Fotosystem II

Fotosystem II ( andra fotosystem , fotosystem två , PSII), eller H2O -plastokinonoxidoreduktas är  det första funktionella komplexet i elektrontransportkedjan (ETC) av kloroplaster . Den finns i tylakoidmembranen hos alla växter , alger och cyanobakterier . Absorberar ljusenergi under primära fotokemiska reaktioner och bildar ett starkt oxidationsmedel  - klorofyll a -dimer (P 680 + ), som genom en kedja av redoxreaktioner kan orsaka vattenoxidation .

Genom att oxidera vatten tillför fotosystem II elektroner till kloroplastens ETC, där de används för att minska NADP + eller cyklisk fosforylering . Dessutom leder oxidationen av vatten till bildandet av protoner och bildandet av en protongradient , som senare används för syntes av ATP [1] . Den fotokemiska oxidationen av vatten, som utförs av fotosystem II, åtföljs av frisättningen av molekylärt syre . Denna process (en integrerad del av växtfotosyntes ) är den huvudsakliga källan till syre på jorden .

Upptäcktshistorik

PSII- reaktionscentret isolerades 1971 av L. Vernon. Ett speciellt bidrag till studien av dess strukturella organisation gjordes av studierna av H. T. Witt (1962), där pigmentet P 680 isolerades med differentiell spektrofotometri , och laboratorierna av A. A. Krasnovsky (V. V. Klimov, V. A. Shuvalov, A A. Krasnovsky, 1977), där den primära acceptorn för reaktionscentrum II, pheophytin , hittades genom pulsad spektroskopi [2] . I flera decennier har olika grupper av forskare försökt fastställa den rumsliga strukturen hos komponenterna som bildar fotosystem II-komplexet. Som ett resultat lyckades A. Zouni och kollegor 2001 få den rumsliga strukturen av PSII från cyanobakterien Synechococcus elongatus med en upplösning på 3,8 Å med hjälp av röntgendiffraktionsanalys . Samtidigt var enzymet i en aktiv form, det vill säga PSII i en kristallin form delat vatten under inverkan av ljus [3] .

Skillnader från fotosystem I

Huvudfunktionen hos fotosystem II är genereringen av ett starkt oxidationsmedel, som inducerar processen med vattenoxidation och överföringen av dess elektroner till membranbäraren . Huvudfunktionen för fotosystem I  är att mätta dessa lågnivåelektroner med energi för att kunna utföra reduktionen av NADP + med deras hjälp . Eftersom energin i den övergripande processen är för hög för att utföra den inom ramen för ett reaktionscentrum , uppträdde två fotosystem under evolutionens gång , som separat utför olika delar av denna reaktion. Deras specifika funktioner bestämmer egenskaperna i deras struktur. Så, fotosystem I är symmetriskt, det vill säga två grenar av elektrontransport arbetar i det, vilket gör det mycket snabbare, medan fotosystem II är asymmetriskt och har bara en arbetsgren, vilket saktar ner elektrontransporten, men gör den mer kontrollerbar. Båda fotosystemen skiljer sig markant i strukturen av antenner , ytterligare subenheter, regleringsmetoder och position i membranet [4] . Således har fotosystem I en integrerad antenn, vars klorofyll är belägen direkt på huvudproteinerna i komplexet - A och B, medan de i fotosystem II är placerade på de externa proteinerna CP47 och CP43. När det gäller antalet ytterligare små regulatoriska subenheter överstiger PSII betydligt FSI, vilket är förknippat med behovet av finreglering av processen för vattenoxidation, vilket är potentiellt extremt farligt för cellen. Detta förklarar också den heterogena fördelningen av fotosystem i tylakoidmembranet : PSI är huvudsakligen beläget i regionen av marginal-, änd- och stromala -membran , och PSII är nästan helt lokaliserat i regionen med parade membran, vilket förser cellen med ytterligare skydd mot reaktiva syrearter som produceras av den [5] .

Den största skillnaden mellan fotosystem II och fotosystem I är närvaron av en stor lumen-vänd domän , som består av ett mangankluster och skyddande proteiner som omger det. Det är här som processen för fotokemisk oxidation av vatten sker, åtföljd av frigörandet av syre och protoner [4] .

Strukturell organisation av fotosystem II

Fotosystem II består av följande proteinsubenheter och kofaktorer [8] [9] [10] [11] :

I eukaryoter är de flesta av de små underenheterna, såväl som underenheterna som omger det vattenoxiderande komplexet (WOC) - psbO, psbP, psbQ, psbR, psbS, psbTn, psbW, psbX, psbZ  - kodade i kärnan . Där finns också generna från hyttfamiljen som kodar för proteiner från ljusskördekomplexet II (CCKII). Denna metod för gendistribution, när stora kärnproteinsubenheter finns kvar i kloroplasten , och relativt små subenheter som utför regulatoriska funktioner överförs till kärnan, gör det möjligt för den eukaryota cellen att bättre kontrollera processen för fotosyntes och hjälper till att koordinera arbetet i två genom [12] .

G-subenheten exkluderades från listan över fotosystem II-subenheter eftersom den visade sig vara kodad av ndh -genen , som är ansvarig för syntesen av ferredoxin-NADP + reduktas , och därför inte är en del av fotosystem II [12] ] . N-subenheten, belägen i samma operon som psbB , visade sig inte vara en del av fotosystem II-komplexet, men den är belägen i tylakoidmembranet och sätter ihop och organiserar sitt reaktionscentrum och andra subenheter som ingår i kärnkomplexet [13] . S-subenheten, som är frånvarande från PSII-CCKII-superkomplexet, väcker också tvivel, men denna fråga förblir kontroversiell, eftersom det finns rapporter om att den kan hittas i PSII-dimeren [9] .

Under det senaste decenniet har många ytterligare proteiner som är involverade i fotosystem II upptäckts. Således spelar Psb27 en viktig roll i reparationen och organiseringen av manganklustret, Psb28 är involverad i biogenesen av CP47, Psb29 är involverad i biogenesen av PSII i Arabidopsis och Synechocystis , Psb30 är vitt spridd i genomerna av fotosyntetiska organismer. är nödvändig för att PSII ska fungera stabilt, och Psb31 hittades i det vattenoxiderande komplexet kiselalger Chaetoceros gracilis [14] . Vissa av dessa proteiner har visat sig binda till eller ansluta sig till det mogna fotosystemet II vid vissa stadier av dess mognad och sammansättning, men det finns för närvarande inga avgörande bevis som tyder på att de är en konstitutiv del av detta proteinkomplex. Processen för isolering och studie av PSII små subenheter är extremt svår på grund av deras låga molekylvikt , höga hydrofobicitet och frånvaron av uttalad surhet-bashet. Av detta, och även av ett antal andra skäl, finns det fortfarande ingen enskild modell för strukturen av fotosystem II [9] .

Redox (redox) medel involverade i elektrontransport är belägna i den centrala delen - kärnan - av PSII-komplexet och är associerade med integrala proteiner D1 och D2 . De delar en mycket hög grad av homologi med varandra i primär aminosyrasammansättning , såväl som med L- och M-polypeptiderna i reaktionscentrumet för lila bakterier . Det är intressant att notera att, i motsats till högre växter och alger , där D 1 och D 2 representeras av endast en kopia per genom, kan vissa cyanobakterier ha flera kopior av D 1 och D 2 uttryckta olika beroende på yttre förhållanden [ 12] . Proteiner bildar fem transmembrana α-helixar , vars aminosyrarester binder komponenterna i PSII-reaktionscentret, till exempel är P 680 -dimeren organiserad på dessa proteiner . Dessutom fäster vart och ett av proteinerna ytterligare tre klorofyll a -molekyler (ytterligare och åtföljande klorofyll), en feofytin en molekyl , β-karoten och plastokinon (Q A är associerad med D 2 -proteinet och Q B  med D 1 -proteinet ) . Mellan Q A och Q B finns en järnjon , som koordineras av båda integralproteinerna. Den lumenala domänen av D1-peptiden fäster fyra manganjoner och bildar ett mangankluster. Förutom D1- och D2 -proteiner inkluderar kärnan av PSII CP47- och CP43-proteiner (bindande Chl Z och Chl D belägna mellan P 680 och feofytiner), som utgör den interna antennen, såväl som cytokrom b 559 . Liksom reaktionscentrumet för lila bakterier , i fotosystem II, på grund av dess asymmetri, fungerar endast en gren av elektrontransport, belägen på D 1 -proteinet . Kärnan i fenomenet asymmetri ligger i det faktum att redoxmedel bildar ett annat antal vätebindningar på proteinerna D 1 och D 2 . Detta påverkar deras redoxpotential och gör det omöjligt för direkt elektrontransport genom D 2 -proteinet [11] .

Optimering av det vattenoxiderande komplexets arbete tillhandahålls av tre hydrofila proteiner: P, Q och O (O, V och U i cyanobakterier ). De utgör den perifera domänen av fotosystem II. Denna grupp av proteiner, som kallas proteiner från det vattenoxiderande komplexet, är belägen på den lumenala sidan av membranet nära manganklustret och spelar en strukturell, skyddande och reglerande roll i processen för vattenoxidation . Protein O påverkar tillståndet i manganklustret, och två andra proteiner är viktiga för att i dess område skapa de koncentrationer av kalcium- och klorjoner som är nödvändiga för vattenoxidation . Även om den stora majoriteten av proteinerna i båda fotosystemen nästan helt består av α-helixar, är P-, Q- och O-subenheterna tvärtom anrikade på β-strukturer , vilket gör dem mer hållbara och motståndskraftiga mot oxidation [11] .

Kärnproteinet i fotosystem I A är homologt med proteinerna D 1 + CP43 (molekylvikten för protein A motsvarar summan av molekylmassorna för proteinerna D 1 och CP43) från fotosystem II, och protein B är homologt med proteinerna D 2 +CP47, respektive [15] .

Tyrz _

Tyr z  är en tyrosinrest av protein Di ( Tyr -161). Det är en mellanliggande elektronbärare som överför elektroner mellan manganklustret och P 680 . Överföringen av elektroner sker med bildandet av en neutral radikal (Tyr z •) [11] .

Specialpar P 680

P 680 , i engelsk litteratur P680 (av engelska  pigment , pigment) är ett par klorofyller a , med ett absorptionsmaximum vid en våglängd av 680 nm . Absorberar ljusenergi, donerar en elektron till feofytin och själv oxideras den och blir ett starkt oxidationsmedel P 680 + med en redoxpotential på +1,12 V [ 16] , vilket gör att den kan inducera processen för oxidation av vatten, potentialen varav är +0,8 V. Samtidigt är redoxpotentialen för fotoexciterad P 680 i det negativa området (mindre än -0,6 V). Till skillnad från ett speciellt par av fotosystem I och ett par av bakteriofyll i fotosystemet av lila bakterier , i P 680 är klorofyller belägna på ett mycket större avstånd (5,2 Å mot 3,6 Å i P 700 och 3,5 Å i P 870 ), och deras plan något lutande i förhållande till varandra, vilket avsevärt minskar energin för excitonkonjugation och saktar ner hastigheten för infångning av ljusenergi, vilket i sin tur gör processen med laddningsseparation på ett par klorofyller långsammare. Den låga energiinfångningshastigheten tillåter kontroll av excitationsnivåer i PSII-antennen, vilket skyddar reaktionscentret från fotoinhibering [17] . Fotosystem II, liksom reaktionscentrumet för lila bakterier , är asymmetriskt , och de två molekylerna i en dimer är inte likvärdiga. En molekyl av klorofyll a (P 1 ) bildar vätebindningar med aminosyrorna i protein D 1 med användning av ketoestergrupper i C 9- och C 10 - positioner, och den andra molekylen av klorofyll a (P 2 ) bildar endast en vätebindning. Eftersom P 1 bildar ett större antal vätebindningar är dess redoxpotential högre och elektronens drivkraft större. I ögonblicket för excitation av dimeren passerar elektronen från P 2 till klorofyllmolekylen P 1 , och en dipol bildas . På grund av uppkomsten av ett lokalt elektriskt fält ändras konformationen av ett speciellt par , vilket underlättar vidare överföring av en elektron till pheophytin , och en positiv laddning lokaliseras på en av klorofyllerna [18] .

• I enlighet med följande ekvation går P 680 in i ett exciterat tillstånd genom att absorbera ett ljuskvantum eller genom överföring av excitationsenergi från andra klorofyller i fotosystem II, som ett resultat av vilket en av dess elektroner passerar från huvudsubnivån S 0 till den första singletten undernivå S 1 :

Feofitin

Feofytin är den första elektronacceptorn i fotosystem II. Det är här, mellan feofytin (Eo ' = -0,53 V) och det fotoexciterade pigmentet P680 , som den primära fotokemiska laddningsseparationen sker. Elektronöverföringen utförs inom några pikosekunder [19] .

• Photoexcited P 680 * donerar en elektron till feofytin, som ett resultat av vilket laddningsseparation uppstår och ett primärt radikalpar bildas:

Plastokinoner Q A och Q B

Det finns två plastokinonbindningsställen i PSII: ett av dem (QA Fe 2+ ) innehåller permanent bundet plastokinon i komplex med järn , och det andra stället (Q B ) kan reversibelt binda fria membranplastokinoner [ . Båda plastokinonerna fungerar som sekundära elektronacceptorer och tar emot det från feofytin . Elektronöverföringen mellan feofytin och plastokinon sker under de första 200 pikosekunderna. För det första finns det en elektronöverföring från feofetin och en enelektronreduktion Q A , som ett resultat av vilket det övergår i form av en fri radikal - semikinon . Aminosyramiljön i Q A -stället gör det extremt instabilt och ökar dess reduktivitet ( Eo' = -0,13 V), så att det omedelbart donerar en elektron till QB . Samtidigt oxideras Q A och är redo att acceptera nästa elektron från pheophytin , och Q B förblir i form av semikinon tills nästa elektronöverföringshändelse , stabiliserad av dess aminosyramiljö. Efter att ha mottagit en andra elektron från Q A , återställs Q B fullständigt med hjälp av två protoner från stromalrummet. I form av Q B H 2 dissocierar det från PSII-komplexet till den hydrofoba fasen av membranet och blir en komponent i plastokinonpoolen [11] .

• Feofitin donerar en elektron Q A med bildandet av en semikinonradikal :

• Q A återställer Q B , som också går in i semikinon- radikaltillståndet :

• Q B tar emot en andra elektron från Q A och fullbordar dess reduktion genom att fästa två protoner från stroma och diffundera in i lipiddubbelskiktet:

Cytokrom b 559

Cytokrom b 559  är ett heterodimert protein som består av en alfa (PsbE) och en beta (PsbF) subenhet, mellan vilka det finns en hem . Detta protein är en av huvudkomponenterna i kärnan i fotosystem II. Även om cytokrom b 559 inte deltar i den huvudsakliga elektrontransporten, spelar den en avgörande roll i den extra eller cykliska elektrontransporten, vilket gör att du kan återställa den oxiderade P 680 när flödet av elektroner från vatten blockeras .

I PSII hittades två former av cytokrom b 559 : högpotential (b 559 H Eo ' = +0,37 V) och lågpotential (b 559 L Eo ' = +0,08 V). Formen med hög potential är protonerad, formen med låg potential är deprotonerad. Under vissa förhållanden observeras interomvandlingen av en form till en annan, därför kan cytokrom b 559 utföra inte bara cyklisk elektrontransport, utan även protontransport i lumen under redoxreaktioner [20] .

Vattenoxiderande komplex

Manganklustret består av fyra manganatomer i oxidationstillståndet från +3 till +5, fem syreatomer som binder dem och en kalciumatom . Den exakta strukturen av manganklustret är fortfarande en fråga om kontroverser och gissningar. Dess strukturer erhållna genom röntgenkristallografi visade sig vara extremt opålitliga , eftersom det visades att manganatomer kan reduceras under påverkan av röntgenstrålar . Men kristallografi, i kombination med andra mer skonsamma spektroskopiska metoder som EXAFS och , hjälpte forskare att få en ganska bra uppfattning om den underliggande organisationen av klustret. Man tror också att bikarbonat , en anjon som binder till den lumenala domänen D1, kan delta i att upprätthålla strukturen av manganklustret [21] .

Mekanismen för vattenoxidation är för närvarande inte helt klar, men följande kan anses experimentellt bevisat. Drivkraften för vattenoxidation är bildandet av ett mycket starkt oxidationsmedel P 680 med en potential på +1,12 V under de primära fotokemiska reaktionerna. Mellan manganklustret och P 680 finns en mellanliggande elektronbärare Tyr Z  - tyrosinresten av proteinet D 1 (Tyr-161), som sekventiellt överför fyra elektroner från vatten till ett speciellt par klorofyller.

Reaktionssekvensen presenteras enligt följande. Tyr Z oxideras och reducerar P 680+ . Oxidation av tyrosin fortsätter med bildandet av en neutral radikal (Tyr Z •), vilket indikerar konjugationen av processen för att avlägsna en elektron från tyrosinhydroxyl med processen att överföra dess proton till en acceptor. Histidin H190 och glutaminsyra E189 rester av protein D 1 lokaliserade nära tyrosin -161 kan fungera som protonacceptorer . Vidare kan protonen överföras längs kedjan av aminosyror till membranets lumenala yta, där den släpps ut i lumenutrymmet. Tyrosin, å andra sidan, återställs på grund av manganklustrets funktion och vattenoxidation: den bildade neutrala radikalen Tyr Z • lösgör en väteatom från en vattenmolekyl bunden till manganatomerna i klustret. Endast en av manganjonerna , nämligen den fjärde Mn, binder vattenmolekylen som ett substrat och tar elektroner från den. Det antas att omedelbart före bildandet av O=O-bindningen går den fjärde Mn in i Mn +5-tillståndet . I detta fall kan O=O-bindningen bildas genom en nukleofil attack på det elektrondefekta Mn +5 =O-komplexet av en andra vattenmolekyl som är bunden till en närliggande kalciumjon. Den fullständiga oxidationen av vatten och bildandet av syre kräver en fyrfaldig upprepning av de beskrivna händelserna [11] .

Kinetik för vattenoxidation

Tillståndet för vattenoxidationssystemet ändras beroende på nivån av oxidation av manganatomer i klustret. Idén om existensen av separata funktionellt distinkta tillstånd ( S-tillstånd ) av ett vattenoxiderande system uppstod på grundval av verk av P. Joliot et al. (1969) [22] . De visade att när mörkeranpassade kloroplaster bestrålas med korta ljusblixtar sker syrefrisättning oscillerande, med ett maximum vid den tredje blixten och en period motsvarande fyra blixtar [23] . Baserat på resultaten av dessa experiment har Bessel Kok et al. [24] föreslog S-cykelmodellen , enligt vilken vattenoxidationssystemet kan vara i olika tillstånd, betecknat S 0 , S 1 , S 2 , S 3 och S 4 . Övergången från ett tillstånd till ett annat sker som ett resultat av verkan av en ljusblixt och avlägsnandet av en elektron från systemet. Frisättningen av molekylärt syre från två vattenmolekyler sker endast under övergången från tillståndet S 3 till S 4 , och tillståndet S 4 är instabilt och övergår omedelbart till S 0 . Enligt moderna koncept förändras valensen av Mn-atomer under S-cykeln . Som ett resultat av en förändring av klustrets redoxegenskaper uppnås en hög potential (potentialen för det mest oxiderade klustret är ca +0,9 V), vilket gör vattenoxidation möjlig. Denna process åtföljs av frisättningen av fyra protoner per lumen, men den är inte synkroniserad med frisättningen av syre [11] .

Light Harvesting Complex

Den interna antennen av fotosystem II består av två proteiner som kodas av kloroplastgenomet , CP43 och CP47 , som är nära intill den centrala heterodimeren Di / D2 ( CP43 är belägen nära D1 och CP47 är belägen nära D2 ) . CP43-proteinet är associerat med 13 klorofyll a -molekyler och 3-5 β-karotenmolekyler [9] . CP47 bär 16 klorofyll a -molekyler och 5 β-karotenmolekyler . Dessa antenner kontaktas av externa "mindre" antenner: CP29, CP26 och CP23, även känd som Lhcb4-6, med CP26, CP29 och CCKII i kontakt med varandra. Var och en av dessa proteiner innehåller 18 klorofyll a -molekyler , 9 klorofyll b- molekyler och 6 karotenoidmolekyler [25] . På grund av sin position utför mindre proteiner funktionen att reglera energiflödet från externa antenner till PSII-reaktionscentret. Det är i de mindre proteinerna som violoxantincykeln uppstår , som spelar en fotoskyddande roll i överskott av ljus och hjälper till att förbereda växten för förändringen av dag och natt [26] .

Den externa mobilantennen eller CSKII består av Lhcb1-3 (massa ca 26 kDa) organiserad i en trimer . Alla tre proteinerna är kodade i kärnan . Var och en av de mobila antennproteinerna innehåller 7 klorofyll a -molekyler , 6 klorofyll b- molekyler , 2 korsade luteinmolekyler och en vardera av neoxanthin och violoxanthin (eller zeaxanthin ). När denna antenn fosforyleras av speciella enzymer blir dess laddning mer negativ, och den migrerar från fotosystem II till platsen för fotosystem I, där den associeras med sin externa antenn. Således omfördelas energi mellan de två fotosystemen och fotosyntesen finjusteras [25] .

Skydd mot fotoinhibition

Cyklisk elektrontransport

Förutom det huvudsakliga, icke-cykliska elektronflödet, under vilket det sker en överföring av lågnivåelektroner från vatten till en pool av plastokinoner, kan fotosystem II utföra cyklisk elektrontransport inom sig själv, när elektronen färdas längs en sluten bana inom fotosystemet. Denna typ av transport genomförs under förhållanden när ljusintensiteten överstiger ETC :s förmåga att utnyttja sin energi eller när det vattenoxiderande komplexet är skadat. Under denna process sker omvänd elektronöverföring från det reducerade primära kinonet Q B till cytokrom c 559 , sedan till hjälpklorofyll Chl Z , och sedan till β-karoten , vilket reducerar det oxiderade pigmentet P 680 + . Under extrema förhållanden är pseudocyklisk elektrontransport (överföring av elektroner från vatten till syre ) möjlig [17] .

P 680+ är det starkaste oxidationsmedlet och utgör därför en allvarlig fara för cellen . Under normala fysiologiska förhållanden är Tyr Z en elektrondonator för det , men vid nödåterhämtning, till exempel under förhållanden med låg temperatur , kan Tyr D , Chl Z och Chl D , såväl som β-karoten av protein D 1 delta i sin återhämtning [17] . Som ett resultat av P680 + -reduktion oxideras β-karoten för att bilda en karotenradikal (Car + ), som absorberas vid 950 nm. Restaurering av Car + är möjlig genom cytokrom b 559 [27] .

Karotenoidernas skyddande funktion

Förutom att delta i cyklisk transport har reaktionscentrumkarotenoider en annan funktion - att släcka triplettklorofyll . Två molekyler av β-karoten är symmetriskt belägna på D 1 och D 2 proteiner. På D 1 är β-karoten i all- trans form , det vill säga alla dess bindningar är i transposition , medan β-karoten på D 2 har en cis -bindning i den 15:e positionen. Om, som ett resultat av fotoexcitation, en extremt reaktiv triplettform av en av P 680 - pigmentklorofyllerna bildas , absorberar β-karoten en del av sin överskottsenergi och överför elektronen till grundtillståndet. I detta fall sker en spontan övergång av bindningen i den 15:e positionen från cis - till trans - och överskottsenergin hos triplettelektronen frigörs i form av värme [28] :

Photosystem II reparation

En annan försvarsmekanism mot fotoinhibering  är ersättningen av det "uppoffrande" proteinet D 1 . På grund av det höga innehållet av fotoaktiva redoxmedel och aromatiska aminosyror , såväl som på grund av närheten till det vattenoxiderande komplexet, är detta protein mycket instabilt mot ljus, därför oxiderar det under intensiv insolering snabbt eller genomgår en process av fotonedbrytning. Intensiteten av D 1 proteinsyntes är 50 % av alla proteiner som syntetiseras i kloroplasten , medan dess andel av kloroplastproteiner är 0,1 %. Halveringstiden för detta protein är bara 30 minuter.

Reparationsprocessen sker enligt följande schema. Först demonteras PSII-komplexet: WOC-proteiner lämnar, Mn-atomer avlägsnas och CP43 och CP47 lösgörs. Därefter tas det "bortskämda" proteinet bort: sektionerna av D1-proteinet som sticker ut från membranet "gnags av" ( det speciella degP2- proteaset fungerar), och det speciella proteinet AtFtsH "skjuter" ut sina rester ur membranet och bryts ner proteolytiskt dem [29] . Syntes av ett nytt protein D 1 sker i lameller , varefter det genomgår bearbetning (N-terminalt metionin avlägsnas , det återstående treoninet acetyleras , detta treonin kan fosforyleras reversibelt). Sedan migrerar D1 till granas: proteinet palmitiseras och, i denna form, införlivas i granmembranet, varefter PSII återmonteras [30] [31] .

Lokalisering i tylakoidmembranet

Fotosystem II, som genererar ett starkt oxidationsmedel och är en potentiell källa till reaktiva syreämnen , utgör en allvarlig fara för cellen . Därför är det inte förvånande att det mesta av detta komplex är beläget i regionen med parade membran - på den mest avlägsna och skyddade platsen [32] .

Till skillnad från fotosystem I , som är närvarande i högre växter endast som en monomer , kan fotosystem II bilda dimerer i alla tre fotosyntetiska grupperna av organismer ( växter , cyanobakterier , alger ). Man tror att bildandet av en dimer bidrar till stabiliteten hos PSII och fungerar också som en av de fina mekanismerna för att trimma fotosyntesen. I allmänhet erhölls ungefär följande resultat för högre växter. Två PSII-molekyler som bildar en dimer och fäster 2-4 CCKII-trimerer kallas superkomplex. Sådana dimerer dominerar i den centrala delen av de gran-parade och marginala membranen, där de är organiserade i specifika ordnade strukturer, men de finns praktiskt taget inte i området för änd- och stromalmembranen. Förutom superkomplexet innehåller membranet en PSII-dimer som endast innehåller mindre antenner; den är mer jämnt fördelad över tylakoidmembranet, dess koncentration är maximal i området för marginalmembranen, men även i änd- och stromamembranen är den inte mindre än 10% av det totala antalet PSII. Ändmembranen är till övervägande del upptagna av monomera PSII-komplex med olika antal antenner, varav mindre än 2 % är den så kallade basic PSII (D1 + D2 + cit. b 559 ), som genomgår en reparationscykel här [5] .

Inhibitorer

Det finns många fotosystem II-hämmare, av vilka många är ekonomiskt betydelsefulla herbicider , som används för att kontrollera ogrästillväxt. De är till och med isolerade i en separat underklass av herbicider som kallas fotosynteshämmare . Från och med idag tillhör cirka 30 % av alla herbicider som används denna klass [33] . Fotosystem II-hämmare binder till protein D 1 vid bindningsstället för den externa plastokinonen QB , vilket förhindrar fotosystemet från att reducera plastokinon och fyller på poolen av membranplastokinon . Även om alla herbicider i denna grupp binder till QB - centret, skiljer sig aminosyrabindningsstället för var och en från bindningsstället för de andra. Även om fotosyntesen undertrycks, dör växten inte av brist på näringsämnen och ATP, som man kan tro, utan av en annan bieffekt av att fotosyntesen stoppas. Som ett resultat av hämningen av fotosystem II spenderas ljusenergi på generering av ett stort antal reaktiva syrearter, såväl som triplett- och singlettformer av klorofyll. Allt detta leder till membranperoxidation , förstörelse av proteiner, pigment och lipider, störningar av cellens integritet och läckage av dess innehåll [34] .

Alla fotosystem II-hämmare kan delas in i tio grupper efter deras kemiska struktur (alla herbicider som tillhör en eller annan grupp av kemiska föreningar är inte PSII-hämmare, några av dem har en annan verkningsmekanism) [35] [33] [34 ] :

• Fenylkarbamater ( desmedifam , fenmedifam )
• Pyridazinoner ( kloridazon )
• Triaziner ( ametrin (herbicid) , atrazin , prometon , prometrin , propazin , simazin )
• Triazinoner ( hexazinon , metribuzin )
• Uracil ( bromacil , terbacil )
• Amider ( propanil )
• Karbamider ( diuron , fluorometuron , linuron , tebuthiuron )
• Bensotiadiazinoner ( bentazon )
• Nitriler ( bromoxynil , ioxynil )
• Fenylperidaziner ( pyridat )

Galleri

• Fotosystem II med indikering av underenheter

• PSII-dimer och externa antennproteiner.

• Position i membranet

• PSII-dimer från T. elongatus

• Diagram över fotosystem II

Se även

• NADH-dehydrogenaskomplex
• Cytokrom- b 6 f -komplex
• Terminalt oxidas
• Fotosystem I

Anteckningar

1. ↑ Loll B. et al. Mot komplett kofaktorarrangemang i 3,0 Å upplösningsstrukturen för fotosystem II   // Nature . - December 2005. - Vol. 438, nr. 7070 . - P. 1040-1044. - doi : 10.1038/nature04224 . — PMID 16355230 .
2. ↑ Ermakov, 2005 , sid. 155.
3. ↑ A. G. Gabdukhlakov, M. V. Dontsova. Strukturella studier av fotosystem II av cyanobakterier  (ryska)  // Advances in Biological Chemistry. - Institutet för protein RAS, Pushchino, Moskva-regionen, 2013. - V. 53 . - S. 323-354 . Arkiverad från originalet den 2 april 2015.
4. ↑ 1 2 Ermakov, 2005 , sid. 121.
5. ↑ 1 2 Ravi Danielsson, Marjaana Suorsa, Virpi Paakkarinen, Per-Åke Albertsson, Stenbjörn Styring, Eva-Mari Aro och Fikret Mamedov. Dimeric and Monomeric Organization of Photosystem II  (engelska)  // The Journal of Biological Chemistry  : tidskrift. - 2006. - Maj ( nr 281 ). - P. 14241-14249 . - doi : 10.1074/jbc.M600634200 .
6. ↑ PDB 2AXT
7. ↑ Bernhard Loll, Jan Kern, Wolfram Saenger, Athina Zouni & Jacek Biesiadka. Mot komplett kofaktorarrangemang i 3.0 Å-upplösningsstrukturen för fotosystem II  (engelska)  // Nature : journal. - 2005. - December ( nr 438 ). - P. 1040-1044 . - doi : 10.1038/nature0422410.1021/bi0348260 . — PMID 16355230 .
8. ↑ Ohad I., Dal Bosco C., Herrmann RG, Meurer J. Photosystem II-proteinerna PsbL och PsbJ reglerar elektronflödet till plastokinonpoolen  //  Biochemistry : journal. - 2004. - Mars ( vol. 43 , nr 8 ). - P. 2297-2308 . - doi : 10.1021/bi0348260 . — PMID 14979726 .
9. ↑ 1 2 3 4 Lan-Xin Shia, f, Wolfgang P. Schröder. De lågmolekylära subenheterna i det fotosyntetiska suprakomplexet, fotosystem II  //  Biochim Biophys Acta : journal. - 2004. - Januari ( vol. 15 , nr 1608 ). - S. 75-96 . - doi : 10.1016/j.bbabio.2003.12.004 . — PMID 14871485 .
10. ↑ Govindjee, Jan F Kern, Johannes Messinger, John Whitmarsh. Fotosystem II  (neopr.) . Arkiverad från originalet den 5 mars 2016.
11. ↑ 1 2 3 4 5 6 7 Ermakov, 2005 , sid. 168–170.
12. ↑ 1 2 3 Den fotosyntetiska apparaten: Molekylär biologi och funktion / Lawrence Bogorad, Indra K. Vasil. - USA/UK: Academic Press, Ink., 1991. - Vol. 7. - P. 524. - ISBN 9780323147231 . Arkiverad 18 februari 2015 på Wayback Machine
13. ↑ Torabi S., Umate P., Manavski N., Plöchinger M., Kleinknecht L., Bogireddi H., Herrmann RG, Wanner G., Schröder WP, Meurer J. PsbN krävs för montering av fotosystem II-reaktionscentret i Nicotiana tabacum  (engelska)  // Plant Cell. : journal. - 2014. - Mars ( vol. 26 , nr 3 ). - P. 1183-1199 . — PMID 24619613 .
14. ↑ Peter D. Mabbitt, Sigurd M. Wilbanks, Julian J. Eaton-Rye. Struktur och funktion av de hydrofila Photosystem II-sammansättningsproteinerna: Psb27, Psb28 och Ycf48  (engelska)  // Plant Physiology  : journal. - American Society of Plant Biologists , 2014. - August ( vol. 81 ). - S. 96-107 . - doi : 10.1016/j.plaphy.2014.02.013 .
15. ↑ Heldt, 2011 , sid. 99.
16. ↑ Grzegorz Raszewski, Bruce A. Diner, Eberhard Schlodder och Thomas Renger. Spektroskopiska egenskaper hos reaktionscentrumpigment i fotosystem II kärnkomplex: Revision av multimermodellen   // Biophys . J. : journal. - 2008. - Vol. 95 . - S. 105-119 . - doi : 10.1529/biophysj.107.123935 .
17. ↑ 1 2 3 Ermakov, 2005 , sid. 161.
18. ↑ Rutherford AW, Faller P. Photosystem II: evolutionära perspektiv  // Philosophical  Transactions of the Royal Society of London. Serie B: Biologiska vetenskaper  : tidskrift. - 2003. - 29 januari ( vol. 358 , nr 1429 ). - S. 245-253 . - doi : 10.1098/rstb.2002.1186 . — PMID 12594932 .
19. ↑ Suleyman I. Allakhverdiev, Tatsuya Tomo, Yuichiro Shimada, Hayato Kindo, Ryo Nagao, Vyacheslav V. Klimov och Mamoru Mimuro. Redoxpotential för feofytin a i fotosystem II av två cyanobakterier som har de olika speciella paret klorofyller  (engelska)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : journal. - 23 februari 2010. - Vol. 107 , nr. 8 . - P. 3924-3929 .
20. ↑ Daniel I. Arnon och George M.-S. Tang. Cytokrom b-559 och protonkonduktans i oxygenisk fotosyntes  (engelska)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : journal. - 1988. - Vol. 85 , nr. 24 . - P. 9524-9528 . — PMID 16594007 .
21. ↑ Ferreira KN, Iverson TM, Maghlaoui K., Barber J., Iwata S. Architecture of the photosynthetic oxygen-evolving center  //  Science : journal. - 2004. - Mars ( vol. 303 , nr 5665 ). - P. 1831-1838 . - doi : 10.1126/science.1093087 . — PMID 14764885 .
22. ↑ Joliot P., Barbieri G., Chabaud R. Un nouveau modele des centers photochimiques du systeme II  (fr.)  // Photochemistry and Photobiology :tidskrift. - 1969. - Vol. 10 , nr 5. _ _ - s. 309-329 . - doi : 10.1111/j.1751-1097.1969.tb05696.x .
23. ↑ Joliot P. Period-fyra svängningar av blixtinducerad syrebildning i  fotosyntes //  Läkemedel : journal. - Adis International , 2003. - Vol. 76 , nr. 1-3 . - S. 65-72 . - doi : 10.1023/A:1024946610564 . — PMID 16228566 .
24. ↑ Kok B., Forbush B., McGloin M. Samarbete mellan laddningar i fotosyntetisk O2-evolution-I. En linjär fyrstegsmekanism   // Photochem . fotobiol. : journal. - 1970. - Juni ( vol. 11 , nr 6 ). - s. 457-475 . - doi : 10.1111/j.1751-1097.1970.tb06017.x . — PMID 5456273 .
25. ↑ 1 2 Strasburger, 2008 , sid. 107.
26. ↑ Ermakov, 2005 , sid. 145.
27. ↑ Ermakov, 2005 , sid. 146.
28. ↑ Carbonera D., Agostini G., Morosinotto T., Bassi R. Släckning av klorofylltripletttillstånd av karotenoider i rekonstituerad Lhca4-subenhet av perifert ljusskördande komplex av fotosystem I  //  Biokemi: journal. - 2005. - Juni ( vol. 44 , nr 23 ). - P. 8337-8346 . — PMID 15938623 .
29. ↑ Luciński R., Jackowski G. AtFtsH heterokomplex-medierad nedbrytning av apoproteiner från det huvudsakliga ljusskördande komplexet i fotosystem II (LHCII) som svar på påfrestningar  //  J Plant Physiol. : journal. - 2013. - Augusti ( vol. 170 , nr 12 ). - P. 1082-1089 . - doi : 10.1016/j.jplph.2013.03.008 . — PMID 23598180 .
30. ↑ Yin Lan. Molekylära mekanismer som optimerar fotosyntes under hög ljusstress i växter  (engelska)  // Göteborgs universitet. Naturvetenskapliga fakulteten: tidskrift. — 2014-04-28. - S. 178-182 . Arkiverad från originalet den 24 februari 2015.
31. ↑ Peter J. Nixon, Myles Barker, Marko Boehm, Remco de Vries och Josef Komenda. FtsH-medierad reparation av fotosystem II-komplexet som svar på ljusspänning   : journal . - 2005. - Januari ( vol. 56 , nr 411 ). - S. 178-182 .
32. ↑ Ermakov, 2005 , sid. 123.
33. ↑ 1 2 Föreläsning: Inhibition of Photosynthesis, Inhibition at Photosystem II . Datum för åtkomst: 28 januari 2016. Arkiverad från originalet 3 juni 2016. (obestämd)
34. ↑ 1 2 Herbicidsymptom: Photosystem II-hämmare . Tillträdesdatum: 28 januari 2016. Arkiverad från originalet 3 februari 2016. (obestämd)
35. ↑ Dr. Hubert Menne. Klassificering av herbicider enligt  verkningsplats . Herbicid Resistens Action Committee. Hämtad 28 januari 2016. Arkiverad från originalet 30 januari 2016.

Litteratur

• Zitte P. et al. Botany / Ed. V.V. Chuba. - 35:e upplagan. - M . : Academy, 2008. - T. 2. Plant Physiology. — 495 sid.
• Medvedev S.S. Växtfysiologi. - St Petersburg. : BHV-Petersburg, 2013. - 335 sid.
• Plant Physiology / Ed. I. P. Ermakova. - M . : Akademin, 2005. - 634 sid.
• Heldt G. V. Biokemi av växter. — M. : BINOM. Kunskapslaboratoriet, 2011. - 471 sid.

Länkar

• Informationssystem "Fotosyntetiskt membran"
• "Cykliskt och icke-cykliskt elektronflöde." i onlineuppslagsverket för växtfysiologi

Ordböcker och uppslagsverk	Britannica (online)