Synthesis of Amide Bonds  //  Org, Lett. - 2000. - Vol. 2 , nr. 14 . — S. 2141-2143 . - doi : 10.1021/ol006054v .
  6. Bernardes GJL, Linderoth L., Doores KJ, Boutureira O., Davis BG Site-Selective Traceless Staudinger Ligation for Glycoprotein Synthesis Reveals Scope and Limitations   // ChemBioChem . - 2011. - Vol. 12 , nr. 9 . - P. 1383-1386 . - doi : 10.1002/cbic.201100125 .
  7. van Berkel SS, van Eldijk MB, van Hest JCM Staudinger Ligation as a Method for Bioconjugation // Angew. Chem. Int. Ed. - 2011. - T. 50 , nr 38 . — S. 8806–8827 . - doi : 10.1002/anie.201008102 .

Litteratur