Kollagenspiral

Kollagentrippelhelixen eller typ 2-helixen är den huvudsakliga sekundära strukturen av olika typer av fibröst kollagen , inklusive kollagen typ I. Den består av en trippelhelix som består av den upprepade aminosyrasekvensen glycin -XY , där X och Y ofta är prolin eller hydroxiprolin [2] [3] . Trippellindat kollagen är känt som tropokollagen . De trippelspiraler av kollagen är ofta buntade till fibriller, som själva bildar större fibrer, som i senor .

Struktur

Glycin, prolin och hydroxiprolin måste vara i de angivna positionerna med korrekt konfiguration. Till exempel ökar hydroxiprolin i Y-positionen den termiska stabiliteten hos trippelspiralen, men inte i X-positionen [4] . Termisk stabilisering är också svår när hydroxylgruppen är i fel konfiguration. På grund av det höga innehållet av glycin och prolin kan kollagen inte bilda ett regelbundet mönster av α-helixar och β-sheets . Tre vänsterhänta spiralformade trådar är vridna och bildar en högerhänt trippelspiral [5] . Kollagentrippelhelixen har 3,3 rester per varv [6] .

Var och en av de tre kedjorna stabiliseras genom sterisk repulsion av pyrrolidinringarna av prolin- och hydroxiprolinrester . Pyrrolidinringarna interfererar inte med varandra när polypeptidkedjan antar denna förlängda spiralform , som är mycket mer öppen än den tätt lindade alfahelixformen . De tre kedjorna är förbundna med varandra genom vätebindningar. Vätebindningsdonatorer är peptid -NH-grupper av glycinrester. Vätebindningsacceptorerna är grupper av CO-rester på andra kedjor. OH- gruppen av hydroxiprolin deltar inte i bildandet av vätebindningar, men stabiliserar trans-isomeren av prolin genom stereoelektroniska effekter och stabiliserar på så sätt hela trippelhelixen.

Storleken på kollagenhelixen ( superspiral ) är 2,9 Å (0,29 nm) per rest. Centrum av kollagentrippelspiralen är mycket liten och hydrofob, och var tredje helix måste vara i kontakt med centrum [7] . På grund av det mycket lilla och trånga utrymmet i mitten är det bara det lilla vätet i sidokedjan av glycin som kan interagera med det [7] . Denna kontakt är inte möjlig även om en något större aminosyrarest förutom glycin är närvarande.

Anteckningar

1. ↑ Berisio R, Vitagliano L, Mazzarella L, Zagari A (februari 2002). "Kristallstrukturen av kollagentrippelhelixmodellen [(Pro-Pro-Gly)(10)](3)" . Proteinvetenskap . 11 (2): 262-70. DOI : 10.1110/ps.32602 . PMC2373432  . _ PMID  11790836 .
2. ↑ Arnab Bhattacharjee, Manju Bansal. Collagen Structure: The Madras Triple Helix and the Current Scenario  // IUBMB Life (International Union of Biochemistry and Molecular Biology: Life). — 2005-03-01. - T. 57 , nej. 3 . — S. 161–172 . - ISSN 1521-6551 1521-6543, 1521-6551 . - doi : 10.1080/15216540500090710 .
3. ↑ Mohammed Saad. Lågupplöst struktur och packning undersökningar av kollagen kristallina domäner i senor med hjälp av Synchrotron Radiation X-strålar, strukturfaktorer bestämning, utvärdering av isomorfa ersättningsmetoder och annan modellering.  Avhandling 300dpi . - 1994. - doi : 10.13140/2.1.4776.7844 .
4. ↑ Rita Berisio, Luigi Vitagliano, Lelio Mazzarella, Adriana Zagari. Kristallstruktur av kollagentrippelhelixmodellen [(Pro-Pro-Gly)10 3]  //  Protein Science. — 2009-04-13. — Vol. 11 , iss. 2 . — S. 262–270 . - doi : 10.1110/ps.32602 .
5. ↑ Bella, Jordi.
6. ↑ Harpers Illustrated Biochemistry, 30:e upplagan
7. ↑ 1 2 Brodsky, Barbara, et al.