Heme C

Gem C
Allmän
Chem. formel	C34H36FeN4O4S2 _ _ _ _ _ _ _ _ _
Råtta. formel	C34H36O4N4S2Fe _ _ _ _ _ _ _ _ _ _
Fysikaliska egenskaper
Molar massa	684,651 g/ mol
Klassificering
Reg. CAS-nummer	26598-29-8
PubChem	444125
LEDER	CC1=C(C2=CC3=NC(=CC4=C(C(=C([N-]4)C=C5C(=C(C(=N5)C=C1[N-]2)C)C (C)S)C)C(C)S)C(=C3CCC(=O)O)C)CCC(=O)O.[Fe+2]
InChI	InChI=1S/C34H38N4O4S2.Fe/c1-15-21(7-9-31(39)40)27-14-28-22(8-10-32(41)42)16(2)24(36- 28)12-29-34(20(6)44)18(4)26(38-29)13-30-33(19(5)43)17(3)25(37-30)11-23( 15)35-27;/hll-14,19-20H,7-10H2,1-6H3,(H6,35,36,37,38,39,40,41,42,43,44);/q; +2/p-2/t19-,20-;/m0./s1SZYCWQQPTZLPDK-UHFFFAOYSA-L
CHEBI	60562
ChemSpider	392105 och 26331983
Säkerhet
NFPA 704	0 0 0
Data baseras på standardförhållanden (25 °C, 100 kPa) om inget annat anges.
Mediafiler på Wikimedia Commons

Hem C  är en typ av hem , skiljer sig från hem B i närvaro av tiolgrupper.

Historik

Den exakta strukturen av hem C publicerades i mitten av 1900-talet av den svenske biokemisten K. G. Paul. [1] Detta arbete bekräftade riktigheten av formeln som tidigare föreslagits av den store svenske biokemisten Hugo Theorell . 1975 bekräftades strukturen av hem C experimentellt genom kärnmagnetisk resonans och infraröd strålning på den reducerade, Fe (II), formen av hem. [2] Strukturen av hem C, inklusive den absoluta stereokemiska konfigurationen av tioeterbindningar, visades först för ett ryggradsdjursprotein [3] och nu för många andra heme-C-innehållande proteiner.

Egenskaper

Hem C skiljer sig från hem B genom att de två sidovinylradikalerna ersätts av två kovalenta tioeterbindningar till enzymet. Dessa bindningar hindrar det från att lossna från holoprotein eller cytokrom c lika lätt jämfört med hem B, som kan lossna från hemoproteinkomplex även under milda förhållanden. Detta möjliggör existensen av ett omätligt stort antal olika strukturer av cytokromer som utför olika funktioner, och huvudsakligen fungerar som elektronbärare.

Antalet hem C-molekyler bundna till en proteinmolekyl varierar ganska mycket. För ryggradsdjursceller är regeln ett protein, ett hem, men bakterier har vanligtvis 2, 4, 5, 6 eller till och med 16 C hemer per holoprotein . Man tror att ett visst antal och relativ position av hemer inte bara är förknippad med proteinets funktioner, utan också absolut nödvändigt. Till exempel är proteiner som innehåller flera hem Cs involverade i multipel elektronöverföring, av särskild betydelse är den 6-elektronreduktionsreaktion som krävs för att reducera atmosfäriskt kväve till två ammoniakmolekyler. Bakteriella hemoproteiner kännetecknas av ett högt förhållande mellan hem C och aminosyror, så det inre av vissa cytokrom c är ofta helt packat med fler hemgrupper än vanliga hemoproteiner . Några av dem, vanligtvis från encelliga organismer , kan innehålla upp till fem hem C. [4] Ett annat viktigt enzym som innehåller hem C är koenzym Q, cytokrom c reduktas .

Tioeterbindningar verkar multiplicera funktionaliteten hos holoproteiner. Typiskt kan cytokrom c "finjusteras" till ett större antal redoxpotentialer än cytokrom b. Kanske är det av denna anledning som cytokrom c är nästan allestädes närvarande på alla nivåer i livet. Hem C spelar också en viktig roll i cellapoptos , när endast ett fåtal cytoplasmatiska cytokrom c-molekyler som innehåller hem C leder till programmerad celldöd. [5]

Förutom kovalenta bindningar är järnet i hem C dessutom koordinerat av två aminosyrakedjor vid 5:e och 6:e koordinationsbindningarna, vilket gör det sexkoordinerat. Det är detta som gör att järn i cytokrom kan ändra sin valens, till skillnad från järn i hemoglobin, som, oavsett tillförsel eller frisättning av syre, förblir divalent. Till exempel innehåller däggdjurs- och tonfiskcytokrom c en enda hem C koordinerad av histidin- och metioninkedjor [6] . Kanske på grund av de två kovalenta bindningarna som håller hemen, ligeras järnet i hem C ibland med aminogruppen av lysin eller till och med med vatten.

Källor

1. ↑ Paul, KG; Högfeldt, Erik; Sillén, Lars Gunnar; Kinell, Per-Olof. Splittringen med silversalter av cystein-porfyrinbindningarna i cytokrom c  // Acta Chemica  Scandinavica : journal. - 1950. - Vol. 4 . - S. 239-244 . - doi : 10.3891/acta.chem.scand.04-0239 .
2. ↑ Caughey, W.S. et al. Heme A of Cytochrome c Oxidase  (engelska)  // Journal of Biological Chemistry  : journal. - 1975. - Vol. 250 . - P. 7602-7622 .
3. ↑ Takano T., Trus BL, Mandel N., Mandel G., Kallai OB, Swanson R., Dickerson RE Tuna cytochrome c vid 2,0 A upplösning. II. Ferrocytokrom strukturanalys. (engelska)  // Journal of Biological Chemistry  : tidskrift. - 1977. - Vol. 252 . - s. 776-785 . — PMID 188826 .
4. ↑ Karakteristika för diod eller tunneldiod? Att lösa de katalytiska konsekvenserna av protonkopplad elektronöverföring i ett multicentrerat oxidoreduktas . Hämtad 28 oktober 2012. Arkiverad från originalet 30 maj 2020. (obestämd)
5. ↑ Bowman, SEJ, Bren, KL Kemin och biokemin av hem C: funktionella baser för kovalent bindning   // Nat . Driva. Rep. : journal. - 2008. - Vol. 25 , nr. 6 . - P. 1118-1130 . - doi : 10.1039/b717196j . — PMID 19030605 .
6. ↑ Yeh, SR, Han, S. och Rousseau, DL Cytochrome c vikning och utvikning   // Accounts of Chemical Research : journal. - 1998. - Vol. 31 , nr. 11 . - s. 727-735 . doi : 10.1021 / ar970084p .

Se även

• pärla
• Heme a
• Heme b
• Hemoproteiner