| laktatdehydrogenas | |
|---|---|
| Identifierare | |
| Kod KF | 1.1.1.27 |
| CAS-nummer | 9001-60-9 |
| Enzymdatabaser | |
| IntEnz | IntEnz-vy |
| BRENDA | BRENDA inträde |
| ExPASy | NiceZyme-vy |
| MetaCyc | Metabolisk väg |
| KEGG | KEGG inträde |
| PRIAM | profil |
| PDB- strukturer | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Genontologi | AmiGO • EGO |
| Sök | |
| PMC | artiklar |
| PubMed | artiklar |
| NCBI | NCBI-proteiner |
| CAS | 9001-60-9 |
| Mediafiler på Wikimedia Commons | |
| Laktatdehydrogenas A (underenhet M) | |
|---|---|
| Laktatdehydrogenas M 4 ( isoenzym som finns i skelettmuskulaturen ). PDB 1I10 . | |
| Notation | |
| Symboler | LDHA ; LDHM |
| CAS | 9001-60-9 |
| Entrez Gene | 3939 |
| HGNC | 6535 |
| OMIM | 150 000 |
| RefSeq | NM_005566 |
| UniProt | P00338 |
| Övriga uppgifter | |
| Kod KF | 1.1.1.27 |
| Ställe | 11:e kap. , 11p15.4 |
| Information i Wikidata ? | |
| Laktatdehydrogenas B (underenhet H) | |
|---|---|
| Notation | |
| Symboler | LDHB ; LDHL |
| CAS | 9001-60-9 |
| Entrez Gene | 3945 |
| HGNC | 6541 |
| OMIM | 150100 |
| RefSeq | NM_002300 |
| UniProt | P07195 |
| Övriga uppgifter | |
| Kod KF | 1.1.1.27 |
| Ställe | 12:e kap. , 12p12.2-12.1 |
| Information i Wikidata ? | |
| Laktatdehydrogenas C subenhet | |
|---|---|
| Notation | |
| Symboler | LDHC |
| CAS | 9001-60-9 |
| Entrez Gene | 3948 |
| HGNC | 6544 |
| OMIM | 150150 |
| RefSeq | NM_002301 |
| UniProt | P07864 |
| Övriga uppgifter | |
| Kod KF | 1.1.1.27 |
| Ställe | 11:e kap. , 11p15.5-15.3 |
| Information i Wikidata ? | |
Laktatdehydrogenas (L-laktat: NAD-oxidoreduktas (LDH) 1.1.1.27) är ett enzym involverat i glykolysreaktioner [1] . Laktatdehydrogenas katalyserar omvandlingen av laktat till pyruvat , vilket producerar NADH.
För första gången erhölls laktatdehydrogenas från tvättad muskel av Maerhof 1909 , och 1940 fick Straub det i kristallin form.
Laktatdehydrogenas är resistent mot kemiska attacker, såsom reagens som oxiderar eller blockerar sulfhydrylgrupper , såsom jodacetat och jodbensoat . Aktiviteten av laktatdehydrogenas minskar med en ökning av koncentrationen av pyruvat över 10 −4 M. Betydande inaktivering, reversibel vid tillsats av cystein , inträffar vid inkubation med paraklorkvicksilverbensoat .
Koenzymet för laktatdehydrogenas är nikotinamidadenindinukleotid , förkortat NAD. NAD är ett koenzym av dinukleotidtyp där två nukleosid-5'-monofosfater är sammanlänkade med en fosfoanhydridbindning.
En analys för LDH ingår i ett biokemiskt blodprov . Normer:
Laktatdehydrogenas katalyserar omvandlingen av pyruvat och laktat med samtidig omvandling av NADH och NAD + . Det omvandlar pyruvat, slutprodukten av glykolys, till laktat när syre saknas eller saknas, och den utför den omvända reaktionen under Cori-cykeln i levern. Vid höga koncentrationer av laktat uppvisar enzymet återkopplingsinhibering och omvandlingshastigheten av pyruvat till laktat minskar. Det katalyserar också dehydreringen av 2-hydroxibutyrat , men detta är ett mycket sämre substrat än laktat.
LDH hos människor använder His(193) som en protonacceptor och arbetar unisont med koenzym (Arg 99 och Asn 138) och substratbindande rester (Arg106; Arg169;Thr 248) [2] [3] . Den aktiva platsen His (193) har hittats inte bara i den mänskliga formen av LDH, utan också i många olika djur, vilket tyder på en konvergent utveckling av LDH. Två olika LDH-subenheter (LDH-A, även känd som LDH M-subenhet, och LDH-B, även känd som LDH H-subenhet) delar samma aktiva ställe och samma aminosyror som är involverade i reaktionen. En anmärkningsvärd skillnad mellan de två underenheterna som utgör den tertiära strukturen av LDH är ersättningen av alanin (i M-kedjan) för glutamin (i H-kedjan). Man tror att denna lilla men märkbara förändring är anledningen till att H-subenheten kan binda NAD snabbare och den katalytiska aktiviteten hos M-subenheten inte reduceras i närvaro av acetylpyridinenindinukleotid , medan aktiviteten hos H-subenheten reduceras med en faktor . av fem [4] .
De har en annan sammansättning av underenheterna M (muskel) och H (hjärta) . Numreringen går beroende på rörligheten i gelén under elektrofores [5] .
LDH 1 - (НННН) - som har den största rörligheten, finns huvudsakligen i myokardiet ;
LDH 2 - (HHHM) - är huvudsakligen lokaliserad i erytrocyter och njurar .
LDH 3 - (HHMM) - finns främst i lungorna ;
LDH 4 - (NMMM) - är huvudsakligen lokaliserad i skelettmuskler och delvis i hepatocyter . Detta är anledningen till att med Botkins sjukdom ökar aktiviteten och innehållet av LDH-5 och LDH-4 samtidigt i patientens blodserum ;
LDH 5 - (MMMM) - som har minst rörlighet, huvudsakligen lokaliserad i hepatocyter ;
Isoenzymer används vid diagnos av hjärtinfarkt, ischemi, njurskador etc. Nivån av laktatdehydrogenas korrelerar med svårighetsgraden av sjukdomen som provocerade ut enzymet i blodet [6] .