F-ATPas , även känd som F-typ ATPas, är ett ATPas/ syntas som finns i bakteriecellsmembran , i mitokondriella inre membran (vid oxidativ fosforylering, där det är känt som komplex V) och i kloroplastmembrantylakoider . F-ATPas använder protongradienten för att driva ATP-syntes och använder energin som frigörs från transportreaktionen för att frigöra nybildad ATP från det aktiva F-ATPas-stället. Tillsammans med V-ATPas och A-ATPas tillhör F-ATPas superfamiljen av relaterade roterande jonöversättande ATPaser.
F-ATPaser fungerar vanligtvis som ATP-syntaser istället för ATPaser i den cellulära miljön. Med andra ord producerar den normalt ATP från protongradienten istället för att arbeta åt andra hållet, som V-ATPaser normalt gör. Ibland omvandlas de till ATPaser i bakterier. [ett]
F-ATPase består av två domäner:
F o - F 1 - partiklar består huvudsakligen av polypeptider . F 1 -partikeln innehåller 5 typer av polypeptider med ett sammansättningsförhållande på 3a:3p:15:1y:1e. F o har en sammansättning av 1a:2b:12c. Tillsammans bildar de en roterande motor. När protoner binder till subenheter i Fo - domänen får de delar av den att rotera. Denna rotation överförs av "kamaxeln" till området F1 . Adenosindifosfat och Pi (ett oorganiskt fosfat) binder spontant till de tre β-subenheterna i F1-domänen , så att varje gång det går genom en 120° sväng frigörs ATP (rotationskatalys).
F o -domänerna är belägna inom membranet och spänner över fosfolipiddubbelskiktet, medan F 1 -domänen sträcker sig in i cellens cytosol för att underlätta användningen av nyligen syntetiserad ATP.
N-ATPaser är en grupp av F-typ ATPaser utan delta/OSCP-subenheten. Finns i bakterier och arkégruppen. De bär natriumjoner istället för protoner och tenderar att hydrolysera ATP. De bildar en separat grupp som är längre från det vanliga F-ATPaset än A-ATPaset från V-ATPas. [3]