Nukleära porer

Den aktuella versionen av sidan har ännu inte granskats av erfarna bidragsgivare och kan skilja sig väsentligt från versionen som granskades den 25 november 2018; verifiering kräver 1 redigering .

Kärnporer , eller nukleära porkomplex , är stora proteinkomplex som penetrerar kärnmembranet och transporterar makromolekyler mellan cytoplasman och cellkärnan . Övergången av molekyler från kärnan till cytoplasman och vice versa kallas nukleär-cytoplasmatisk transport .

Struktur

Kärnporkomplex ( eng.  nuclear pore complex, NPC ) är ordnade på liknande sätt i alla organismer som hittills studerats. De bildas av många kopior av cirka 30 olika nukleoporinproteiner [1] . Massan av nukleära porkomplex sträcker sig från ~44 MDa i jästceller till ~125 MDa i ryggradsdjur .

Enligt elektronmikroskopi kärnporer i tvärsnitt har formen av ett "åttaekrat vagnhjul" , det vill säga de har 8-strålarsymmetri. Dessa data bekräftas av det faktum att nukleoporinmolekyler är närvarande i sammansättningen av kärnporen i en mängd som är en multipel av åtta. Kanalen som är permeabel för molekyler är belägen i mitten av strukturen. Kärnporkomplexen är förankrade på kärnmembranet med hjälp av en transmembrandel, från vilken strukturer som kallas ekrar vetter mot kanallumen , i  analogi med ekrarna på ett vagnhjul. Denna kärndel av poren, byggd av åtta domäner , är begränsad på cytoplasmatiska respektive nukleära sidor av cytoplasmatiska och nukleära ringar ( eng. ringar ; de saknas i lägre eukaryoter ). Proteinsträngar riktade inuti kärnan ( kärnfilament , engelska filament ) är fästa vid kärnringen, till vars ändar en terminal ring ( engelsk terminal ring ) är fäst. Hela denna struktur kallas kärnkraftskorgen . Också fästa till den cytoplasmatiska ringen är strängar riktade in i de cytoplasma- cytoplasmatiska filamenten . I mitten av kärnporen syns en elektrontät partikel, en "hylsa" eller en transportör ( engelsk plugg ).      

Nukleoporiner

Kärnporproteiner

Nukleporiner, proteinerna som utgör kärnporer, delas in i tre undergrupper. Den första gruppen inkluderar transmembranproteiner som förankrar komplexet i kärnhöljet. Nukleporiner i den andra gruppen innehåller ett karakteristiskt aminosyramotiv - flera gånger upprepade FG-, FXFG- eller GLFG-sekvenser (de så kallade FG-repetitionerna , där F är fenylalanin , G är glycin , L är leucin , X är vilken aminosyra som helst). Funktionen av FG-repetitioner verkar vara bindningen av transportfaktorer som är nödvändiga för implementeringen av nukleär cytoplasmatisk transport. Proteiner i den tredje undergruppen har varken membrandomäner eller FG-repetitioner, de är de mest konserverade bland alla nukleoporiner, deras roll är tydligen att säkerställa bindningen av FG-innehållande nukleoporiner till transmembrana. Nukleoporiner skiljer sig också i sin rörlighet inom kärnporen. Vissa proteiner är associerade med en specifik por under hela cellcykeln , medan andra förnyas helt på bara några minuter.

Kärnporernas egenskaper

Antalet kärnporer per kärna kan variera från 190 i jäst, 3000-5000 i mänskliga celler till 50 miljoner i mogna grodaoocyter ( lat . Xenopus laevis ). Denna indikator kan också variera beroende på celltyp, hormonstatus och cellcykelstadium . Till exempel i ryggradsdjursceller fördubblas antalet kärnporer under S-fasen, samtidigt som kromosomfördubblas . Under demontering av kärnhöljet under mitos bryts kärnporerna hos ryggradsdjur upp i subkomplex med massor av cirka en miljon dalton. Det har visats att demontering av det nukleära porkomplexet initieras av cyklin B-beroende kinas , som fosforylerar nukleoporiner. Efter att celldelningen är klar, återmonteras kärnporerna de novo . Kärnporerna i interfaskärnan rör sig i stora grupperingar och inte oberoende av varandra, och dessa rörelser sker synkront med rörelserna i kärnskiktet . Detta tjänar som bevis på att kärnporerna är mekaniskt sammankopplade och bildar ett enda system ( eng. NPC-nätverk ).   

Anteckningar

  1. Sorokin A. V., Kim E. R., Ovchinnikov L. P. Nuclear cytoplasmic protein transport // Advances in Biological Chemistry. - 2007. - T. 47. - S. 89-128.

Länkar