PSGL-1

Den aktuella versionen av sidan har ännu inte granskats av erfarna bidragsgivare och kan skilja sig väsentligt från versionen som granskades den 1 juli 2019; verifiering kräver 1 redigering .
PSGL-1
Tillgängliga strukturer
PDB Ortologisk sökning: PDBe , RCSB
Identifierare
SymbolSELPLG  ; CD162; CLA PSGL-1; PSGL1
Externa ID:nOMIM:  600738 MGI :  106689 HomoloGene :  2261 ChEMBL : 4183 GeneCards : SELPLG Gene
RNA-uttrycksprofil
Mer information
ortologer
SeMänskligMus
Entrez640420345
EnsembleENSG00000110876ENSMUSG00000048163
UniProtQ14242n/a
RefSeq (mRNA)NM_001206609NM_009151
RefSeq (protein)NP_001193538NP_033177
Locus (UCSC)Chr 12:
109,02 – 109,03 Mb
Chr 5:
113,82 – 113,83 Mb
Sök i PubMed[ett][2]

Glykoproteinliganden av P-selektin 1, PSGL-1 ( differentieringskluster CD162; engelsk  P-selektinglykoproteinligand 1 ) är ett transmembranprotein på ytan av leukocyter , huvudliganden av selektiner . Det spelar en viktig roll i processen för retention och rullning av leukocyter på ytan av det vaskulära endotelet , det inledande skedet i bindning, sekvestrering och transmigrering av leukocyter under en inflammatorisk reaktion .

Struktur

Den ursprungliga PSGL-1-produkten är 402 aminosyror (43,2 kDa). Klyvning av propeptiden resulterar i ett protein med 371 aminosyror som inkluderar en cytosolisk region (71 aminosyror), ett transmembranfragment (21 aminosyror) och en stor extracellulär domän (303 aminosyror). Efter mognad och omfattande glykosylering blir det en dimer med en molekylvikt på 220 kDa. Dimerens underenheter är sammanlänkade med disulfidbindningar . Det är oligosackarider , nämligen sialyl lewis x tetrasaccharides , som huvudsakligen är ansvariga för proteinbindning till selectiner.

Cellulärt uttryck

Proteinet finns på neutrofiler , monocyter och de flesta lymfocyter . Lokaliserad i lipidflottar av mikrovilli .

Länkar