| Cytokrom b 6 f -komplex | |
|---|---|
| Kristallstruktur av cytokrom b 6 f- komplexet från Chlamydomonas reinhardtii [1] . Lipiddubbelskiktet visas med blå och röda linjer. | |
| Identifierare | |
| Kod KF | 1.10.99.1 |
| Enzymdatabaser | |
| IntEnz | IntEnz-vy |
| BRENDA | BRENDA inträde |
| ExPASy | NiceZyme-vy |
| MetaCyc | Metabolisk väg |
| KEGG | KEGG inträde |
| PRIAM | profil |
| PDB- strukturer | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Sök | |
| PMC | artiklar |
| PubMed | artiklar |
| NCBI | NCBI-proteiner |
| Mediafiler på Wikimedia Commons | |
Cytokrom b 6 f- komplex ( cytokrom b 6 f -komplex ), eller plastokinol plastocyaninreduktas är ett multiproteinkomplex som oxiderar plastokinoler och reducerar plastocyaninproteinet , vilket ger elektrontransport mellan reaktionscentra i fotosystem I (PSI) och fotosystem II (PSII ) ). Det minskar det lilla vattenlösliga proteinet plastocyanin, som överför en elektron till PSII [2] . En liknande reaktion katalyseras av cytokrom bc 1 - komplexet (komplex III) i den mitokondriella elektrontransportkedjan . Cytokrom b 6 f- komplexet finns i tylakoidmembranet hos växtkloroplaster , alger och cyanobakterier [ 3] . Den kombinerar funktionellt två fotosystem till en enda kedja av elektronöverföring från vatten till NADP + , det vill säga det är en deltagare i ett icke-cykliskt elektronflöde . Dessutom är cytokromkomplexet involverat i cyklisk elektrontransport som utförs av fotosystem I [4] .
Cytokrom b 6 f- komplexet intar en speciell strategisk position i elektrontransportkedjan (ETC) av kloroplaster, mellan PSI och PSII. I komplexets elektrontransportkedja observeras den största förändringen i redoxpotentialen och följaktligen den största förändringen i energi [4] . Under redoxreaktioner som involverar cytokromkomplexet, rör sig protoner från stroma till tylakoidlumen och en elektrokemisk potential bildas , vars energi används för att syntetisera ATP med hjälp av ATP -syntasenzymet . Således är cytokrom b 6 f- komplexet den huvudsakliga protonpumpen för fotosyntesen [5] .
Cytokrom b 6 f - komplexet består av följande underenheter [6] [7] [8] [9] :
| Underenhet | Massa ( kDa ) | Beskrivning |
|---|---|---|
| PetA ( citat f ) | 32,273 | Bär pärla c . Binder och återställer plastocyanin . |
| PetB (Cit. b 6 ) | 24.712 | Bär ädelstenar b p , b n och c n . Deltar i elektrontransport. |
| PetC (proteinrisk) | 19,295 | Bär [2Fe-2S] järn-svavelkluster . Deltar i elektrontransport. |
| PetD (underenhet IV) | 17,528 | Har inte kofaktorer , men är nödvändig för driften av komplexet. |
| PetG | 4,058 | Nödvändig för driften av komplexet, deltar i dess montering och säkerställer stabilitet. |
| Pet L | 3 530 | Det är inte nödvändigt för driften av komplexet, men det stabiliserar det. |
| PetM | 3,841 | En nödvändig underenhet involverad i dess montering och ger stabilitet. |
| PetN | 3,304 | En nödvändig underenhet involverad i dess montering och ger stabilitet. |
Cytokrom b 6 f - komplexet är ett transmembranprotein som består av åtta subenheter [10] och existerar som en dimer med en total massa på cirka 220 kDa [8] . Dimeriseringen av komplexet sker på grund av interaktionen mellan de transmembrana domänerna av cytokrom b 6 och Riske-proteinet [9] .
Kärnan i komplexet består av fyra stora underenheter: cytokrom f eller PetA, som bär hemen av c-typ, cytokrom b 6 eller PetB, som bär tre hemer, Riske järn-svavelproteinet (PetC) som innehåller 2Fe -2S- kluster, och PetD eller subenhet IV, som inte är involverad i elektrontransport, men tillsammans med cytokrom b 6 bildar ett Qp - plastokinonbindningsställe . De övriga fyra underenheterna har en massa på 3-4 kDa och kallas små underenheter [10] [11] . De består alla av en enda α-helix , ger stabilitet till komplexet och hjälper det att anta den korrekta konformationen under monteringen [7] . I högre växter är PetG, PetM och PetN nödvändiga för att komplexet ska fungera korrekt [9] .
Cytokromkomplexets dimer bildar en central utbyteskavitet i vilken alla processer för oxidation och reduktion av plastokinoner äger rum och där deras bindningsställen finns . De sidor av dimeren som vetter mot lumen och stroma är inte ekvivalenta: sidan som vetter mot lumen är elektrokemiskt mer positiv och kallas därför p-sidan (från engelskan positiv ), och sidan som vetter mot stroman är elektrokemiskt mer negativ och är kallas n-sidan ( från engelska negativ ). Närmare p-sidan, i den centrala utbyteshålan, mellan hemen b p och järn-svavelklustret av Riske-proteinet , finns ett Q p -ställe, eller ett bindningscentrum för den reducerade plastokinonen QH 2 , där det är oxiderat, och närmare n-sidan bredvid ett par hemer b n / c n finns Q n -bindningsställe för oxiderad plastokinon Q, där den reduceras [12] .
Utöver de åtta huvudsubenheterna kan ferredoxin-NADP + -reduktas , ett 35,3 kDa protein som kan binda till cytokromkomplexet , betraktas som den nionde största subenheten . Sådana komplex har isolerats från spenat och gröna ärtor . Förmodligen är FNR associerad med cytokrom b6f - komplexet involverat i cyklisk elektrontransport [12] .
Cytokrom - b 6 f är inte bara den minsta, utan också den mest stabila av de komplex som är involverade i fotosyntesen. Detta förklaras av det faktum att det praktiskt taget inte innehåller fotoaktiva ämnen som kan skada komplexet i närvaro av ljus. Medan halveringstiden för fotosystem I är från 30 till 75 timmar och för fotosystem II från 1 till 11 timmar [13] är den totala livslängden för cytokromkomplexet mer än en vecka. Studier gjorda på tobak har visat att den mest intensiva syntesen av cytokrom b 6 f- komplexet sker i unga blad , medan dess syntes i mogna löv nästan helt undertrycks. Det är mycket troligt att en sådan process kan ligga bakom det ontogenetiska programmet för bladåldrande och död [7] .
| Protein Riske | |
|---|---|
| Ett ovanligt järn-svavelkluster av Riske-proteinet. | |
| Identifierare | |
| Symbol | CytB6-F_Fe-S |
| Pfam | PF08802 |
| Interpro | IPR014909 |
| Tillgängliga proteinstrukturer | |
| Pfam | strukturer |
| PDB | RCSB PDB ; PDBe ; PDBj |
| PDBsumma | 3D-modell |
| Mediafiler på Wikimedia Commons | |
Cytokrom b 6 f- komplexet innehåller sju protesgrupper [8] [14] . Först och främst är dessa kovalent bunden c-typ hem från cytokrom f , lågpotential hem b n och högpotential hem b p från cytokrom b 6 , såväl som 2Fe-2S-klustret av Riske-proteinet . Tre andra protesgrupper är unika för cytokrom - b 6 f : en klorofyll a -molekyl och en β-karotenmolekyl , vars funktioner inte är klart förstådda, och den ovanliga heme c n , även känd som heme c i eller heme x [15] .
Komplexet är nedsänkt i tylakoidmembranet på ett sådant sätt att den funktionella gruppen av Riske-proteinet och cytokrom f kommer ut till dess inre lumenala yta, medan två hemer av cytokrom b 6 är belägna i membranets tjocklek, med b p nära dess inre sida och b n till den yttre . Ett sådant asymmetriskt arrangemang av redoxcentra i membranet säkerställer existensen av två rumsligt separerade elektrontransportkedjor inom ett komplex. Den första elektrontransportkedjan med låg potential bildas av två hemer av cytokrom b 6 - lågpotential bn (E°' = -0,15 V) och högpotential bp ( E°' = -0,05 V). Den andra kedjan med hög potential inkluderar Riske-proteinet (E°' = +0,3 V) och cytokrom f hem (E°' = +0,34 V). Under oxidationen av plastokinoler i cytokromkomplexet realiseras två konjugerade elektronflöden - längs lågpotential- och högpotentialvägarna [16] .
Protein RiskeDet höga värdet av redoxpotentialen för Riske-proteinet förklaras av deltagandet i koordinationsbindningar med järn, tillsammans med två cysteinrester , av två histidinrester . En sådan hög redoxpotential gör att den kan oxidera plastokinoler, vilket inducerar Q-cykelreaktioner . Riske-proteinet är ett nyckelelement i hela cytokromkomplexet, det är här som divergensen mellan två elektroner sker. Studiet av komplexets kristallstruktur visade att positionen för 2Fe-2S-centret kan skifta i förhållande till andra redoxcentra. Det visade sig att Riske-proteinet har en mobil domän, på vilken 2Fe-2S-centret faktiskt finns. Accepterar en elektron och återhämtar sig, ändrar 2Fe-2S-centret sin position och rör sig bort från Qp- stället och heme bp med 17 Å med en rotation av 60°, och närmar sig således cytokrom f . Efter att ha donerat en elektron till cytokrom, närmar sig 2Fe-2S-centret tvärtom Q p - centret för att etablera närmare kontakt. Således fungerar en slags skyttel (skyttel) som garanterar avgången av den andra elektronen till bp och b n hemerna . Hittills är detta det enda kända exemplet när elektrontransport är associerad med en mobil domän i proteinstrukturen [17] .
Gem c nEn utmärkande egenskap hos cytokrom b 6 f - komplexet är närvaron i dess struktur av en ovanlig hem belägen på den inre ytan av utbyteskaviteten på den stromala eller n-sidan av cytokrom b 6 . Denna pärla hette ursprungligen "heme x " eftersom den hade en oväntad koordination . Men det döptes senare om till c i gem eller c n gem för tydlighetens skull . Det är ett typk hem som är kovalent kopplat till Cys35- cysteinresten av cytokrom b 6 och som inte har några framträdande aminosyraligander . Den är belägen i omedelbar närhet av hem b n och kan tydligen snabbt utbyta elektroner med den genom en brygga av en vattenmolekyl som förbinder propionatgruppen heme b n med järnatomen i heme c n . Redoxpotentialen för hem c n varierar beroende på pH-värdet och är i genomsnitt ca +0,1 V, vilket är mycket högre än för hem b n (E°' = -0,05 V), vilket indikerar riktningen för elektronöverföring från b n till c n [15] [12] .
Eftersom hemerna cn och bn bara är 4 Å från varandra, tros de fungera som en enda tvåhemscytokrom . Dessutom har experiment med kinonanaloger visat att cn är bindningsstället för plastokinoler i Qn - centrum , där de reduceras. EPR- studier avslöjade att när syntetiska analoger av plastokinon binds till heme c n skiftar dess redoxpotential med -0,2 V. Denna mekanism för kinonreduktion skiljer sig signifikant från den som äger rum i cytokrom bc 1 - komplexet, där det inte finns något hem c . n . Närvaron av bn / cn - paret ger allvarliga skäl att anta förekomsten av en tvåelektronreduktion av plastokinon . I fallet med en sådan modell utesluts bildandet av en instabil semikinonradikal , vilket gör hela systemet mer stabilt och signifikant minskar sannolikheten för bildandet av reaktiva syrearter [5] [12] [15] .
Frånvaron av heme c n i cytokrom bc 1 - komplexet indikerar att dess möjliga funktion i cytokrom b 6 f- komplexet är associerad med cyklisk elektrontransport runt fotosystem I, som uppenbarligen saknas i bc 1 - komplexet. Ljus på det evolutionära ursprunget för denna heme har spridits genom studier av bakterier av typen Firmicute . Studien av gensekvenser visade att dessa bakterier har cytokrom f , Riske-proteinet och heme c n . Närvaron av ett cytokrom bc- komplex som liknar cytokrom b 6 f- komplexet av cyanobakterier och cytokrom bc 1 - komplexet av mitokondrier har visats i både primitiva fotosyntetiska ( Heliobacillus mobilis [15] ) och icke-fotosyntetiska firmicutes ( Bacillus subtilis och Bacillus stereothermophilus [6] ). Detta kan innebära att i icke-fotosyntetiska firmicuts bör heme c n utföra en annan funktion än cyklisk elektrontransport. Här är detta hem involverat i oxidationen av en alternativ elektron- och protonbärare, menankinon (MQ), även känd som vitamin K 2 . Redoxpotentialen för paret (MQ/MQH2) är ungefär -0,15 V mer negativ än för motsvarande par av ubikinoner eller plastokinoner .
Som nämnts ovan består cytokromkomplexet av åtta subenheter och sju protesgrupper. I eukaryoter kodas komplexets sex subenheter av kloroplastgenomet , medan PetM och PetC (Riske-proteinet) kodas av kärngenerna . De gener som kodar för subenheter bildar inte ett enda operon . Generna för cytokrom b 6 ( petB ) och subenhet IV ( petD ) är under samma promotor och bildar petBD - operonet . Tillsammans med dem kodar detta polycistroniska operon två fotosystem II -subenheter psbB (CP47), psbT och psbH . I högre växter är cytokrom f ( petA ) genen den sista genen i operonet, som också innehåller den lilla subenheten av fotosystem I psaI , faktorn ycf4 som krävs för montering av fotosystem I, och den öppna läsramen ycf10 [18] [9] .
Hos prokaryoter bildar Riske-proteingenen ( petC ) och petA -genen ett annat operon , petCA . Således är transkription av de fyra stora subenheterna i prokaryoter genetiskt koordinerad. De fyra små subenheterna Pet G, L, M och N är inte i samma operon , och deras genetiska koordination och syntes är dåligt förstådda [18] .
Cytokrom - b 6 f - komplex är involverat i icke-cyklisk (1) och cyklisk (2) elektrontransport mellan två mobila bärare: plastokinon (QH 2 ) och plastocyanin (Pc):
| H2O _ _ | → | Fotosystem II | → | QH 2 | → | Cit. b 6 f | → | PC | → | Fotosystem I | → | NADPH | (ett) |
| NADPH / Ferredoxin | → | FNR | → | Cit. b 6 f | → | PC | → | Fotosystem I | → | NADPH | (2) | ||
Komplexet oxiderar plastokinol reducerat av fotosystem II , och reducerar sedan det kopparhaltiga proteinet plastocyanin, som utför elektronöverföring i vattenfasen till nästa kedjekomplex, fotosystem I. I elektrontransportkedjan av bakterier och mitokondrier finns cytokrom c istället för plastocyanin , som fyller en liknande funktion där [2] . Cytokromkomplexet oxiderar reducerat plastokinon och reducerar plastocyanin enligt ekvationen:
QH 2 + 2Pc ox +2H + från stroma → Q + 2Pc röd + 4H + in i lumen
Första delen av Q-cykeln
Den andra delen av Q-cykeln
Elektrontransport i komplexet är associerad med överföringen av protoner från stroma till lumen och genereringen av en protongradient på membranet. Principen för Q-cykeln är att överföringen av H + över membranet sker som ett resultat av oxidation och reduktion av plastokinoner på själva komplexet. I detta fall ger respektive tar plastokinoner H + från vattenfasen selektivt från olika sidor av membranet. Drivkraften för reduktionen av en plastokinon är förgrening av elektroner: en elektron av den oxiderade plastokinonen överförs till den reducerade plastokinonen på grund av att dess andra elektron passerar till en mer redoxpositiv plastocyanin, som åtföljs av en betydande energiförlust [19] [20] .
Sedan Peter Mitchell föreslog Q-cykelschemat 1975 [21] har hypotesen ifrågasatts och ifrågasatts många gånger, men när kinetiska, biokemiska, termodynamiska och strukturella data ackumulerades blev denna modell allmänt accepterad. Ändå tvingar de senaste årens upptäckter forskare att ändra denna modell och till och med föreslå alternativa scheman för reaktionen. Närvaron av elektronparade hemer b n / cn i cytokrom b 6 f -komplexet ledde till antagandet om en möjlig två-elektronreduktion av plastokinon, som därmed kringgår det farliga stadiet av den instabila semikinonradikalen och minskar bildningen av reaktiva syrearter . Denna teori stöds också av det faktum att EPR- metoden inte detekterar en signifikant närvaro av semikinonradikaler i komplexet, även om det finns indirekta data till förmån för deras närvaro [8] . Frågan är fortfarande olöst hur komplexet separerar den direkta och cykliska transporten av elektroner och hur de inte stör varandra. För att förklara detta fenomen föreslogs en modell av en öppen Q-cykel, där en elektron för reduktion av plastokinon i Qn- stället kommer från den oxiderade plastokinonmolekylen och den andra kommer från ferredoxinmolekylen genom ferredoxin -NADP + -reduktas . Eftersom den andra elektronen i detta schema kommer från ferredoxin, finns det inget behov av att oxidera den andra plastokinonen och reducera den andra plastocyaninen. Som ett resultat inträffar helt enkelt inte reaktionen av den andra delen av Q-cykeln och komplexet återgår till sitt ursprungliga tillstånd. Eftersom oxidationen av plastokinol är det begränsande steget i hela processen, är det mycket troligt att denna väg tillåter en att öka hastigheten för elektrontransport längs ETC för kloroplaster , och därmed hastigheten för fotosyntesen som helhet [8] [21 ] ] .
Till skillnad från mitokondriekomplexet III utför cytokrom b6f - komplexet en annan typ av elektrontransport som är nödvändig för cyklisk fotofosforylering . En elektron från ferredoxin överförs till plastokinon och sedan till cytokrom b 6 f -komplexet, där den används för att reducera plastocyanin, som sedan återoxideras av P 700 i fotosystem I [22] . Den exakta mekanismen för hur plastokinon reduceras av ferredoxin är ännu inte känd och kan diskuteras. Ett av antagandena är att det finns ett speciellt enzym ferredoxinplastokinonreduktas eller NADPH-dihydrogenas [22] . Ferredoxin-NADP + -reduktas, som kan bilda ett komplex med cytokrom b6f - komplexet , har nyligen ansetts vara den mest troliga kandidaten för denna roll . Man tror också att hem c n kan delta som en elektronacceptor i cyklisk transport [20] [21] . En stor mängd bevis stöder också bildandet av ett superkomplex av cytokrom b6f - komplexet , PSI, ferredoxin-NADP + reduktas och transmembranproteinet PGRL1. Bildandet och sönderfallet av ett sådant komplex tros ändra elektronflödet från icke-cykliskt till cykliskt och vice versa [23] [24] .
Cytokrom - bc 1 -komplex och cytokrom- b 6 f - komplex är strukturellt likartade proteinkomplex, av vilka det förra finns i mitokondriernas inre membran och det senare i tylakoidmembranet hos kloroplaster. Båda dessa enzymer utför en liknande reaktion genom Q-cykelmekanismen, oxiderande membrankinoner, som åtföljs av protontranslokation. Upptäckten av det faktum att båda dessa komplex fungerar på samma princip ledde till förverkligandet av enheten av principerna för bioenergetik i alla livets domäner.
Kloroplastens topologi kan härledas från mitokondriernas topologi på ett enkelt sätt: för att göra detta kan man föreställa sig att invaginationerna av det inre mitokondriella membranet helt knoppar av och bildar ett fack topologiskt likvärdigt med kloroplasttylakoiderna. I mitokondrier pumpar cytokrom bc 1 - komplexet protoner från matrisen in i membranutrymmet, och i kloroplaster pumpar cytokrom b 6 f -komplexet protoner från stroma in i det slutna inre utrymmet i tylakoiden och är således i en inverterad position till cytokrom bc 1 - komplex i förhållande till de plana membranen .
Kärnan i komplexet är strukturellt lik kärnan av cytokrom bc 1 . Järn-svavelproteinerna i Riske av båda komplexen är homologa med varandra [25] . Cytokrom f och cytokrom c 1 är dock inte homologa [26] och har olika tertiära strukturer : cytokrom f består huvudsakligen av β-ark , medan cytokrom c 1 består av α-helixar . Båda polypeptiderna har dock ett kovalent kopplat typkem som tar emot en elektron från järn-svavelcentret vid Riske. I det här fallet kan vi prata om den konvergenta utvecklingen av dessa två proteiner [18] .
Cytokrom b 6 och subenhet IV är homologa med cytokrom b [27] . Subenhet IV (PetD) har en transmembran alfahelix mindre än C-terminalen av cytokrom b som den motsvarar. Den tertiära strukturen för detta ställe skiljer sig också på grund av klorofyll-a-molekylen som infogas mellan a-helixarna i subenhet IV. Strukturen av cytokrom b 6 som helhet motsvarar den fyrsträngade N-terminala domänen av cytokrom b [18] .
Cytokrom bc 1 - komplexet har inte subenheter som är homologa med de små subenheterna av cytokrom b 6 f - komplexet (Pet G, L, M och N), och lipider tar sin plats i komplexet . Strukturen av cytokrom bc 1 -komplexet innehåller också flera externa polypeptider, både vattenlösliga och transmembrana, som endast kan hittas i eukaryota komplex. Det finns inga sådana subenheter i prokaryota bc 1 och b 6 f -komplex involverade i fotosyntes [18] .
Cytokrom b 6 f- komplexet innehåller ytterligare tre protesgrupper som inte finns i bc 1 - komplexet: det ovanliga heme c n , klorofyll a och β-karoten . Närvaron av dessa grupper påverkar väsentligt komplexets struktur och funktion, dess kinetiska och jämviktsegenskaper. Fytolsvansen av klorofyll a går in i portalen, vilket leder till komplexets Qp-ställe , vilket kan påverka tiden för bindning och uppehållstillstånd för kinoner i den . cn -hemet fungerar som ett kinonbindningsställe vid Qn - stället i b6f -komplexet , medan detta ställe i bc1 - komplexet består av aminosyror som omger bn - hemet och är mer tillgängligt för kinoner. Sådana strukturella skillnader minskar signifikant selektiviteten och effektiviteten av inhibitorbindning vid Qn - stället [18] . β-karoten utför förmodligen en strukturell funktion, förbinder små subenheter via hydrofoba interaktioner , liknande hur en tandpetare förbinder kanapéer [21] .
Eftersom cytokrom b 6 f- komplexet är beläget i skärningspunkten mellan alla de viktigaste metaboliska processerna i cellen , påverkas dess uttryck och sammansättning av nästan alla de viktigaste externa och interna faktorerna: ljusets kvalitet och intensitet, koncentrationen av reaktivt syre arter, nivån av fytohormoner , nivån av reduktion av plastokinonpoolen och nivån av sockerarter i cellen. Många av signalvägarna som påverkar uttrycket av komponenterna i komplexet kan överlappa och interagera med varandra. Ytterligare komplicerar bilden är signalering mellan kärnan och kloroplaster för att koordinera syntesen av subenheter kodade i plastider och i kärnan [9] .
Reglering utförs på nivån av transkription, såväl som sammansättningen av komplexet i tylakoidmembranet. Hela regleringsprocessen är fortfarande dåligt förstådd, och i högre anläggningar studeras den praktiskt taget inte. Experiment på den encelliga algen C. reinhardtii visade att den nukleära transkriptionsfaktorn MCA1 stabiliserar cytokrom f mRNA . Omogen cytokrom f , som interagerar med MCA1, leder till dess proteolys , vilket minskar nivån av dess eget uttryck. I högre växter stabiliserar PRFB3-proteinet 3'-änden av petB- transkriptet under starkt ljusförhållanden, men dess bidrag till förändringar i nivån av cytokrom b6f - komplexet är mycket litet. Det är också troligt att hjälpproteiner som sätter in hemer i cytokromerna b 6 och f ger ett visst bidrag till regleringen av komplexet . Närvaron av hemes stabiliserar dessa proteiner och är avgörande för deras korrekta vikning . Felaktigt vikta proteiner är instabila och genomgår snabbt proteolys [9] .
Syntesen av cytokromkomplexet är stökiometriskt koordinerad med syntesen av kloroplast-ATP-syntas och beror på hastigheten och det linjära flödet av elektroner, såväl som hastigheten för CO 2 -assimilering av bladet [9] .
I processen för fotosyntes säkerställer cytokrom b 6 f -komplexet transporten av elektroner mellan två reaktionscentra - från fotosystem II till fotosystem I, såväl som transporten av protoner från kloroplasternas stroma till tylakoidlumen [5] . Elektrontransport är ansvarig för att skapa en protongradient, som säkerställer syntesen av ATP i kloroplaster [11] .
Cytokrom b 6 f- komplexet är en viktig regulatorisk deltagare i ETC av kloroplaster. Här utför den många viktiga regulatoriska funktioner. Först koordinerar den hastigheten för icke-cykliskt elektronflöde och NADP + -reduktion med ATP-syntes. Förhållandet mellan alla dessa processer utförs genom pH i det intratylakoida utrymmet. För det andra är cytokrom b 6 f- komplexet en redoxsensor för kloroplasters ETC och reagerar känsligt på reduktionen av plastokinonpoolen. Med en ökning av nivån av reduktion av plastokinonpoolen inducerar den övergången av kloroplaster från tillstånd 1 till tillstånd 2 genom att aktivera ett specifikt proteinkinas som fosforylerar CCKII- proteiner . Som ett resultat av fosforylering ändras platsen för CCKII i membranet och flödet av ljusenergi in i fotosystem II minskar [28] . Som troliga modeller för sådan induktion, aktivering genom klorofyll a , vars fytolsvans kommer in i utbyteshålan i området för Qp-stället , förskjutning av Riske-proteinet eller direkt reduktion av disulfidbindningen av motsvarande transmembranproteinkinas av cytokromkomplex som använder järn-svavelcentrum i Riske-proteinet [29] övervägs .
Omsättningstalet för detta komplex är det lägsta jämfört med andra komponenter i ETC för kloroplaster, så det kontrollerar fotosynteshastigheten och kan minska hastigheten för reaktioner som sker inom sig själv beroende på ljusets intensitet eller pH. Mekanismen för denna process är okänd [30] . Komplexets roll för att stärka eller försvaga det cykliska elektronflödet visas också, oberoende av kloroplasternas tillstånd , men i direkt beroende av deras redoxpotential [24] .
Cytokromkomplexet är närvarande i ungefär lika stora mängder i tylakoidmembranen i stroma och gran . I granmembran deltar den i icke-cyklisk elektrontransport, och i stromamembran, där endast fotosystem I är närvarande, deltar den i cyklisk transport [16] . I genomsnitt står ett komplex av fotosystem I för 1,5–1,8 komplex av fotosystem II , 8 CCKII , 1,5 cytokrom b6f - komplex, 10–14 plastokinonmolekyler , 6–8 plastocyaninmolekyler och cirka 10 ferredoxinmolekyler [31] .
Monomer Cit. b 6 f .
Cit. b 6 f i membranet.
Cit. b 6 f med kofaktorer och lipider.
Cit. b 6 f , bottenvy.
Cit. b6f från M. laminosus ( lvf5 ) .
Cit. b6f från M. laminosus ( 2d2c ) .
Cit. b 6 f , sidovy.
Cit. b 6 f från C. reinhardtii .
Cit. f från Brassica rapa .
Två citat. f från C. reinhardtii .
Riske protein från M. laminosus .
Ekorrar Riske i Op. b 6 f , ovanifrån.
Positionen för de två Riske-proteinerna i Cit. b 6 f .