Thaumatin

Thaumatin I
Notation
Symboler THM1_THADA
PDB 1RQW , Fler strukturer
UniProt P02883
Information i Wikidata  ?
Thaumatin II
Notation
Symboler THM2_THADA
UniProt P02884
Information i Wikidata  ?

Thaumatin är ett sötningsmedel med  lågt kaloriinnehåll och proteinsmakkorrigerare. Detta protein används vanligtvis specifikt för smakkorrigering och inte som sockerersättning. [ett]

Thaumatiner upptäcktes först som en blandning av proteiner isolerade från växten Thaumatococcus daniellii , som växer i Västafrika . Vissa proteiner i thaumatinfamiljen är cirka 2 000 gånger sötare än socker . Trots att de har en mycket söt smak, skiljer sig den senare avsevärt från smaken av socker. Känslan av söt smak kommer mycket långsamt. Känslorna varar länge och lämnar en lakritsliknande eftersmak. Proteinet thaumatin är mycket lösligt i vatten, stabilt vid upphettning och även i en sur miljö .

Biologisk betydelse

Thaumatinproduktion i Thaumatococcus daniellii sker som ett växtförsvarssvar på attack av virala patogener. Vissa medlemmar av thaumatinfamiljen av proteiner visar signifikant hämning av hyftillväxt och sporbildning av olika svampar in vitro . Taumatinproteinet anses vara prototypen för proteiner som är ansvariga för det patogena svaret. Denna region av thaumatin har hittats i olika arter som ris eller Caenorhabditis elegans .

Thaumatiner är proteiner som är ansvariga för patogenes som induceras av olika medel. De skiljer sig också i struktur och är brett utspridda i växter: [2] De inkluderar thaumatin, osmotin, stora och små PR-proteiner från tobak, alfa-amylas/trypsinhämmare, samt proteiner från sojabönor och veteblad P21 och PWIR2 . Proteiner är involverade i det systematiskt förvärvade stresssvaret hos växter, även om deras exakta roll fortfarande inte är klarlagd. [2] Thaumatin är ett mycket sött smakande protein (mer än 100 000 gånger sötare i molförhållande än sackaros [3] ) extraherat från den västafrikanska växten Thaumatococcus daniellii : dess koncentration minskar när plantan infekteras med virus som innehåller en enkel- strängad icke-inkapslad RNA - molekyl som inte kodar för ett protein. Taumatin I-proteinet innehåller en enda polypeptidkedja bestående av 207 aminosyrarester.

Liksom andra PR-proteiner tros thaumatin ha en övervägande betastruktur, som har många betaveck och få helixar. [2] Tobaksceller som utsätts för en ökning i saltkoncentration längs en gradient utvecklar en kraftigt ökad salttolerans genom uttrycket av osmotin [4] , som är en medlem av PR-proteinfamiljen. Vete infekterat med kornmjöldagg (orsakande medel: svampen Erysiphe graminis hordei) uttrycker PR-proteinet PWIR2, som ger resistens mot denna infektion. [5] Likheten mellan detta PR-protein och andra PR-proteiner i majs-alfa-amylas/trypsin-hämmaren antydde att PR-proteinerna kan fungera som någon form av hämmare. [5]

Proteiner som liknar taumatin, isolerade från kiwi eller äpplen, verkar minimalt minska deras allergiframkallande egenskaper under matsmältningen, men inte när de värms upp. [6] [7]

Produktion

I Västafrika har katemfefrukten odlats och använts för att förhöja smaken på mat och dryck under lång tid. Frön från växtens frukter är inneslutna i en membransäck, eller aryllus , som i detta fall är källan till thaumatin. På 1970 -talet började Tate och Lyle utvinna taumatin från frukten. År 1990 rapporterade Unilever- forskare extraktion och sekvensering av två huvudproteiner som finns i thaumatin, som de kallade thaumatin I och thaumatin II. Dessa studier visade också uttrycket av taumatin i den genetiskt modifierade bakterien.

Thaumatin har godkänts som sötningsmedel i EU (E957), Israel och Japan . I USA är det godkänt som ett säkert ämne och smakkorrigerare (FEMA GRAS 3732), men inte som sötningsmedel.

Kristallisering av taumatin

Eftersom taumatin kristalliseras snabbt och enkelt i närvaro av tartratjoner, används taumatin-tartratblandningar ofta som en systemisk modell för att studera proteinkristallisation. Det är anmärkningsvärt att lösligheten av taumatin, kristallformen och mekanismen för kristallbildning beror på kiraliteten hos det använda fällningsmedlet (fällningsmedlet). När det kristalliseras med L-tartrat bildar taumatin bipyramidala kristaller och dess löslighet ökar med upphettning; medan det med D- och meso-tartrater bildar små och prismatiska kristaller och dess löslighet minskar vid upphettning. [8] Detta tyder på att förändringen i utfällningsmedlets kiralitet kan spela en viktig roll i den allmänna teorin om proteinkristallisation.

Se även

Anteckningar

  1. ↑ Grön C. Thaumatin: en naturlig smakingrediens // World Rev Nutr Diet. - 1999. - T. World Review of Nutrition and Dietetics . - S. 129-132 . — ISBN 3-8055-6938-6 . - doi : 10.1159/000059716 . — PMID 10647344 .
  2. ↑ 1 2 3 Herrera-Estrella L., Ruiz-Medrano R., Jimenez-Moraila B., Rivera-Bustamante RF Nukleotidsekvens av ett osmotinliknande cDNA inducerat i tomat under viroidinfektion  (engelska)  // Plant Mol. Biol. : journal. - 1992. - Vol. 20 , nej. 6 . - P. 1199-1202 . - doi : 10.1007/BF00028909 . — PMID 1463856 .
  3. ↑ Edens L., Heslinga L., Klok R., Ledeboer MNJ, Toonen MY, Visser C., Verrips CT  Kloning av cDNA som kodar för det sötsmakande växtproteinet thaumatin och dess uttryck i Escherichia coli  // Gene : journal. - Elsevier , 1982. - Vol. 18 , nr. 1 . - S. 1-12 . - doi : 10.1016/0378-1119(82)90050-6 . — PMID 7049841 .
  4.  - American Society of Plant Biologists , 1989. - Vol. 90 , nej. 3 .  
  5. ↑ 1 2 Rebmann G., Mauch F., Dudler R., Hertig C., Bull J. En veteglutation-S-transferasgen med transposonliknande sekvenser i promotorregionen  //  Plant Mol. Biol. : journal. - 1991. - Vol. 16 , nr. 6 . - P. 1089-1091 . - doi : 10.1007/BF00016083 . — PMID 1650615 .
  6. ↑ Bublin M, Radauer C, Knulst A, Wagner S, Scheiner O, Mackie AR, Mills EN, Breiteneder H., Effects of gastrointestinal digestion and heating on the allergenicity of the kiwi allergens Act d 1, actinidin, and Act d 2, ett taumatinliknande protein. Mol Nutr Food Res. 2008 okt;52(10):1130-9.
  7. ↑ Smole U, Bublin M, Radauer C, Ebner C, Breiteneder H., Mal d 2, det taumatinliknande allergenet från äpple, är mycket resistent mot gastrointestinal matsmältning och termisk bearbetning. Int Arch Allergy Immunol. 2008;147(4):289-98. Epub 2008 11 juli.
  8. ↑ Asherie, Ginsberg, Greenbaum, Blass och Knafo. Effekter av proteinrenhet och precipitant stereokemi på kristallisationen av taumatin , kristalltillväxt och design, volym 8, nummer 12 (3 december 2008), sid. 4200-4207. ISSN: 1528-7483 DOI: 10.1021/cg800616q

Litteratur


  Gå till Wikidata-objektet  Ordböcker och uppslagsverk