Ferredoxiner

Ferredoxiner (från lat.  ferrum  - järn ; förkortat "Fd") - en grupp små ( 6 - 12 kDa ) lösliga proteiner som innehåller järn-svavelkluster och som är mobila elektronbärare i ett antal metaboliska processer. De överför vanligtvis en eller två elektroner genom att ändra oxidationstillståndet för järnatomerna.

Termen "ferredoxin" myntades av D. S. Worton från kemiföretaget DuPont för att hänvisa till ett järnhaltigt protein som Mortenson, Valentine och Carnahan isolerade från den anaeroba bakterien Clostridium pasteurianum 1962 [1] [2] . Samma år isolerade Tagawa och Arnon ett liknande protein från spenatkloroplaster och kallade det "kloroplastferredoxin" [3] . Detta ferredoxin är involverat i cyklisk och icke-cyklisk elektrontransport i fotosyntesreaktioner . Under icke-cyklisk transport är ferredoxin den sista elektronacceptorn, och sedan oxideras den av enzymet ferredoxin-NADP + -reduktas ( EG-kod 1.18.1.2 ), vilket återställer NADP + .

Andra bioorganiska elektronbärare inkluderar grupper som rubredoxiner , cytokromer , plastocyaniner och proteiner som strukturellt liknar Riske-proteiner .

Den moderna klassificeringen av ferredoxiner baseras huvudsakligen på strukturen av järn-svavelkluster och jämförelse av proteinsekvenser; värdet av redoxpotentialen och formen på absorptionsspektrumet beaktas också .

Fe 2 S 2 -ferredoxiner

Medlemmar av 2Fe-2S ferredoxinfamiljen har en grundläggande proteinstruktur baserad på beta(2)-alfa-beta(2)-principen. Dessa inkluderar putidaredoxin , terpredoxin och adrenodoxin [4] [5] [6] [7] . Dessa är proteiner med cirka hundra aminosyror med fyra konserverade cysteinrester till vilka 2Fe-2S-klustret är fäst. Samma konserverade domän finns i ett antal enzymer och multidomänproteiner såsom aldehydoxidoreduktas (vid N-terminalen), xantinoxidas (N-terminal), ftalatdioxygenas (C-terminal), i järn-svavelproteinet från succinat dehydrogenas (N-terminal) och metanmonooxygenas (N-terminal). slutet).

Växtferredoxiner

För första gången hittades denna grupp av proteiner i kloroplastmembranet, från vilket den fick sitt namn. De är karakteristiska för växter och deltar i transporten av elektroner i fotosyntesens ETC. I kloroplasternas stroma utför ferredoxin två huvudfunktioner: i ett icke-cykliskt elektronflöde accepterar det en elektron från järn-svavelklustret F B , som finns i fotosystem I , varefter det överför det för att återställa NADP + eller returnerar elektronen tillbaka till elektrontransportkedjan under cykliskt flöde. Reducerat ferredoxin i kloroplaster används för att återställa:

1. oxiderad nikotinamid adenindinukleotidfosfat (NADP +) - med deltagande av ferredoxin-NADP + -reduktas (FNR),
2. nitrit till ammonium - med deltagande av nitritreduktas ,
3. sulfit till sulfid - med deltagande av sulfitreduktas ,
4. i reaktionen glutamin  + 2-oxoglutarat  → 2-glutamat  - med deltagande av glutamatsyntas .

I det bakteriella hydroxylerande dehydrogenassystemet, som oxiderar aromater, används de som mellanliggande elektronbärare mellan flavoproteinreduktas och oxygenas.

Tioredoxinliknande ferredoxiner

Ferredoxin Fe 2 S 2 från Clostridium pasteurianum ( Cp 2FeFd) har tilldelats en ny proteinfamilj baserat på dess primära struktur, de spektroskopiska egenskaperna hos dess järn-svavelkluster och den unika förmågan att ersätta två ligerande cysteiner rester. Även om den fysiologiska rollen för detta ferredoxin förblir oklar, verkar det specifikt interagera med molybden-järnproteinet nitrogenas . Homologa ferredoxiner från Azotobacter vinelandii ( Av 2FeFdI) och Aquifex aeolicus ( Aa Fd) har upptäckts och undersökts. För ferredoxin Aa Fd erhölls en kristallstruktur: det visade sig att den existerar i form av en dimer . Den rumsliga strukturen för Aa Fd-monomeren i sig skiljer sig från den för andra Fe2S2 - ferredoxiner . Dess veck tillhör α+β-klassen: fyra β-ark och två α-helixar bildar en av varianterna av tioredoxinvecket .

Adrenoxinliknande ferredoxiner

Adrenoxin (binjureferredoxin) finns i alla däggdjur, inklusive människor. Den mänskliga versionen av detta protein kallas vanligtvis "ferredoxin-1". Denna grupp inkluderar adrenoxin, putidaredoxin och terpredoxin. Dessa är lösliga Fe2S2 - proteiner som spelar rollen som en-elektronbärare. Adrenoxin är involverat i mitokondriella systemet, där det överför en elektron från ferredoxin-NADP+ reduktas till membranlokaliserat cytokrom P450 . Hos bakterier överför putidaredoxin och terpredoxin elektroner mellan deras respektive NADPH-beroende ferredoxinreduktas och lösligt cytokrom P450. Den exakta funktionen hos de andra medlemmarna i denna familj är inte klarlagd, även om ferredoxin från E. coli ( Escherichia coli ) har visat sig vara involverad i biogenesen av Fe-S-kluster. Trots den låga likheten mellan den primära strukturen av adrenoxinliknande och växtferredoxiner, har båda typerna av proteiner en liknande tertiär struktur och rumslig vikning.

I människokroppen är ferredoxin-1 involverat i syntesen av sköldkörtelhormoner. Dessutom överför den elektroner från adrenoxinreduktas till cytokrom P450, som klyver bort sidokedjan från kolesterol . Ferredoxin-1 kan binda till metaller och proteiner. Det är lätt att upptäcka i mitokondriella matrisen .

Fe 4 S 4 - och Fe 3 S 4 -ferredoxiner

Ferredoxiner innehållande Fe4S4- och Fe3S4 - kluster är karakteristiska för bakterier. Ferredoxiner med [Fe 4 S 4 ]-klustret är uppdelade i lågpotential (bakteriell typ) och högpotential ferredoxiner . Låg- och högpotential ferredoxiner är sammankopplade med följande redoxreaktionsschema:

För ferredoxiner med låg potential kan det formella oxidationstillståndet för järnjoner vara [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ] och [1Fe 3+ , 3Fe 2+ ], medan det för högpotentiala kan vara [3Fe 3+ , 1Fe 2+ ] eller [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ].

Ferredoxiner av bakterietyp

Dessa inkluderar Fe 4 S 4 -ferredoxiner som finns i bakterier. I sin tur kan denna grupp delas in ytterligare i undergrupper, baserat på proteinets primära struktur . De flesta representanter för denna grupp innehåller minst en konserverad domän av de fyra cysteinrester som binder [Fe 4 S 4 ]-klustret. I Pyrococcus furiosus i Fe 4 S 4 -ferredoxin ersätts en av dessa konservativa cysteinrester med en asparaginsyrarest .

Under utvecklingen av ferredoxiner av bakterietyp inträffade multipla dupliceringar , transpositioner och genfusioner, vilket resulterade i proteiner med flera järn-svavelkluster samtidigt. I vissa bakteriella ferredoxiner har gendupliceringsdomäner förlorat en eller flera konserverade serinrester. Sådana domäner har antingen förlorat förmågan att binda järn-svavelkluster, eller binda till [Fe 3 S 4 ] [9] eller bilda strukturer med två kluster [10] .

En tertiär struktur är känd för ett antal enkelkluster- och tvåklustermedlemmar i denna grupp . Deras veck tillhör α+β-klassen, med två till sju α-helixar och fyra β-skivor som bildar en beta-fatliknande struktur och en utskjutande slinga med tre proximala cysteinligander i järn- svavelklustret .

Högpotential järn-svavelproteiner

Högpotentiella järn-svavelproteiner  är en unik familj av ferredoxiner med ett Fe 4 S 4 -kluster som är involverade i anaeroba elektrontransportkedjor. Vissa av dem har en redoxpotential som är högre än något annat protein med ett järn-svavelkluster (till exempel är redoxpotentialen för ett protein från Rhodopila globiformis ungefär 450 mV ) [11] . För enskilda representanter är den tertiära strukturen känd: deras läggning tillhör klassen α + β. Liksom andra bakteriella ferredoxiner har deras [Fe 4 S 4 ]-kluster en kubisk struktur och är bunden till proteinet genom fyra cysteinrester.

Humana proteiner från ferredoxinfamiljen

• 2Fe-2S: AOX1 , FDX1 , FDX1L , NDUFS1 , SDHB , XDH ;
• 4Fe-4S: ABCE1 , DPYD , NDUFS8 .

Anteckningar

1. ↑ Mortenson LE, Valentine RC, Carnahan JE En elektrontransportfaktor från Clostridium pasteurianum  (Rom.)  // Biochem. Biophys. Res. kommun.. - 1962. - Iunie ( vol. 7 ). - s. 448-452 . - doi : 10.1016/0006-291X(62)90333-9 . — PMID 14476372 .
2. ↑ Valentine RC Bakteriellt ferredoxin   // Microbiology and Molecular Biology Recensioner : journal. — American Society for Microbiology, 1964. - December ( vol. 28 ). - s. 497-517 . — PMID 14244728 .
3. ↑ Tagawa K., Arnon D.I. Ferredoxiner som elektronbärare vid fotosyntes och vid biologisk produktion och konsumtion av vätgas  //  Nature : journal. - 1962. - August ( vol. 195 , nr 4841 ). - s. 537-543 . - doi : 10.1038/195537a0 . — . — PMID 14039612 .
4. ↑ Jouanneau Y., Armengaud J., Sainz G., Sieker LC Kristallisation och preliminär röntgendiffraktionsanalys av ett [2Fe-2S]ferredoxin (FdVI) från Rhodobacter capsulatus  //  Acta Crystallogr. D : journal. - 2001. - Vol. 57 , nr. Pt 2 . - s. 301-303 . - doi : 10.1107/S0907444900017832 . — PMID 11173487 .
5. ↑ Sevrioukova IF Redox-beroende strukturell omorganisation i Putidaredoxin, ett ryggradsdjur-typ [2Fe-2S] Ferredoxin från Pseudomonas putida  //  J. Mol. Biol. : journal. - 2005. - Vol. 347 , nr. 3 . - P. 607-621 . - doi : 10.1016/j.jmb.2005.01.047 . — PMID 15755454 .
6. ↑ Pochapsky TC, Mo H., Pochapsky SS En modell för lösningsstrukturen för oxiderat terpredoxin, ett Fe2S2-ferredoxin från Pseudomonas  //  Biochemistry: journal. - 1999. - Vol. 38 , nr. 17 . - P. 5666-5675 . - doi : 10.1021/bi983063r . — PMID 10220356 .
7. ↑ Ruterjans H., Beilke D., Weiss R., Lohr F., Pristovsek P., Hannemann F., Bernhardt R. En ny elektrontransportmekanism i mitokondriella steroidhydroxylassystem baserad på strukturella förändringar vid reduktion av adrenodoxin  . )  / / Biokemi : tidskrift. - 2002. - Vol. 41 , nr. 25 . - P. 7969-7978 . - doi : 10.1021/bi0160361 . — PMID 12069587 .
8. ↑ PDB 3P1M ; Chaikuad A., Johansson, C., Krojer, T., Yue, WW, Phillips, C., Bray, JE, Pike, ACW, Muniz, JRC, Vollmar, M., Weigelt, J., Arrowsmith, CH, Edwards , AM, Bountra, C., Kavanagh, K., Oppermann, U. Kristallstruktur av humant ferredoxin-1 (FDX1) i komplex med järn-svavelkluster  //  Ska publiceras: tidskrift. - 2010. - doi : 10.2210/pdb3p1m/pdb .
9. ↑ Fukuyama K., Matsubara H., Katsube Y., Tsukihara T. Struktur av [4Fe-4S] ferredoxin från Bacillus thermoproteolyticus raffinerad vid 2,3 Å upplösning. Strukturella jämförelser av bakteriella ferredoxiner  (engelska)  // J. Mol. Biol. : journal. - 1989. - Vol. 210 , nr. 2 . - s. 383-398 . - doi : 10.1016/0022-2836(89)90338-0 . — PMID 2600971 .
10. ↑ Sieker LC, Meyer J., Moulis JM, Fanchon E., Duee ED, Vicat J. Förfinad kristallstruktur av 2[4Fe-4S] ferredoxin från Clostridium acidurici vid 1,84 Å upplösning  //  J. Mol. Biol. : journal. - 1994. - Vol. 243 , nr. 4 . - s. 683-695 . - doi : 10.1016/0022-2836(94)90041-8 . — PMID 7966291 .
11. ↑ Ambler RP , Meyer TE , Kamen MD Aminosyrasekvens av ett ferredoxin med hög redoxpotential (HiPIP) från den lila fototrofa bakterien Rhodopila globiformis, som har den högsta kända redoxpotentialen i sin klass.  (engelska)  // Archives of biochemistry and biophysics. - 1993. - Vol. 306, nr. 1 . - S. 215-222. - doi : 10.1006/abbi.1993.1503 . — PMID 8215406 .

Litteratur

• Mokronosov A. T., Gavrilenko V. F., Zhigalova T. V. Photosynthesis. Fysiologisk-ekologiska och biokemiska aspekter / red. I. P. Ermakova. — 2:a uppl., rättad. och ytterligare .. - M . : Publishing Center "Academy", 2006. - 448 sid. — ISBN 5-7695-2757-9 .

Ordböcker och uppslagsverk	Stor katalanska Stor norsk Stor ryss Britannica (online) Brockhaus