Plastocyanin är ett kopparinnehållande protein involverat i transporten av elektroner från fotosystem II till fotosystem I. Detta monomera protein, som består av 99 aminosyror i de flesta kärlväxter , har en molekylvikt på cirka 10,5 kDa . Det är en medlem av plastocyaninfamiljen av kopparbindande proteiner .
I fotosyntesen spelar plastocyanin rollen som en elektronbärare från cytokrom f från cytokrom b 6 / f - komplexet till P700 + från fotosystem I. Cytokrom b6 /f - komplexet och fotosystem I är membranförankrade proteinkomplex vars aktiva centra är belägna på den luminala sidan av tylakoidmembranet . Cytokrom f är en elektrondonator, medan P700 + accepterar en elektron från reducerat plastocyanin.
Plastocyanin var det första kopparinnehållande proteinet vars struktur dechiffrerades med hjälp av röntgendiffraktionsanalys . Dess tertiära struktur är beta-fat, som är karakteristiskt för proteiner som binder till andra proteiner [1] . Även om den tertiära strukturen hos plastocyaninmolekylen är annorlunda för högre växter , alger och cyanobakterier , är strukturen för kopparbindningsstället mycket bevarad. Jag brukar beskriva det som en "förvrängd trigonal pyramid", vars bas består av två kväveatomer (N 1 och N 2 ) från två histidiner och en svavelatom (S 1 ) från cystein . Toppen av pyramiden bildas av en svavelatom (S 2 ) från axiell metionin . "Distorsion" inträffar längs bindningslängden mellan koppar- och svavelinnehållande ligander : Cu- Si-bindningen är kortare (207 picometer ) än Cu-S2 ( 282 picometer) . En förlängd Cu-S2- bindning destabiliserar Cu II och ökar proteinets redoxpotential. Den blå färgen på proteinet (absorptionstopp vid 597 nm ) förklaras av påverkan av Cu-S 1 -bindningen, där laddningsöverföring från Spπ till Cudx 2 -y 2 sker [2] .
När plastocyanin reduceras protoneras His - 87 med ett pKa = 4,4. Protonering gör att den lossnar från kopparatomen och bindningsstället blir en platt triangel.
Även om ytan på plastocyaninmolekylen nära kopparbindningsstället kan variera, har alla plastocyaniner en hydrofob yta som omger en oövertäckt histidin som bildar en bindning med koppar. I växtplastocyaniner finns sura rester på båda sidor av den högkonserverade tyrosin -83. Plastocyaniner från alger och kärlväxter från sellerifamiljen har liknande sura rester, men skiljer sig från växtplastocyaniner till formen - de saknar 57:e och 58:e aminosyraresterna. Hos cyanobakterier skiljer sig fördelningen av laddade aminosyrarester över proteinytan från eukaryota plastocyaniner, och deras struktur kan vara mycket olika i olika bakteriearter. I många cyanobakterier består plastocyanin av 107 aminosyrarester. Även om sura ställen i bakterier inte är konserverade, finns det alltid ett hydrofobt ställe. Man tror att dess funktion är att binda och känna igen ställena för andra proteiner som är involverade i elektronöverföringsprocessen.
Plastocyanin (Cu 2+ Pc) reduceras av cytokrom f :
Cu 2+ Pc + e - → Cu + PcEfter reduktion binder Cu + Pc till F-subenheten i fotosystem I. P700 + oxiderar Cu + Pc:
Cu + Pc → Cu 2+ Pc + e -Redoxpotentialen för plastocyanin är cirka +0,37 V [3] , och den isoelektriska punkten är vid pH cirka 4 [4] .