| Tioredoxin | |
|---|---|
| En mänsklig tioredoxinmolekyl (PDB ID 1ERT), det kanoniska exemplet på tioredoxinvecket. | |
| Identifierare | |
| Symbol | Tioredoxin, Trx |
| Pfam | PF00085 |
| Pfam klan | CL0172 |
| PROSITE | PDOC00172 |
| SCOP | 3trx |
| SUPERFAMILJ | 3trx |
| CDD | cd01659 |
| Tillgängliga proteinstrukturer | |
| Pfam | strukturer |
| PDB | RCSB PDB ; PDBe ; PDBj |
| PDBsumma | 3D-modell |
Tioredoxinvecket är en proteinveckning som är vanlig för enzymer som katalyserar disulfidbindningsbildning och isomerisering . Viken är uppkallad efter det kanoniska exemplet på tioredoxin och finns i både prokaryota och eukaryota proteiner. Detta är ett exempel på en alfa/beta-proteinveck som har oxidoreduktasaktivitet . Den rumsliga topologin av vecket består av ett fyrsträngat antiparallellt beta-ark inneslutet mellan tre alfaspiraler .
Trots sekvensvariation i många vikningsregioner delar tioredoxinproteiner en aktiv platssekvens med två reaktiva cysteinrester : Cys-XY-Cys där X och Y ofta, men inte nödvändigtvis, är hydrofoba aminosyror . Den reducerade formen av proteinet innehåller två fria tiolgrupper vid cysteinresterna, medan den oxiderade formen innehåller en disulfidbindning mellan dem.
De olika proteinerna som innehåller tioredoxinvecket skiljer sig mycket åt i deras reaktivitet och i pKa för deras fria tioler, vilket beror på förmågan hos den övergripande proteinstrukturen att stabilisera det aktiverade tiolatet . Även om strukturen är ganska universell bland proteiner som innehåller tioredoxinvecket, är pKa extremt känsligt för små förändringar i strukturen, speciellt för placeringen av atomerna i proteinryggraden nära det första cysteinet.
Mänskliga proteiner som innehåller denna domän inkluderar:
| Tertiär struktur av ett protein | |
|---|---|
| allmän information | |
| All-α-styling: |
|
| All-β-styling: |
|
| α/β stapling: |
|
| α+β stapling: |
|
| Oregelbunden styling | |